CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM091525
035-os BibID:(scopus)85100002242 (wos)000612002300001
Első szerző:Alvarado, Diana
Cím:A Novel Insecticidal Spider Peptide that Affects the Mammalian Voltage-Gated Ion Channel hKv1.5 / Diana Alvarado, Samuel Cardoso-Arenas, Ligia-Luz Corrales-García, Herlinda Clement, Iván Arenas, Pavel Andrei Montero-Dominguez, Timoteo Olamendi-Portugal, Fernando Zamudio, Agota Csoti, Jesús Borrego, Gyorgy Panyi, Ferenc Papp, Gerardo Corzo
Dátum:2021
ISSN:1663-9812
Megjegyzések:Spider venoms include various peptide toxins that modify the ion currents, mainly of excitable insect cells. Consequently, scientific research on spider venoms has revealed a broad range of peptide toxins with different pharmacological properties, even for mammal species. In this work, thirty animal venoms were screened against hKv1.5, a potential target for atrial fibrillation therapy. The whole venom of the spider Oculicosa supermirabilis, which is also insecticidal to house crickets, caused voltage-gated potassium ion channel modulation in hKv1.5. Therefore, a peptide from the spider O. supermirabilis venom, named Osu1, was identified through HPLC reverse-phase fractionation. Osu1 displayed similar biological properties as the whole venom; so, the primary sequence of Osu1 was elucidated by both of N-terminal degradation and endoproteolytic cleavage. Based on its primary structure, a gene that codifies for Osu1 was constructed de novo from protein to DNA by reverse translation. A recombinant Osu1 was expressed using a pQE30 vector inside the E. coli SHuffle expression system. recombinant Osu1 had voltage-gated potassium ion channel modulation of human hKv1.5, and it was also as insecticidal as the native toxin. Due to its novel primary structure, and hypothesized disulfide pairing motif, Osu1 may represent a new family of spider toxins.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
atrial fibrillation
Kv1.5
Oculicosa supermirabilis
recombinant expression
spider venom
Megjelenés:Frontiers in Pharmacology. - 11 (2021), p. 1-13. -
További szerzők:Cardoso-Arenas, Samuel Corrales-García, Ligia-Luz Clement, Herlinda Arénas Iván Montero-Dominguez, Pavel Andrei Olamendi-Portugal, Timoteo Zamudio, Fernando Z. Csóti Ágota (1989-) (biológus) Borrego, Jesús Panyi György (1966-) (biofizikus) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Corzo, Gerardo
Pályázati támogatás:K119417
OTKA
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00015
GINOP
University of Debrecen, Faculty of Medicine, Bridging Fund
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM105430
035-os BibID:(cikkazonosító)1215 (WoS)000895364600001 (Scopus)85149568475
Első szerző:Borrego, Jesús
Cím:Recombinant Expression in Pichia pastoris System of Three Potent Kv1.3 Channel Blockers : Vm24, Anuroctoxin, and Ts6 / Borrego Jesús, Naseem Muhammad Umair, Sehgal Al Nasar Ahmed, Panda Lipsa Rani, Shakeel Kashmala, Gaspar Attila, Nagy Cynthia, Varga Zoltan, Panyi Gyorgy
Dátum:2022
ISSN:2309-608X
Megjegyzések:The Kv1.3 channel has become a therapeutic target for the treatment of various diseases. Several Kv1.3 channel blockers have been characterized from scorpion venom; however, extensive studies require amounts of toxin that cannot be readily obtained directly from venoms. The Pichia pastoris expression system provides a cost-effective approach to overcoming the limitations of chemical synthesis and E. coli recombinant expression. In this work, we developed an efficient system for the production of three potent Kv1.3 channel blockers from different scorpion venoms: Vm24, AnTx, and Ts6. Using the Pichia system, these toxins could be obtained in sufficient quantities (Vm24 1.6 mg/L, AnTx 46 mg/L, and Ts6 7.5 mg/L) to characterize their biological activity. A comparison was made between the activity of tagged and untagged recombinant peptides. Tagged Vm24 and untagged AnTx are nearly equivalent to native toxins in blocking Kv1.3 (Kd = 4.4 pM and Kd = 0.72 nM, respectively), whereas untagged Ts6 exhibits a 53-fold increase in Kd (Kd = 29.1 nM) as compared to the native peptide. The approach described here provides a method that can be optimized for toxin production to develop more selective and effective Kv1.3 blockers with therapeutic potential.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Pichia pastoris
recombinant peptides
scorpion venoms
Kv1.3 blockers
Megjelenés:Journal of Fungi. - 8 : 11 (2022), p. 1-15. -
További szerzők:Naseem, Muhammad Umair (1993-) (biofizikus, molekuláris biológus) Sehgal, Al Nasar Ahmed Panda, Lipsa Rani Shakeel, Kashmala Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus) Nagy Cynthia (1994-) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K143071
OTKA
K127931
OTKA
Stipendium Hungaricum Scholarship by the Tempus Public Foundation
Egyéb
Richter Gedeon Talentum Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM099282
035-os BibID:(cikkazonosító)1303 (WoS)000736873300001 (Scopus)85121293959
Első szerző:Borrego, Jesús
Cím:Peptide Inhibitors of Kv1.5 : an Option for the Treatment of Atrial Fibrillation / Borrego Jesús, Feher Adam, Jost Norbert, Panyi Gyorgy, Varga Zoltan, Papp Ferenc
Dátum:2021
ISSN:1424-8247
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Pharmaceuticals. - 14 : 12 (2021), p. 1-21. -
További szerzők:Fehér Ádám (1996-) (orvos, biofizikus) Jost Norbert Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:János Bolyai Research Scholarship of the Hungarian Academy of Sciences (BO/00355/21/8)
Egyéb
OTKA Bridging Fund 1G3DBKB0BFPF247
Egyéb
ÚNKP-21-5 New National Excellence Program of the Ministry for Innovation and Technology from the Source of the National Research, Development and Innovation Fund
Egyéb
K132906
OTKA
K119417
OTKA
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
European Union and the European Social Fund
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM106364
035-os BibID:(cikkazonosító)41 (WoS)000916020800001 (Scopus)85146824862
Első szerző:Naseem, Muhammad Umair (biofizikus, molekuláris biológus)
Cím:Characterization and Chemical Synthesis of Cm39 (α-KTx 4.8) : a Scorpion Toxin That Inhibits Voltage-Gated K+ Channel KV1.2 and Small- and Intermediate-Conductance Ca2+-Activated K+ Channels KCa2.2 and KCa3.1 / Muhammad Umair Naseem, Georgina Gurrola-Briones, Margarita R. Romero-Imbachi, Jesus Borrego, Edson Carcamo-Noriega, José Beltrán-Vidal, Fernando Z. Zamudio, Kashmala Shakeel, Lourival Domingos Possani, Gyorgy Panyi
Dátum:2023
ISSN:2072-6651
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Cm39
scorpion toxin
Centruroides margaritatus
KV1.2
KCa2.2
KCa3.1
electrophysiology
Ca2+-activated channel
Megjelenés:Toxins. - 15 : 1 (2023), p. 1-21. -
További szerzők:Gurrola-Briones, Georgina Romero-Imbachi, Margarita R. Borrego, Jesús Carcamo-Noriega, Edson Beltrán-Vidal, José Zamudio, Fernando Z. Shakeel, Kashmala Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K143071
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM103838
035-os BibID:(scopus)85132050297 (cikkazonosító)e202213146
Első szerző:Naseem, Muhammad Umair (biofizikus, molekuláris biológus)
Cím:Cm28, a scorpion toxin having a unique primary structure, inhibits KV1.2 and KV1.3 with high affinity / Naseem Muhammad Umair, Carcamo-Noriega Edson, Beltrán-Vidal José, Borrego Jesus, Szanto Tibor G., Zamudio Fernando Z., Delgado-Prudencio Gustavo, Possani Lourival D., Panyi Gyorgy
Dátum:2022
ISSN:0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:The Cm28 in the venom of Centruroides margaritatus is a short peptide consisting of 27 amino acid residues with a mol wt of 2,820 D. Cm28 has <40% similarity with other known ?-KTx from scorpions and lacks the typical functional dyad (lysine?tyrosine) required to block KV channels. However, its unique sequence contains the three disulfide-bond traits of the ?-KTx scorpion toxin family. We propose that Cm28 is the first example of a new subfamily of ?-KTxs, registered with the systematic number ?-KTx32.1. Cm28 inhibited voltage-gated K+ channels KV1.2 and KV1.3 with Kd values of 0.96 and 1.3 nM, respectively. There was no significant shift in the conductance?voltage (G-V) relationship for any of the channels in the presence of toxin. Toxin binding kinetics showed that the association and dissociation rates are consistent with a bimolecular interaction between the peptide and the channel. Based on these, we conclude that Cm28 is not a gating modifier but rather a pore blocker. In a selectivity assay, Cm28 at 150 nM concentration (>100? Kd value for KV1.3) did not inhibit KV1.5, KV11.1, KCa1.1, and KCa3.1 K+ channels; NaV1.5 and NaV1.4 Na+ channels; or the hHV1 H+ channel but blocked ?27% of the KV1.1 current. In a biological functional assay, Cm28 strongly inhibited the expression of the activation markers interleukin-2 receptor and CD40 ligand in anti-CD3?activated human CD4+ effector memory T lymphocytes. Cm28, due to its unique structure, may serve as a template for the generation of novel peptides targeting KV1.3 in autoimmune diseases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
KV1.2
KV1.3
scorpion toxin
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 154 : 8 (2022), p. 1-18. -
További szerzők:Carcamo-Noriega, Edson Beltrán-Vidal, José Borrego, Jesús Szántó Gábor Tibor (1980-) (vegyész) Zamudio, Fernando Z. Delgado-Prudencio, Gustavo Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K143071
OTKA
K142612
OTKA
K132906
OTKA
CONACYT 303045
Egyéb
Tempus Public Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM098765
035-os BibID:(cikkazonosító)733610 (scopus)85117131062 (wos)000707249000001
Első szerző:Naseem, Muhammad Umair (biofizikus, molekuláris biológus)
Cím:Optimization of Pichia pastoris Expression System for High-Level Production of Margatoxin / Naseem Muhammad Umair, Tajti Gabor, Gaspar Attila, Szanto Tibor G., Borrego Jesús, Panyi Gyorgy
Dátum:2021
ISSN:1663-9812
Megjegyzések:Margatoxin (MgTx) is a high-affinity blocker of voltage-gated potassium (Kv) channels. It inhibits Kv1.1?Kv1.3 ion channels in picomolar concentrations. This toxin is widely used to study physiological function of Kv ion channels in various cell types, including immune cells. Isolation of native MgTx in large quantities from scorpion venom is not affordable. Chemical synthesis and recombinant production in Escherichia coli need in vitro oxidative refolding for proper disulfide bond formation, resulting in a very low yield of peptide production. The Pichia pastoris expression system offers an economical approach to overcome all these limitations and gives a higher yield of correctly refolded recombinant peptides. In this study, improved heterologous expression of recombinant MgTx (rMgTx) in P. pastoris was obtained by using preferential codons, selecting the hyper-resistant clone against Zeocin, and optimizing the culturing conditions. About 36 ? 4 mg/L of >98% pure His-tagged rMgTx (TrMgTx) was produced, which is a threefold higher yield than has been previously reported. Proteolytic digestion of TrMgTx with factor Xa generated untagged rMgTx (UrMgTx). Both TrMgTx and UrMgTx blocked the Kv1.2 and Kv1.3 currents (patch-clamp) (Kd for Kv1.2 were 64 and 14 pM, and for Kv1.3, 86 and 50 pM, respectively) with comparable potency to the native MgTx. The analysis of the binding kinetics showed that TrMgTx had a lower association rate than UrMgTx for both Kv1.2 and Kv1.3. The dissociation rate of both the analogues was the same for Kv1.3. However, in the case of Kv1.2, TrMgTx showed a much higher dissociation rate with full recovery of the block than UrMgTx. Moreover, in a biological functional assay, both peptides significantly downregulated the expression of early activation markers IL2R and CD40L in activated CD4+ TEM lymphocytes whose activation was Kv1.3 dependent. In conclusion, the authors report that the Pichia expression system is a powerful method to produce disulfide-rich peptides, the overexpression of which could be enhanced noticeably through optimization strategies, making it more cost-effective. Since the presence of the His-tag on rMgTx only mildly altered the block equilibrium and binding kinetics, recombinant toxins could be used in ion channel research without removing the tag and could thus reduce the cost and time demand for toxin production.
Tárgyszavak:Orvostudományok Gyógyszerészeti tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Pichia pastoris
patch-clamp
margatoxin
recombinant expression
Kv1.3 blocker
CD4+ TEM cells
Megjelenés:Frontiers in Pharmacology. - 12 (2021), p. 1-18. -
További szerzők:Tajti Gábor (1988-) (gyógyszerész, biofizikus, sejtbiológus) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus) Szántó Gábor Tibor (1980-) (vegyész) Borrego, Jesús Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K119417
OTKA
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
GINOP2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM104368
035-os BibID:(cikkazonosító)1131 (Scopus)85140729839 (WOS)000873907300003
Első szerző:Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:Multiple mechanisms contribute to fluorometry signals from the voltage-gated proton channel / Papp Ferenc, Toombes Gilman E. S., Pethő Zoltán, Bagosi Adrienn, Feher Adam, Almássy János, Borrego Jesús, Kuki Ákos, Kéki Sándor, Panyi Gyorgy, Varga Zoltan
Dátum:2022
ISSN:2399-3642
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Communications Biology. - 5 : 1 (2022), p. 1131. -
További szerzők:Toombes, Gilman Ewan Stephen Pethő Zoltán (1989-) (orvos) Bagosi Adrienn Fehér Ádám (1996-) (orvos, biofizikus) Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító) Borrego, Jesús Kuki Ákos (1966-) (villamosmérnök) Kéki Sándor (1964-) (polimer kémikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Pályázati támogatás:132906
OTKA
2019-2.1.11- TÉT-2019-00006
Egyéb
2019-2.1.11-TÉT-2019-00059
Egyéb
BO/00355/21/8
Egyéb
ÚNKP-21-5-DE460
Egyéb
ÚNKP-22-3-II-DE-38
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.