CCL

Összesen 8 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM057432
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Molecular basis for the myocardium involvement in coeliac disease / I. R. Korponay-Szabo, B. Tóth, B. Ujházi, L. Fésüs, E. Zilahi, M. Maki, E. Felszeghy, G. Mogyorósy
Dátum:2013
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:United European Gastroenterology Journal 1 : Suppl. 1 (2013), p. A579. -
További szerzők:Bartáné Tóth Beáta (1970-) (molekuláris biológus) Ujházi B. Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Zilahi Erika (1964-) (molekuláris biológus) Mäki, Markku Felszeghy Enikő Noémi (1970-) (gyermekgyógyász) Mogyorósy Gábor (1960-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, gyermekkardiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM043072
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Diagnosis and treatment of gluten-induced autoimmune diseases / Ilma Korponay-Szabó, László Fésüs, Éva Csősz, Róbert Király, Zsófia Simon-Vecsei, Maki Markku, Péterné Bagossi
Dátum:2010
Megjelenés:USA : [s.n.], 2010
Terjedelem:52 p.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok szabadalom
oltalmi forma
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Király Róbert (1975-) (biológus) Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Mäki, Markku Bagossi Péterné
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM043071
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Diagnosis of gluten-induced autoimmune diseases / Ilma Korponay-Szabó, László Fésüs, Péter Bagossi, Péterné Bagossi, Éva Csősz, Róbert Király, Zsófia Simon-Vecsei, Maki Markku
Dátum:2010
Megjelenés:USA : [s.n.], 2010
Terjedelem:47 p.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok szabadalom
oltalmi forma
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Bagossi Péterné Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Király Róbert (1975-) (biológus) Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Mäki, Markku
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM042704
035-os BibID:PMID:16197494
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Coeliac disease case finding and diet monitoring by point-of-care testing / I. R. Korponay-Szabó, T. Raivio, K. Laurila, J. Opre, R. Király, J. B. Kovács, K. Kaukinen, L. Fésüs, M. Mäki
Dátum:2005
ISSN:0269-2813
Megjegyzések:BACKGROUND: Immunoglobulin A class transglutaminase autoantibodies are highly predictive markers of active coeliac disease, a disorder difficult to recognize solely on clinical grounds. AIMS: To develop and evaluate a simple rapid test for point-of-care detection of coeliac autoantibodies. METHODS: The novel whole blood test utilizes the patient's endogenous transglutaminase in red blood cells for detection of transglutaminase-specific immunoglobulin A antibodies present in the blood sample, with normal plasma immunoglobulin A detection as positive test control. We evaluated 284 patients under suspicion of coeliac disease and undergoing jejunal biopsy, and 263 coeliac patients on a gluten-free diet, 383 being tested prospectively in a point-of-care setting. Results were compared with histology, conventional serum autoantibody results and dietary adherence. RESULTS: The rapid test showed 97% sensitivity and 97% specificity for untreated coeliac disease, and identified all immunoglobulin A-deficient samples. Point-of-care testing found new coeliac cases as efficiently as antibody tests in laboratory. Coeliac autoantibodies were detected onsite in 21% of treated patients, while endomysial and transglutaminase antibodies were positive in 20% and 19%, respectively. The positivity rate correlated with dietary lapses and decreased on intensified dietary advice given upon positive point-of-care test results. CONCLUSIONS: Point-of-care testing was accurate in finding new coeliac cases and helped to identify and decrease dietary non-compliance.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Alimentary Pharmacology and Therapeutics. - 22 : 8 (2005), p. 729-737. -
További szerzők:Raivio, Tiina Laurila, Kaija Opre Judit (Kenézy Gyula Kórház) Király Róbert (1975-) (biológus) Kovács J. Béla Kaukinen, Katri Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Mäki, Markku
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM042703
035-os BibID:PMID:15082580
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:In vivo targeting of intestinal and extraintestinal transglutaminase 2 by coeliac autoantibodies / I. R. Korponay-Szabo, T. Halttunen, Z. Szalai, K. Laurila, R. Király, J. B. Kovács, L. Fésüs, M. Mäki
Dátum:2004
ISSN:0017-5749
Megjegyzések:BACKGROUND: IgA class serum autoantibodies against type 2 (tissue) transglutaminase (TG2) bind to both intestinal and extraintestinal normal tissue sections in vitro, eliciting endomysial, reticulin, and jejunal antibody reactions. It is not known whether similar binding also occurs in coeliac patients in vivo, and may thereby contribute to disease manifestations. AIMS: To investigate intestinal and extraintestinal coeliac tissues for the presence of in vivo bound TG2 specific IgA and its relation to small intestinal mucosal atrophy. PATIENTS: We investigated jejunal samples with normal villous morphology from 10 patients with developing coeliac disease who subsequently progressed to a flat lesion, from 11 patients with dermatitis herpetiformis, and from 12 non-coeliac controls. Six extrajejunal biopsy samples (liver, lymph node, muscle, appendix), obtained based on independent clinical indications from patients with active coeliac disease, were also studied. METHODS: Double colour immunofluorescent studies for in situ IgA, TG2, and laminin were performed. IgA was eluted from tissue sections and tested for TG2 specificity by enzyme linked immunosorbent assay and indirect immunofluorescence. RESULTS: IgA (in one IgA deficient case IgG) deposition on extracellularly located TG2 was detected in jejunal and extrajejunal specimens of all coeliac patients, and also in seven of 11 dermatitis herpetiformis patients, of whom two had no circulating endomysial antibodies. IgA eluted from extraintestinal coeliac tissues was targeted against TG2. CONCLUSIONS: Coeliac IgA targets jejunal TG2 early in disease development even when endomysial antibodies are not present in the circulation. Extraintestinal target sites of coeliac IgA further indicate that humoral immunity may have a pathogenetic role.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Gut. - 53 : 5 (2004), p. 641-648. -
További szerzők:Halttunen, Tuula Szalai Zoltán Laurila, Kaija Király Róbert (1975-) (biológus) Kovács J. Béla Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Mäki, Markku
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM028773
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Missing endomysial and reticulin binding of coeliac antibodies in transglutaminase 2 knockout tissues / I. R. Korponay-Szabó, K. Laurila, Zs. Szondy, T. Halttunen, Z. Szalai, I. Dahlbom, I. Rantala, J. B. Kovács, L. Fésüs, M. Mäki
Dátum:2003
ISSN:0017-5749
Megjegyzések:Autoantibodies against transglutaminase 2 (TG2) are thought to be responsible for the endomysial (EMA), reticulin (ARA), and jejunal antibody (JEA) tissue binding of serum samples from coeliac patients but the exclusive role of TG2 in these staining patterns has not yet been established. AIMS: To evaluate whether antigens other than TG2 contribute to EMA/ARA/JEA reactions. PATIENTS: Serum samples from 61 EMA/ARA/JEA positive untreated patients with coeliac disease, 40 dermatitis herpetiformis patients, and 34 EMA/ARA/JEA negative non-coeliac controls were tested. METHODS: TG2 knockout (TG2-/-) and wild-type mouse oesophagus, jejunum, liver, and kidney sections, and TG2-/- sections coated with human recombinant TG2 were used as substrates in single and double immunofluorescent studies for patient IgA binding and tissue localisation of TG2, fibronectin, actin, and calreticulin. RESULTS: None of the patient serum samples elicited EMA, ARA, or JEA binding in TG2-/- morphologically normal tissues. In contrast, 96 of 101 gluten sensitive patient samples (95%) reacted with wild-type mouse tissues and all 101 reacted in EMA/ARA/JEA patterns with TG2-/- mouse tissues coated with human TG2. Serum IgA binding to TG2-/- smooth muscle cells was observed in low titres in 31.1%, 27.5%, and 20.5%, and to TG2-/- epithelium in 26.3%, 5.0%, and 8.8% of coeliac, dermatitis herpetiformis, and control samples, respectively. These positivities partly colocalised with actin and calreticulin but not with TG2 or fibronectin. CONCLUSIONS: EMA/ARA/JEA antibody binding patterns are exclusively TG2 dependent both in coeliac and dermatitis herpetiformis patients. Actin antibodies are responsible for some positivities which are not part of the EMA/ARA/JEA reactions.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Gut 52 : 2 (2003), p. 199-204. -
További szerzők:Laurila, Kaija Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Halttunen, Tuula Szalai Zoltán Dahlbom, Ingrid Rantala, I. Kovács B. J. Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Mäki, Markku
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM003802
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Deamidated Gliadin Peptides Form Epitopes That Transglutaminase Antibodies Recognize / Korponay-Szabó Ilma Rita, Vecsei Zsófia, Király Róbert, Dahlbom Ingrid, Chirdo Fernando, Nemes Éva, Fésüs László, Mäki Markku
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition. - 46 : 3 (2008), p. 253-261. -
További szerzők:Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Király Róbert (1975-) (biológus) Dahlbom, Ingrid Chirdo, Fernando Nemes Éva (1957-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, gasztroenterológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Mäki, Markku
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM025441
Első szerző:Simon-Vecsei Zsófia (biológus)
Cím:A single conformational transglutaminase 2 epitope contributed by three domains is critical for celiac antibody binding and effects / Zsófia Simon-Vecsei, Róbert Király, Péter Bagossi, Boglárka Tóth, Ingrid Dahlbom, Sergio Caja, Éva Csősz, Katri Lindfors, Daniele Sblattero, Éva Nemes, Markku Mäki, László Fésüs, Ilma R. Korponay-Szabó
Dátum:2012
Megjegyzések:The multifunctional, protein cross-linking transglutaminase 2 (TG2) is the main autoantigen in celiac disease, an autoimmune disorder with defined etiology. Glutamine-rich gliadin peptides from ingested cereals, after their deamidation by TG2, induce T-lymphocyte activation accompanied by autoantibody production against TG2 in 1-2% of the population. The pathogenic role and exact binding properties of these antibodies to TG2 are still unclear. Here we show that antibodies from different celiac patients target the same conformational TG2 epitope formed by spatially close amino acids of adjacent domains. Glu153 and 154 on the first alpha-helix of the core domain and Arg19 on first alpha-helix of the N-terminal domain determine the celiac epitope which is accessible both in the closed and open conformation of TG2 and dependent on the relative position of these helices. Met659 on the C-terminal domain also can cooperate in antibody binding. This composite epitope is disease-specific, recognized by antibodies derived from celiac tissues and associated with biological effects when passively transferred from celiac mothers into their newborns. These findings suggest that celiac antibodies are produced in a surface-specific way for which certain homology of the central glutamic acid residues of the TG2 epitope with deamidated gliadin peptides could be a structural basis. Monoclonal mouse antibodies with partially overlapping epitope specificity released celiac antibodies from patient tissues and antagonized their harmful effects in cell culture experiments. Such antibodies or similar specific competitors will be useful in further functional studies and in exploring whether interference with celiac antibody actions leads to therapeutic benefits.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
antibody epitope
transglutaminase
Molekuláris medicina
Megjelenés:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 109 : 2 (2012), p. 431-436. -
További szerzők:Király Róbert (1975-) (biológus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Tóth Boglárka Dahlbom, Ingrid Caja, Sergio Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Lindfors, Katri Sblattero, Daniele Nemes Éva (1957-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, gasztroenterológus) Mäki, Markku Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Molekuláris mechanizmusok és sejtszintű eltérések coeliakiában
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.