Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM028773
Első szerző:	Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:	Missing endomysial and reticulin binding of coeliac antibodies in transglutaminase 2 knockout tissues / I. R. Korponay-Szabó, K. Laurila, Zs. Szondy, T. Halttunen, Z. Szalai, I. Dahlbom, I. Rantala, J. B. Kovács, L. Fésüs, M. Mäki
Dátum:	2003
ISSN:	0017-5749
Megjegyzések:	Autoantibodies against transglutaminase 2 (TG2) are thought to be responsible for the endomysial (EMA), reticulin (ARA), and jejunal antibody (JEA) tissue binding of serum samples from coeliac patients but the exclusive role of TG2 in these staining patterns has not yet been established. AIMS: To evaluate whether antigens other than TG2 contribute to EMA/ARA/JEA reactions. PATIENTS: Serum samples from 61 EMA/ARA/JEA positive untreated patients with coeliac disease, 40 dermatitis herpetiformis patients, and 34 EMA/ARA/JEA negative non-coeliac controls were tested. METHODS: TG2 knockout (TG2-/-) and wild-type mouse oesophagus, jejunum, liver, and kidney sections, and TG2-/- sections coated with human recombinant TG2 were used as substrates in single and double immunofluorescent studies for patient IgA binding and tissue localisation of TG2, fibronectin, actin, and calreticulin. RESULTS: None of the patient serum samples elicited EMA, ARA, or JEA binding in TG2-/- morphologically normal tissues. In contrast, 96 of 101 gluten sensitive patient samples (95%) reacted with wild-type mouse tissues and all 101 reacted in EMA/ARA/JEA patterns with TG2-/- mouse tissues coated with human TG2. Serum IgA binding to TG2-/- smooth muscle cells was observed in low titres in 31.1%, 27.5%, and 20.5%, and to TG2-/- epithelium in 26.3%, 5.0%, and 8.8% of coeliac, dermatitis herpetiformis, and control samples, respectively. These positivities partly colocalised with actin and calreticulin but not with TG2 or fibronectin. CONCLUSIONS: EMA/ARA/JEA antibody binding patterns are exclusively TG2 dependent both in coeliac and dermatitis herpetiformis patients. Actin antibodies are responsible for some positivities which are not part of the EMA/ARA/JEA reactions.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Gut 52 : 2 (2003), p. 199-204. -
További szerzők:	Laurila, Kaija Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Halttunen, Tuula Szalai Zoltán Dahlbom, Ingrid Rantala, I. Kovács B. J. Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Mäki, Markku
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM003802
Első szerző:	Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:	Deamidated Gliadin Peptides Form Epitopes That Transglutaminase Antibodies Recognize / Korponay-Szabó Ilma Rita, Vecsei Zsófia, Király Róbert, Dahlbom Ingrid, Chirdo Fernando, Nemes Éva, Fésüs László, Mäki Markku
Dátum:	2008
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition. - 46 : 3 (2008), p. 253-261. -
További szerzők:	Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Király Róbert (1975-) (biológus) Dahlbom, Ingrid Chirdo, Fernando Nemes Éva (1957-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, gasztroenterológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Mäki, Markku
Internet cím:	elektronikus változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM025441
Első szerző:	Simon-Vecsei Zsófia (biológus)
Cím:	A single conformational transglutaminase 2 epitope contributed by three domains is critical for celiac antibody binding and effects / Zsófia Simon-Vecsei, Róbert Király, Péter Bagossi, Boglárka Tóth, Ingrid Dahlbom, Sergio Caja, Éva Csősz, Katri Lindfors, Daniele Sblattero, Éva Nemes, Markku Mäki, László Fésüs, Ilma R. Korponay-Szabó
Dátum:	2012
Megjegyzések:	The multifunctional, protein cross-linking transglutaminase 2 (TG2) is the main autoantigen in celiac disease, an autoimmune disorder with defined etiology. Glutamine-rich gliadin peptides from ingested cereals, after their deamidation by TG2, induce T-lymphocyte activation accompanied by autoantibody production against TG2 in 1-2% of the population. The pathogenic role and exact binding properties of these antibodies to TG2 are still unclear. Here we show that antibodies from different celiac patients target the same conformational TG2 epitope formed by spatially close amino acids of adjacent domains. Glu153 and 154 on the first alpha-helix of the core domain and Arg19 on first alpha-helix of the N-terminal domain determine the celiac epitope which is accessible both in the closed and open conformation of TG2 and dependent on the relative position of these helices. Met659 on the C-terminal domain also can cooperate in antibody binding. This composite epitope is disease-specific, recognized by antibodies derived from celiac tissues and associated with biological effects when passively transferred from celiac mothers into their newborns. These findings suggest that celiac antibodies are produced in a surface-specific way for which certain homology of the central glutamic acid residues of the TG2 epitope with deamidated gliadin peptides could be a structural basis. Monoclonal mouse antibodies with partially overlapping epitope specificity released celiac antibodies from patient tissues and antagonized their harmful effects in cell culture experiments. Such antibodies or similar specific competitors will be useful in further functional studies and in exploring whether interference with celiac antibody actions leads to therapeutic benefits.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban antibody epitope transglutaminase Molekuláris medicina
Megjelenés:	Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 109 : 2 (2012), p. 431-436. -
További szerzők:	Király Róbert (1975-) (biológus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Tóth Boglárka Dahlbom, Ingrid Caja, Sergio Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Lindfors, Katri Sblattero, Daniele Nemes Éva (1957-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, gasztroenterológus) Mäki, Markku Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Molekuláris mechanizmusok és sejtszintű eltérések coeliakiában
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon: