CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM102209
Első szerző:Demény Máté Ágoston (molekuláris biológus)
Cím:Structure of Transglutaminases: Unique Features Serve Diverse Functions / Máté Á. Demény, Ilma Korponay-Szabó, László Fésüs
Dátum:2016
Megjegyzések:Understanding the diverse functions and pathologies of transglutaminases requires detailed analysis and interpretation of their structures. This chapter is an attempt to describe in detail how these enzymes are folded into functional domains, what type of catalytic and scaffolding functions have been gained as the result of their evolution, how their regulation is achieved through unique Ca2+ and purine nucleotide binding sites, redox changes and specific proteolytic actions, and by influencing the equilibrium of open-close configurations. The importance of structural motifs in pathologies is underlined by the celiac epitopes of transglutaminase 2, responsible for autoimmune reactions.
ISBN:978-4-431-55823-1
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
könyvrészlet
Domain organization
Crystallography
Catalytic mechanism
Regulation; Ca2+
Purine nucleotides
Proteolysis
Redox
Open-close conformation
Substrates
Interactions
Celiac epitope
Megjelenés:Transglutaminases / Ed. Kiyotaka Hitomi, Soichi Kojima, Laszlo Fesus. - p. 1-41. -
További szerzők:Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM037063
Első szerző:Fésüs László (orvos biokémikus)
Cím:Autophagy Shapes Inflammation / Fésüs László, Demény Máté Á., Petrovski Goran
Dátum:2011
ISSN:1523-0864
Megjegyzések:Autophagy is a basic cell biological process ongoing under physiologic circumstances in almost all cell types of the human organism and upregulated by various stress conditions including those leading to inflammation. Since autophagy affects the effector cells of innate and adaptive immunity mediating the inflammatory response, its activity in these cells influences the antimicrobial response, the development of an effective cognate immune defense, and the course of the normal sterile inflammatory reactions. The level of autophagic activity may determine whether tissue cells die by apoptosis, necrosis, or through autophagy, and, as a consequence, whether the clearance of these dying cells is a silent process or results in an inflammatory response. Loss or decreased autophagy may lead to necrotic death that can initiate an inflammatory reaction in phagocytes through their surface and cytosolic receptors. Engulfment of certain cells dying through autophagy can activate the inflammasome. The intertwining regulatory connections between inflammation and immunity extend to pathologic conditions including chronic inflammatory diseases, autoimmunity and cancer.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Antioxidants & Redox Signaling. - 14 : 11 (2011), p. 2233-2243. -
További szerzők:Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Petrovski, Goran (1975-) (orvos)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM011938
Első szerző:Hodrea Judit (vegyész)
Cím:Transglutaminase 2 is expressed and active on the surface of human monocyte-derived dendritic cells and macrophages / Hodrea J., Demény M. A., Majai G., Sarang Z., Korponay-Szabo I., Fésüs L.
Dátum:2010
Megjegyzések:The multifunctional enzyme, transglutaminase 2 (TG2), can be found intracellularly, in the extracellular matrix and on the cell surface. Cell surface TG2 (csTG2) could not be detected by TG2-specific antibodies or autoantibodies on immunocompetent cells. A supposedly csTG2-specific antibody, 6B9, was recently shown to actually react with CD44. Though the importance of TG2-mediated deamidation of gluten in the pathogenesis of celiac disease has been well recognized, it is not known in which intestinal cells or cell compartment the deamidation occurs. Duodenal dendritic cells (DCs) can be directly involved in gluten-reactive T-cell activation. Here we use blood monocyte-derived dendritic cells (iDC) and macrophages (MPhi) as a model for intestinal antigen-presenting cells (APCs) and show that they contain large amounts of TG2. We found that TG100, a commercial TG2-specific monoclonal antibody can recognize TG2 on the surface of these cells, that is monocyte-derived APCs express surface-associated TG2. TG2 expression was found on the surface of individual tunica propria cells in frozen small bowel tissue sections from both normal and celiac subjects. We also demonstrate that the pool of TG2 on the surface of iDCs can be catalytically active, hence it might directly be involved in the deamidation of gliadin peptides. Bacterial lipopolysaccharide (LPS) increased the level of TG2 on the surface of maturing DCs, supporting the hypothesis that an unspecific inflammatory process in the gut may expose more transglutaminase activity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Immunology Letters. - 13 : 1-2 (2010), p. 74-81. -
További szerzők:Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Majai Gyöngyike (1977-) (belgyógyász, immunológus) Sarang Zsolt (1976-) (mikrobiológus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028037
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Protein transamidation by transglutaminase 2 in cells : a disputed Ca2+ -dependent action of a multifunctional protein / Király Róbert, Demény Máté Á., Fésüs László
Dátum:2011
ISSN:1742-464X
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TG2) is the first described cellular member of an enzyme family catalyzing Ca2+-dependent transamidation of proteins. During the last two decades its additional enzymatic (GTP binding and hydrolysis, protein disulfide isomerase, protein kinase) and non-enzymatic (multiple interactions in protein scaffolds) activities, which do not require Ca2+, have been recognized. It became a prevailing view that TG2 is silent as a transamidase, except in extreme stress conditions, in the intracellular environment characterized by low Ca2+ and high GTP concentrations. To counter this presumption a critical review of the experimental evidence supporting the role of this enzymatic activity in cellular processes is provided. It includes the structural basis of TG2 regulation through non-canonical Ca2+ binding sites, mechanisms making it sensitive to low Ca2+ concentrations, techniques developed for the detection of protein transamidation in cells and examples of basic cellular phenomena as well as pathological conditions influenced by this irreversible post-translational protein modification.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Febs Journal. - 278 : 24 (2011), p. 4717-4739. -
További szerzők:Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Az apoptózis molekuláris mechanizmusa
MRTNCT-2006-036032
EGYÉB
MRTNCT-2006-035624
EGYÉB
LSHB-CT-2007-037730
EGYÉB
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM060606
Első szerző:Nemes Zoltán (patológus)
Cím:Cholesterol 3-Sulfate Interferes with Cornified Envelope Assembly by Diverting Transglutaminase 1 Activity from the Formation of Cross-links and Esters to the Hydrolysis of Glutamine / Zoltán Nemes, Máté Demény, Lyuben N. Marekov, László Fésüs, Peter M. Steinert
Dátum:2000
ISSN:0021-9258 1083-351X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 275 : 4 (2000), p. 2636-2646. -
További szerzők:Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Marekov, Lyuben N. Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Steinert, Peter M.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM069234
035-os BibID:(cikkazonosító)e0172189 (WOS)000395983500029 (Scopus)85014323809
Első szerző:Thangaraju, Kiruphagaran
Cím:Genomic variants reveal differential evolutionary constraints on human transglutaminases and point towards unrecognized significance of transglutaminase 2 / Thangaraju Kiruphagaran, Király Róbert, Demény Máté A., Mótyán János András, Fuxreiter Mónika, Fésüs László
Dátum:2017
ISSN:1932-6203
Megjegyzések:Transglutaminases (TGMs) catalyze Ca2+-dependent transamidation of proteins with specified roles in blood clotting (F13a) and in cornification (TGM1, TGM3). The ubiquitous TGM2 has well described enzymatic and non-enzymatic functions but in-spite of numerous studies its physiological function in humans has not been defined. We compared data on non-synonymous single nucleotide variations (nsSNVs) and loss-of-function variants on TGM1-7 and F13a from the Exome aggregation consortium dataset, and used computational and biochemical analysis to reveal the roles of damaging nsSNVs of TGM2. TGM2 and F13a display rarer damaging nsSNV sites than other TGMs and sequence of TGM2, F13a and TGM1 are evolutionary constrained. TGM2 nsSNVs are predicted to destabilize protein structure, influence Ca2+ and GTP regulation, and non-enzymatic interactions, but none coincide with conserved functional sites. We have experimentally characterized six TGM2 allelic variants detected so far in homozygous form, out of which only one, p.Arg222Gln, has decreased activities. Published exome sequencing data from various populations have not uncovered individuals with homozygous loss-of-function variants for TGM2, TGM3 and TGM7. Thus it can be concluded that human transglutaminases differ in harboring damaging variants and TGM2 is under purifying selection suggesting that it may have so far not revealed physiological functions.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Plos One. - 12 : 3 (2017), p. 1-24. -
További szerzők:Király Róbert (1975-) (biológus) Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:NK-105046
OTKA
NN-106562
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023
TÁMOP
MTA-LP2012-41
Egyéb
RH/885/2013
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.