Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM060639
Első szerző:	Fésüs László (orvos biokémikus)
Cím:	Quantitation of tissue transglutaminase by a sandwich ELISA system / L. Fesus, Gabriella Arato
Dátum:	1986
ISSN:	0022-1759
Megjegyzések:	A sandwich ELISA system has been developed to quantitate transglutaminase in human cell extracts. It utilizes affinity-purified rabbit anti-human transglutaminase as the capture antibody and a mouse monoclonal anti-transglutaminase (Birckbichler et al., 1985) as the indicator antibody (together with peroxidase-labeled anti-mouse immunoglobulin). The sensitivity of the assay was less than 1.0 ng/mg cellular protein. Significantly higher concentrations of the enzyme were found in resting versus proliferating or transformed fibroblasts in good agreement with previous activity measurements. The levels of transglutaminase in normal T and B lymphocytes, malignant lymphoid cells and monocytes were also determined.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal of Immunological Methods 94 : 1-2 (1986), p. 131-136. -
További szerzők:	Arató Gabriella
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM043693
035-os BibID:	PMID:2879570
Első szerző:	Hársfalvi Jolán (klinikai biokémikus)
Cím:	Lipids associated with tissue transglutaminase / Jolan Harsfalvi, Gabriella Arato, Laszlo Fesus
Dátum:	1987
ISSN:	0304-4165
Megjegyzések:	A substantial amount of lipids (cholesterol and its esters, mono, di- and triacylgylcerols, free fatty acids and the phospholipids phosphatidylethanolamine and phosphatidylinositol) was found associated with tissue transglutaminase purified to apparent homogeneity from guinea pig liver. Removal of lipids results in an increased tendendy of the enzyme for self-association and a decreased stability. Lauric acid was detected following hydroxylamine treatment of the enzyme, suggesting the occurrence of a fatty acid-type, covalent, posttranslational modification of transglutaminase. The results provide support for the idea that part of tissue transglutaminase may be localized in the cell membrane.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Transglutaminase Neutral lipid Phospholipid Covalent modification Lauric acid Membrane association
Megjelenés:	Biochimica et Biophysica Acta (BBA). General Subjects. - 923 : 1 (1987), p. 42-45. -
További szerzők:	Arató Gabriella Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: