CCL

Összesen 12 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM060631
Első szerző:Fésüs László (orvos biokémikus)
Cím:Formation of N epsilon-(gamma-glutamyl)-lysine isodipeptide in Chinese-hamster ovary cells / Laszlo Fésüs, Edit Tarcsa
Dátum:1989
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biochemical Journal 263 (1989), p. 843-848. -
További szerzők:Tarcsa Edit
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM060632
Első szerző:Fésüs László (orvos biokémikus)
Cím:Apoptotic hepatocytes become insoluble in detergents and chaotropic agents as a result of transglutaminase action / Laszlo Fesus, Vilmos Thomazy, Francesco Autuori, Maria P. Ceru, Edit Tarcsa, Mauro Piacentini
Dátum:1989
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Physiological deletion of cells ensues programmed death which involves formation of apoptotic bodies with fragmented DNA. Here we report that apoptotic hepatocytes are insoluble in detergents, urea, guanidine hydrochloride, reducing agents and thereby can be isolated from rat liver following collagenase treatment. They are wrinkled, spherical structures similar to cornified envelopes of epidermis by phase-contrast microscopy and show irregular, globular morphology by scanning-electron microscopy. Part of their DNA content is cleaved into nucleosomal and oligonucleosomal fragments. Their insolubility, like that of the cornified envelope, is evoked by epsilon-(gamma-glutamyl)lysine and N1,N8-bis(gamma-glutamyl)spermidine protein cross-linking bonds formed by transglutaminase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Febs Letters 245 : 1-2 (1989), p. 150-154. -
További szerzők:Thomázy Vilmos Autuori, Francesco Cerù, Maria Paola Tarcsa Edit Piacentini, Mauro
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM060628
Első szerző:Fésüs László (orvos biokémikus)
Cím:Degradation of cells dying by apoptosis leads to accumulation of epsilon(gamma-glutamyl)lysine isodipeptide in culture fluid and blood / Laszlo Fesus, Edit Tarcsa, Noemi Kedei, Francesco Autuori, Mauro Piacentini
Dátum:1991
ISSN:0014-5793
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Febs Letters 284 : 1 (1991), p. 109-112. -
További szerzők:Tarcsa Edit Kedei Noémi Autuori, Francesco Piacentini, Mauro
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM060629
Első szerző:Friedrich Péter
Cím:Protein cross-linking by transglutaminase induced in long-term potentiation in the Ca1 region of hippocampal slices / P. Friedrich, L. Fesus, E. Tarcsa, G. Czéh
Dátum:1991
ISSN:0306-4522
Megjegyzések:Long-term potentiation induced by high-frequency stimulation of Schaffer collaterals in slices of rat hippocampus is accompanied by protein cross-linking by the Ca(2+)-dependent enzyme transglutaminase. This conclusion was drawn from the accumulation of the "isodipeptide" epsilon(gamma-glutamyl)lysine in the proteolytic digests of tetanized, but not of control, slices. The isopeptide bond is formed by transglutaminase between glutamyl-gamma-CONH2 and lysyl-epsilon-NH2 groups of proteins. It is suggested that the Ca(2+-induced covalent cross-linking of neuronal, probably dendritic, proteins may be part of the mechanism of long-term plastic changes via stabilization of newly formed supramolecular protein assemblies at the synapse.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Neuroscience 43 : 2-3 (1991), p. 331-334. -
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Tarcsa Edit Czéh Gábor
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM044335
Első szerző:Hársfalvi Jolán (klinikai biokémikus)
Cím:Presence and possible origin of epsilon(gamma-glutamyl)lysine isodipeptide in human plasma / J. Harsfalvi, E. Tarcsa, M. Udvardy, G. Zajka, T. Szarvas, L. Fesus
Dátum:1992
ISSN:0340-6245
Megjegyzések:epsilon(gamma-glutamyl)lysine isodipeptide has been detected in normal human plasma by a sensitive HPLC technique in a concentration of 1.9-3.6 mumol/l. Incubation of in vitro clotted plasma at 37 degrees C for 12 h resulted in an increased amount of isodipeptide, and there was no further significant change when streptokinase was also present. Increased in vivo isodipeptide concentrations were also observed in hypercoagulable states and during fibrinolytic therapy.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
lysine isodipeptide
HPLC technique
fibrinolytic therapy
epinephrine
Megjelenés:Thrombosis and Haemostasis. - 67 : 1 (1992), p. 60-62. -
További szerzők:Tarcsa Edit Udvardy Miklós (1947-) (belgyógyász, haematológus) Zajka Gabriella Szarvas T. Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM043711
Első szerző:Hársfalvi Jolán (klinikai biokémikus)
Cím:Enzymatic fluorimetric assay for [epsilon](gamma-glutamyl)lysine isodipeptides: a new assay for proteolytic fragments of proteins cross-linked by factor XIII and other transglutaminases / J. Harsfalvi, E. Tarcsa, M. Udvardy, L. Fesus
Dátum:1994
ISSN:0268-9499
Megjegyzések:A fluorescent method for the quantitation of ?(?-glutamyl)lysine isodipeptides is described which is applicable to the quantitation of the free isodipeptides in human plasma and in proteolytic digest of human platelet lysates. The possible diagnostic importance of free ?(?-glutamyl)lysine isodipeptides in plasma revealed the necessity of developing a relatively simple method suitable for the fast screening of large numbers of samples. Samples are deproteinised by Centrifree micro partition system, then purified by cation-exchange chromatography and lyophilised. Aliquots of the reconstituted samples are incubated with ?-glutamylamine cyclotransferase, the enzyme which specifically catalyses the conversion of ?(? glutamyl)lysine to free lysine and 5-oxo-L-praline. The L-lysine is decarboxylated and the cadaverin formed is extracted by pentane-l-ol. The primary amine produces a stable product with fluorescamine which is measured fluorimetrically. The ?(?-glutamyl)lysine isodipeptide standard curves were linear in a concentration range of 0?100 ?mol/l. Imprecision of measurement was 34% at 1.4 gmmol/l and 18% at 24.6?mol/l concentrations. Results correlated with the HPLC technique described previously (r=0.798). Median (and ranges) of the isodipeptide levels in plasma were 2.4 (0?9.2) gmmol/l (n=14) in apparently healthy individuals, 11.8 (0?80.7) ?mol/l(n=23) in patients with deep vein thrombosis and 0.9 (0.1?7.9) ?mol/l (n=6) in patients with acute myocardial infarction.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Enzymatic fluorimetric assay
Megjelenés:Fibrinolysis. - 8 : 6 (1994), p. 378-381. -
További szerzők:Tarcsa Edit Udvardy Miklós (1947-) (belgyógyász, haematológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM043700
035-os BibID:PMID:2009280
Első szerző:Hársfalvi Jolán (klinikai biokémikus)
Cím:The presence of a covalently cross-linked matrix in human platelets / Jolan Harsfalvi, Laszlo Fesus, Edit Tarcsa, Jeno Laczko, Ariel G. Loewy
Dátum:1991
ISSN:0304-4165
Megjegyzések:Exhaustive extraction of human platelets with 6 M guanidine-HCl, and 5% β-mercaptoethanol, followed by 5% SDS resulted in a sedimentable material which showed fibrous structure by transmission electron microscopy. When platelets treated with 8 M urea, 50 mM DTT and 2% SDS were applied on a 3% solubilizable acrylamide gel a high molecular weight material could be also isolated which was highly crosslinked by ?(γ-glutamyl)lysine bonds. Its amino acid composition was Asp 110, Glu 119, Ser 55, Gly 70, Arg 33, Thr 41, Ala 112, Pro 93, Tyr 35, Val 18, Met 55, Cys 46, IIe 47, Leu 71, Phe 27, Lys 76 expressed as residue per 1000. The quantity of platelet polymer material as well as the amount of ?(γ-glutamyl)lysine bond was slightly higher in thrombin activated platelets. The insoluble matrix of resting platelets reacts with antibodies against spectrin, α-actinin, actin, myosin, tropomyosin. The matrix from activated platelets has shown reaction with additional antibodies including ones against blood coagulation factor XIIIa, fibrinogen, von Willebrand factor, thrombospondin, tubulin and filamin. The presence of an ?(γ-glutamyl)lysine cross-linked cell matrix in platelets is consistent with the observation of a similar structure in other cells.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Cross-linked matrix
Insoluble polymer
Human platelet
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). General Subjects. - 1073 : 2 (1991), p. 268-274. -
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Tarcsa Edit Laczkó Jenő Loewy, Ariel G.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM044128
Első szerző:Hársfalvi Jolán (klinikai biokémikus)
Cím:The [epsilon]([gamma]-glutamyl)lysine isodipeptide : analysis and occurrence : the cross-link produced by factor XIII or other transglutaminases / J. Hársfalvi, E. Tarcsa, L. Fésüs
Dátum:1995
ISBN:963-05-6844-6
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok könyvfejezet
Megjelenés:Trends in Haemostasis 1995 / ed. Hajna Losonczy, Marianna Dávid. - p. 1995. -
További szerzők:Tarcsa Edit Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM060761
Első szerző:Piacentini, Mauro
Cím:Role of tissue transglutaminase in the formation of apoptotic bodies / M. Piacentini, V. Thomázy, E. Tarcsa, M. G. Farrace, F. Autuori, L. Fésüs
Dátum:1991
ISBN:0-306-43896-8 978-1-4613-6642-3 978-1-4615-3694-9
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
Megjelenés:p. 461-471. -
További szerzők:Thomázy Vilmos Tarcsa Edit Farrace, Maria Grazia Autuori, Francesco Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM060630
Első szerző:Tarcsa Edit
Cím:Determination of epsilon (gamma-glutamyl)lysine crosslink in proteins using phenylisothiocyanate derivatization and high-pressure liquid chromatographic separation / Edit Tarcsa, Laszlo Fesus
Dátum:1990
ISSN:0003-2697
Megjegyzések:A sensitive, reproducible high-performance liquid chromatographic method is reported for the determination of the epsilon (gamma-glutamyl)lysine isopeptide bond, which is usually formed by protein-crosslinking transglutaminases between polypeptide chains. The procedure is based on the separation and quantitation of epsilon (gamma-glutamyl)lysine isodipeptide following exhaustive proteolytic digestion of the crosslinked peptide. It involves preliminary separation steps on a cation exchanger resin and a silica HPLC column, precolumn derivatization with phenylisothiocyanate, and reversed-phase high-pressure liquid chromatographic separation on a C18 column. The derivatized isodipeptide gave a linear concentration-response relationship, with a detection limit of 10 pmol/mg of protein. The combination of the preliminary separation steps and the sensitive detection system permits the determination of the epsilon (gamma-glutamyl)lysine crosslink in complex biological systems including total tissue homogenates.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Analytical Biochemistry 186 : 1 (1990), p. 135-140. -
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM060625
Első szerző:Tarcsa Edit
Cím:An involucrin-like protein in hepatocytes serves as a substrate for tissue transglutaminase during apoptosis / Edit Tarcsa, Noemi Kedei, Vilmos Thomazy, Laszlo Fésüs
Dátum:1992
Megjegyzések:Cornified envelopes and apoptotic bodies are transglutaminase-cross-linked end-products of physiological cell death pathways. The two structures have similar amino acid composition. Involucrin has been considered as a cornified envelope precursor protein expressed specifically in terminally differentiating keratinocytes and squamous epithelia. We report the presence in hepatocytes of an involucrin-like protein which could be purified from dog liver with procedures characteristic to involucrins. When compared to purified dog esophagus involucrin, the liver protein also reacts with anti-involucrin antibodies, has the same relative molecular mass, possesses similar amino acid composition, and shows almost identical peptide mapping pattern. The involucrin-like protein is detectable by immunohistochemistry in normal and apoptotic hepatocytes, is a substrate of tissue transglutaminase, and is incorporated into cross-linked apoptotic bodies. These results suggest that there are overlapping molecular components in the two characteristic forms (cornification and apoptosis) of naturally occurring cell death.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Biological Chemistry 267 : 36 (1992), p. 25648-25651. -
További szerzők:Kedei Noémi Thomázy Vilmos Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM060770
Első szerző:Zatloukal, Kurt
Cím:High amount of epsilon-(gamma-glutamyl)lysine cross-links in Mallory bodies / K. Zatloukal, L. Fésüs, H. Denk, E. Tarcsa, G. Spurej, G. Bock
Dátum:1992
ISSN:0023-6837
Megjegyzések:Alcoholic hepatitis, the most severe form of alcoholic liver disease, is associated with inflammation, liver cell necrosis, and the appearance of Mallory bodies (MBs) in hepatocytes. Identical MBs can be experimentally induced in mouse livers by chronic griseofulvin or 3,5-diethoxycarbonyl-1,4-dihydrocollidine treatment. MBs are filamentous cytoplasmic inclusions containing insoluble high molecular weight protein material. Covalent polymerization of intracellular proteins may occur through formation of epsilon-(gamma-glutamyl)lysine cross-links catalyzed by Ca(2+)-dependent transglutaminases. Therefore, isolated experimentally-induced MBs were analyzed for the presence of epsilon-(gamma-glutamyl)lysine bonds. Highly purified MBs contained 19.7 nmole (griseofulvin-induced) and 14.4 nmoles (3,5-diethoxycarbonyl-1,4-dihydrocollidine induced) of isodipeptide linkage, respectively, per mg of protein. These results suggest that transglutaminase-induced cross-linking of proteins plays a major role in MB formation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Laboratory Investigation 66 : 6 (1992), p. 774-777. -
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Denk, H. Tarcsa Edit Spurej, G. Bock, G.
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.