CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM060740
Első szerző:Ambrus Attila
Cím:Calcium Binding of Transglutaminases : A43 Ca NMR Study Combined with Surface Polarity Analysis / Attila Ambrus, István Bányai, Manfred S. Weiss, Rolf Hilgenfeld, Zsolt Keresztessy, László Muszbek, László Fésüs
Dátum:2001
ISSN:0739-1102
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Biomolecular Structure & Dynamics. - 19 : 1 (2001), p. 59-74. -
További szerzők:Bányai István (1953-) (vegyész) Weiss, Manfred S. Hilgenfeld, Rolf Keresztessy Zsolt Muszbek László (1942-) (haematológus, kutató orvos) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:OTKA-T029672
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM060739
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Transglutaminase substrates : from test tube experiments to living tissues / E. Csosz, Z. Keresztessy, L. Fesus
Dátum:2002
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Minerva biotecnologica. - 14 : 2 (2002), p. 149-153. -
További szerzők:Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM077169
035-os BibID:(WoS)000460110400026 (Scopus)85063936796
Első szerző:Jambrovics Károly (biológus, gyógyszer-biotechnológus)
Cím:Transglutaminase 2 programs differentiating acute promyelocytic leukemia cells in all-trans retinoic acid treatment to inflammatory stage through NF-kB activation / Jambrovics Károly, Uray Iván P., Keresztessy Zsolt, Keillor Jeffrey W., Fésüs László, Balajthy Zoltán
Dátum:2019
ISSN:0390-6078
Megjegyzések:Differentiation syndrome is a life-threatening complication arising during retinoid treatment of acute promyelocytic leukemia. Administration of all-trans retinoic acid leads to significant changes in gene expression, among the most induced of which is transglutaminase 2, which is not normally expressed in neutrophil granulocytes. To evaluate the pathophysiological function of transglutaminase 2 in the context of immunological function and disease outcomes, such as excessive superoxide anion, cytokine, and chemokine production in differentiated NB4 cells, we used an NB4 transglutaminase knock-out cell line and a transglutaminase inhibitor, NC9, which inhibits both transamidase- and guanosine triphosphate-binding activities, to clarify transglutaminase's contribution to the development of potentially lethal differentiation syndrome during all-trans retinoic acid treatment of acute promyelocytic leukemia. We found that such treatment not only enhanced cell-surface expression of CD11b and CD11c but also induced high-affinity states; atypical transglutaminase 2 expression in NB4 cells activated the nuclear factor kappa-light-chain-enhancer of activated B cells pathway, driving pathogenic processes with an inflammatory cascade through the expression of numerous cytokines, including Tumor necrosis factor alpha, Interleukin 1 beta, and Monocyte chemoattractant protein 1. NC9 decreased the amount of transglutaminase 2, p65/RelA, and p50 in differentiated NB4 cells and their nuclei, leading to attenuated inflammatory cytokine synthesis. NC9 significantly inhibits transglutaminase 2 nuclear translocation but accelerates its proteasomal breakdown. This study demonstrates that transglutaminase 2 expression induced by all-trans retinoic acid treatment reprograms inflammatory signaling networks governed by nuclear factor kappa-light-chain-enhancer of activated B cells activation, resulting in over-expression of tumor necrosis factor alpha and Interleukin 1 beta in differentiating acute promyelocytic leukemia cells, suggesting that atypically expressed transglutaminase 2 is a promising target for leukemia treatment.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Haematologica-The Hematology Journal. - 104 : 3 (2019), p. 505-515. -
További szerzők:Uray Iván Péter (1970-) (kutatóorvos) Keresztessy Zsolt Keillor, Jeffrey W. Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
TÁMOP-4.2.2.D-15/1/KONV-2015-0016
TÁMOP
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00006
GINOP
NK105046
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM040230
Első szerző:Keresztessy Zsolt
Cím:Phage display selection of efficient glutamine-donor substrate peptides for transglutaminase 2 / Keresztessy Z., Csosz E., Hársfalvi J., Csomós K., Gray J., Lightowlers R. N., Lakey J. H., Balajthy Z., Fésüs L.
Dátum:2006
ISSN:0961-8368
Megjegyzések:Understanding substrate specificity and identification of natural targets of transglutaminase 2 (TG2), the ubiquitous multifunctional cross-linking enzyme, which forms isopeptide bonds between protein-linked glutamine and lysine residues, is crucial in the elucidation of its physiological role. As a novel means of specificity analysis, we adapted the phage display technique to select glutamine-donor substrates from a random heptapeptide library via binding to recombinant TG2 and elution with a synthetic amine-donor substrate. Twenty-six Gln-containing sequences from the second and third biopanning rounds were susceptible for TG2-mediated incorporation of 5-(biotinamido)penthylamine, and the peptides GQQQTPY, GLQQASV, and WQTPMNS were modified most efficiently. A consensus around glutamines was established as pQX(P,T,S)l, which is consistent with identified substrates listed in the TRANSDAB database. Database searches showed that several proteins contain peptides similar to the phage-selected sequences, and the N-terminal glutamine-rich domain of SWI1/SNF1-related chromatin remodeling proteins was chosen for detailed analysis. MALDI/TOF and tandem mass spectrometry-based studies of a representative part of the domain, SGYGQQGQTPYYNQQSPHPQQQQPPYS (SnQ1), revealed that Q6, Q8, and Q22 are modified by TG2. Kinetic parameters of SnQ1 transamidation (KMapp = 250 mikroM, kcat = 18.3 sec-1, and kcat/KMapp = 73,200) classify it as an efficient TG2 substrate. Circular dichroism spectra indicated that SnQ1 has a random coil conformation, supporting its accessibility in the full-length parental protein. Added together, here we report a novel use of the phage display technology with great potential in transglutaminase research.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Science. - 15 : 11 (2006), p. 2466-2480. -
További szerzők:Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Hársfalvi Jolán (1949-) (klinikai biokémikus) Csomós Krisztián (1981-) (molekuláris biológus) Gray, Joe Lightowlers, Robert N. Lakey, Jeremy H. Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM098103
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Ca2+-binding sites of transglutaminase 2 revealed by site directed mutagenesis / R. Kiraly, E. Csosz, T. Kurtan, Z. Keresztessy, L. Fesus
Dátum:2007
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:FEBS Journal. - 274 : 1. Suppl. (2007), p. 167. -
További szerzők:Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM007895
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Functional significance of five noncanonical Ca2+-binding sites of human transglutaminase 2 characterized by site-directed mutagenesis / Király Róbert, Csősz Éva, Kurtán Tibor, Antus Sándor, Szigeti Krisztián, Simon-Vecsei Zsófia, Korponay-Szabó Ilma Rita, Keresztessy Zsolt, Fésüs László
Dátum:2009
Megjegyzések:The multifunctional tissue transglutaminase 2 (TG2) has a four-domain structure with several Ca2+-regulated biochemical activities, including transglutamylation and GTP hydrolysis. The structure of the Ca2+-binding form of the human enzyme is not known, and its Ca2+-binding sites have not been fully characterized. By mutagenesis, we have targeted its active site Cys, three sites based on homology to Ca2+-binding residues of epidermal transglutaminase and factor XIIIa (S1?S3), and two regions with negative surface potentials (S4 and S5). CD spectroscopy, antibody-binding assay and GTPase activity measurements indicated that the amino acid substitutions did not cause major structural alterations. Calcium-45 equilibrium dialysis and isothermal calorimetric titration showed that both wildtype and active site-deleted enzymes (C277S) bind six Ca2+. Each of the S1?S5 mutants binds fewer than six Ca2+, S1 is a strong Ca2+-binding site, and mutation of one site resulted in the loss of more than one bound Ca2+, suggesting cooperativity among sites. All mutants were deficient in transglutaminase activity, and GTP inhibited remnant activities. Like those of the wild-type enzyme, the GTPase activities of the mutants were inhibited by Ca2+, except in the case of the S4 and S5 mutants, which exhibited increased activity. TG2 is the major autoantigen in celiac disease, and testing the reactivity of mutants with autoantibodies from celiac disease patients revealed that S4 strongly determines antigenicity. It can be concluded that five of the Ca2+-binding sites of TG2 influence its transglutaminase activity, two sites are involved in the regulation of GTPase activity, and one determines antigenicity for autoantibodies in celiac patients.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
calcium binding
celiac epitope
GTPase activity
transglutaminase activity
transglutaminase 2 (tissue transglutaminase)
Megjelenés:The FEBS Journal. - 276 : 23 (2009), p. 7083-7096. -
További szerzők:Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Antus Sándor (1944-2022) (vegyészmérnök) Szigeti Krisztián Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:
Rekordok letöltése1