CCL

Összesen 31 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM040633
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Development of a microtiter plate fluorescent assay for inhibition studies on the HTLV-1 and HIV-1 proteinases / Bagossi Péter, Kádas János, Miklóssy Gabriella, Boross Péter, Weber Irene T., Tözsér József
Dátum:2004
ISSN:0166-0934
Megjegyzések:The proteinase of human T-cell leukemia virus type-1 (HTLV-1), similar to the proteinase of human immunodeficiency virus type-1 (HIV-1), is a potential target for chemotherapy, since the virus is associated with a number of human diseases. A microtiter plate fluorescent assay was developed for the HTLV-1 and HIV-1 proteinases for direct comparison of the inhibition profiles of the enzymes. It was established that, except for Indinavir, none of the inhibitors designed against the HIV-1 proteinase were able to inhibit the HTLV-1 proteinase in the studied concentration range, while two reduced peptide bond-containing peptides having the sequence of HTLV-1 cleavage sites were inhibitors of the HTLV-1 proteinase. One of these was potent enough to be used for active site titration of the HTLV-1 proteinase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Virological Methods. - 119 : 2 (2004), p. 87-93. -
További szerzők:Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM038136
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Amino Acid Preferences for a Critical Substrate Binding Subsite of Retroviral Proteases in Type 1 Cleavage Sites / Péter Bagossi, Tamás Sperka, Anita Fehér, János Kádas, Gábor Zahuczky, Gabriella Miklóssy, Péter Boross, József Tőzsér
Dátum:2005
ISSN:0022-538X
Megjegyzések:ujratoltve BIBFORM015709
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Virology. - 79 : 7 (2005), p. 4213-4218. -
További szerzők:Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Fehér Anita Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Zahuczky Gábor (1975-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:bibKLT00151034
Első szerző:Bogáti Magdolna
Cím:NADP-specific glutamate dehydrogenase of Penicillium chrysogenum has a homohexamer structure / Magdolna Bogáti, István Pócsi, Judit Maticsek, Péter Boross, József Tőzsér, Attila Szentirmai
Dátum:1996
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of basic microbiology. - 36 : 5 (1996), p. 371-375. -
További szerzők:Pócsi István (1961-) (vegyész) Maticsek Judit Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Szentirmai Attila (1930-) (mikrobiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM040648
Első szerző:Boross Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Effect of substrate residues on the P2' preference of retroviral proteinases / Boross Peter, Bagossi Peter, Copeland Terry D., Oroszlan Stephen, Louis John M., Tozser Jozsef
Dátum:1999
ISSN:0014-2956
Megjegyzések:The substrate sequence requirements for preference toward P2' Glu residue by human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) proteinase were studied in both the matrix protein/ capsid protein (MA/CA) and CA/p2 cleavage site sequence contexts. These sequences represent typical type 1 (-aromatic*Pro-) and type 2 (-hydrophobic* hydrophobic-) cleavage site sequences, respectively. While in the type 1 sequence context, the preference for P2' Glu over Ile or Gln was found to be strongly dependent on the ionic strength and the residues being outside the P2-P2' region of the substrate, it remained preferable in the type 2 substrates when typical type 1 substrate sequence residues were substituted into the outside regions. The pH profile of the specificity constants suggested a lower pH optimum for substrates having P2' Glu in contrast to those having uncharged residues, in both sequence contexts. The very low frequency of P2' Glu in naturally occurring retroviral cleavage sites of various retroviruses including equine infectious anemia virus (EIAV) and murine leukemia virus (MuLV) suggests that such a residue may not have a general regulatory role in the retroviral life cycle. In fact, unlike HIV-1 and HIV-2, EIAV and MuLV proteinases do not favor P2' Glu in either the MA/CA or CA/p2 sequence contexts.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry. - 264 : 3 (1999), p. 921-929. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Copeland, Terry D. Oroszlan, Stephen Louis, John M. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM019809
Első szerző:Boross Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Improved purification protocol for wild-type and mutant human foamy virus proteases / Péter Boross, József Tőzsér, Péter Bagossi
Dátum:2006
ISSN:1046-5928
Megjegyzések:Wild-type and an active site mutant (S25T) human foamy virus (HFV) proteases were expressed in fusion with maltose binding protein in Escherichia coli. The mutant enzyme contained a Ser to Thr mutation in the -Asp-Ser-Gly- active site triplet of the enzyme, which forms the "fireman's grip" between the two subunits of the homodimeric enzyme. The fusion proteins were purified by affinity chromatography on amylose resin, cleaved with factor Xa, and the processed enzymes were purified by gel filtration under denaturing condition. Refolding after purification resulted in active enzymes with comparable yields. Furthermore, both enzymes showed similar catalytic activities in an oligopeptide substrate representing an HFV Gag cleavage site. However, the S25T mutant showed increased stability in urea unfolding experiment, in a good agreement with the suggested role of the Thr residue of fireman's grip.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Expression And Purification. - 46 : 2 (2006), p. 343-347. -
További szerzők:Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:F25807
OTKA
F25807
OTKA
F34479
OTKA
F35191
OTKA
T43482
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM008374
Első szerző:Boross Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Drug targets in human T-lymphotropic virus type 1 (HTLV-1) infection / Boross, P., Bagossi, P., Weber, I. T., Tőzsér, J.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Infectious Disorders Drug Targets. - 9 : 2 (2009), p. 159-171. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM038499
035-os BibID:PMID:22300579
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Quantitative analysis of proteins in the tear fluid of patients with diabetic retinopathy / Csősz Éva, Boross Péter, Csutak Adrienne, Berta András, Tóth Ferenc, Póliska Szilárd, Török Zsolt, Tőzsér József
Dátum:2012
ISSN:1874-3919
Megjegyzések:Diabetic retinopathy is the leading cause of new cases of legal blindness among adults in the developed countries. Approximately 40% of all people with diabetes have diabetic retinopathy and 5% of these have sight-threatening form. As the advanced stage, where there is a high risk for vision loss, can develop without any serious symptoms, sometimes it is hard to detect it. A non invasive method to detect biomarkers characteristic for diabetic retinopathy from the tear fluid was developed. Tear samples from diabetic patients with no retinopathy, non proliferative and proliferative stages of diabetic retinopathy were analyzed and the protein content of each sample was compared to the protein content of tear pool from healthy volunteers. The samples were labeled with iTRAQ fourplex labels and were analyzed with nanoHPLC coupled ESI-MS/MS mass spectrometry. The lipocalin 1, lactotransferrin, lacritin, lysozyme C, lipophilin A and immunoglobulin lambda chain were identified as possible biomarker candidates with significantly higher relative levels in the tear of patients with diabetic retinopathy.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Proteomics. - 75 : 7 (2012), p. 2196-2204. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Csutak Adrienne (1971-) (szemész) Berta András (1955-) (szemész, gyermekszemész) Tóth Ferenc (1980-) (molekuláris biológus) Póliska Szilárd (1978-) (biológus) Török Zsolt (1975-) (orvos) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:K 101591
OTKA
EA_SPIN_06-DIABDIAG
EGYÉB
KMA 0149/3.0
EGYÉB
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM036979
Első szerző:Eizert Enikő Helga (bilógia-kémia szakos tanár)
Cím:Amino acid preferences of retroviral proteases for amino-terminal positions in a type 1 cleavage site / Helga Eizert, Pálma Bander, Péter Bagossi, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, Péter Boross, Irene T. Weber, József Tözsér
Dátum:2008
ISSN:0022-538X 1098-5514
Megjegyzések:The specificities of the proteases of 11 retroviruses were studied using a series of oligopeptides with aminoacid substitutions in the P1, P3, and P4 positions of a naturally occurring type 1 cleavage site (Val-Ser-Gln-Asn-Tyr2Pro-Ile-Val-Gln) in human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1). Previously, the substrate specificityof the P2 site was studied for the same representative set of retroviral proteases, which included at leastone member from each of the seven genera of the family Retroviridae (P. Bagossi, T. Sperka, A. Feher, J. Kadas,G. Zahuczky, G. Miklossy, P. Boross, and J. Tozser, J. Virol. 79:4213?4218, 2005). Our enzyme set comprisedthe proteases of HIV-1, HIV-2, equine infectious anemia virus, avian myeloblastosis virus (AMV), Mason-Pfizermonkey virus, mouse mammary tumor virus (MMTV), Moloney murine leukemia virus, human T-lymphotropicvirus type 1, bovine leukemia virus, walleye dermal sarcoma virus, and human foamy virus. Molecularmodels were used to interpret the similarities and differences in specificity between these retroviral proteases.The results showed that the retroviral proteases had similar preferences (Phe and Tyr) for the P1 position inthis sequence context, but differences were found for the P3 and P4 positions. Importantly, the sizes of the P3and P4 residues appear to be a major contributor for specificity. The substrate specificities correlated well withthe phylogenetic tree of the retroviruses. Furthermore, while the specificities of some enzymes belonging todifferent genera appeared to be very similar (e.g., those of AMV and MMTV), the specificities of the primatelentiviral proteases substantially differed from that observed for a nonprimate lentiviral protease.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
proteáz
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Journal of Virology. - 82 : 20 (2008), p. 10111-10117. -
További szerzők:Bander Pálma (1979-) (molekuláris biológus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM019817
Első szerző:Fang, Bin
Cím:Structural and kinetic analysis of caspase-3 reveals role for s5 binding site in substrate recognition / Bin Fang, Peter I. Boross, Jozsef Tozser, Irene T. Weber
Dátum:2006
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Biology 360 : 3 (2006), p. 654-666. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Weber, Irene T.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM040657
Első szerző:Fehér Anita
Cím:Expression of the murine leukemia virus protease in fusion with maltose-binding protein in Escherichia coli / Fehér Anita, Boross Péter, Sperka Tamás, Oroszlan Stephen, Tözsér József
Dátum:2004
ISSN:1046-5928
Megjegyzések:The protease of murine leukemia virus (MLV) was cloned into pMal-c2 vector, expressed in fusion with maltose-binding protein (MBP), and purified to homogeneity after Factor Xa cleavage of the chimeric protein. Substantial degradation of the fusion protein was observed during expression, which severely diminished the yield. The degree of degradation of the fusion protein was even more pronounced when a single-chain form of the MLV protease was cloned after the gene coding for MBP. To increase the yield, a hexahistidine tag with an additional Factor Xa cleavage site was cloned after the protease and nickel chelate affinity chromatography was used as the first purification step. The modified procedure resulted in substantially higher yield as compared to the original procedure. The degradation of hexahistidine-tagged active site mutant MLV protease was very low and comparable to that obtained with hexahistidine-tagged MBP, but purified MLV protease alone was not able to degrade purified MBP, suggesting that during expression the active MLV protease may activate bacterial proteases which appear to be responsible for the degradation of the fusion proteins.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Expression And Purification. - 35 : 1 (2004), p. 62-68. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM040655
Első szerző:Fehér Anita
Cím:Effect of sequence polymorphism and drug resistance on two HIV-1 Gag processing sites / Fehér Anita, Weber Irene T., Bagossi Péter, Boross Péter, Mahalingam Bhuvaneshwari, Louis John M., Copeland Terry D., Torshin Ivan Y., Harrison Robert W., Tözsér József
Dátum:2002
ISSN:0014-2956
Megjegyzések:The HIV-1 proteinase (PR) has proved to be a good target for antiretroviral therapy of AIDS, and various PR inhibitors are now in clinical use. However, there is a rapid selection of viral variants bearing mutations in the proteinase that are resistant to clinical inhibitors. Drug resistance also involves mutations of the nucleocapsid/p1 and p1/p6 cleavage sites of Gag, both in vitro and in vivo. Cleavages at these sites have been shown to be rate limiting steps for polyprotein processing and viral maturation. Furthermore, these sites show significant sequence polymorphism, which also may have an impact on virion infectivity. We have studied the hydrolysis of oligopeptides representing these cleavage sites with representative mutations found as natural variations or that arise as resistant mutations. Wild-type and five drug resistant PRs with mutations within or outside the substrate binding site were tested. While the natural variations showed either increased or decreased susceptibility of peptides toward the proteinases, the resistant mutations always had a beneficial effect on catalytic efficiency. Comparison of the specificity changes obtained for the various substrates suggested that the maximization of the van der Waals contacts between substrate and PR is the major determinant of specificity: the same effect is crucial for inhibitor potency. The natural nucleocapsid/p1 and p1/p6 sites do not appear to be optimized for rapid hydrolysis. Hence, mutation of these rate limiting cleavage sites can partly compensate for the reduced catalytic activity of drug resistant mutant HIV-1 proteinases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry. - 269 : 16 (2002), p. 4114-4120. -
További szerzők:Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Mahalingam, Bhuvaneshwari Louis, John M. Copeland, Terry D. Torshin, Ivan Y. Harrison, Robert W. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM019820
Első szerző:Fehér Anita
Cím:Characterization of the murine leukemia virus protease and its comparison with the human immunodeficiency virus type 1 protease / Anita Fehér, Péter Boross, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, János Kádas, Péter Bagossi, Stephen Oroszlan, Irene T. Weber, József Tőzsér
Dátum:2006
ISSN:0022-1317
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of General Virology 87 : 5 (2006), p. 1321-1330. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.