CCL

Összesen 4 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM040782
035-os BibID:PMID:3109179
Első szerző:Szabó Cs. Gabriella
Cím:Mapping of the substrate binding site of human leukocyte chymotrypsin (cathepsin G) using tripeptidyl-p-nitroanilide substrates / Gabriella Cs.-Szabó, József Tőzsér, Leif Aurell, Pál Elődi
Dátum:1986
ISSN:0237-6261
Megjegyzések:The kinetic constants, KM, kcat and kcat/KM of human leukocyte chymotrypsin (Cathepsin G, E.C.3.4.21.20.) were determined with 33 N-protected and 16 N-unprotected tripeptidyl-p-nitroanilide substrates. The individual contributions of the amino acid side chains of the substrates at P1-P4 subsites to the kinetic parameters were calculated by regression analysis. As far as KM is concerned, the highest contributions yielded the structure of an "optimum" substrate PhCO-Ala-Val-Tyr-pNA. The contribution values permitted us to characterize the S1-S4 binding segment in the enzyme's binding site, interacting with the P1-P4 moieties of the substrate. The enzyme prefers uniformly hydrophobic substituents at the S1-S4 sites. The S1 primary specificity subsite of the enzyme can bind Leu and 2-aminohexanoic acid as well, besides the aromatic amino acids Phe, Tyr, Trp. Data were compared with those obtained when studying pancreatic chymotrypsin with the same substrates.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Hungarica 21 : 4 (1986), p. 349-362. -
További szerzők:Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Aurell, Leif Elődi Pál (1927-2002) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM040785
035-os BibID:PMID:2130574
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:The enzyme capable to cleave trypsin active site titrant as substrate is a carboxylesterase with electrophoretic mobility similar to albumin / J. Tőzsér, T. M. Marsalkó, M. Punyiczki, P. Elődi
Dátum:1990
ISSN:0237-6261
Megjegyzések:An enzyme isolated from Ehrlich ascites plasma and capable of cleaving trypsin active site titrant 4-nitrophenyl-p-guanidinobenzoate (Steven, F.S. and Al-Achmad, R.K. (1983) has been further investigated. The substrate hydrolysis follows Michaelis-Menten kinetics. The molecular mass of the enzyme is 50-70 kDa by gel filtration and SDS polyacrylamide gel electrophoresis. It has the mobility of albumin and coelutes with a carboxylesterase activity on a cation exchange column. (Cbz-Arg-NH)2-Rhodamine, the specific noncompetitive inhibitor of guanidinobenzoatase, also inhibits the carboxylesterase activity. Therefore, the guanidinobenzoatase activity of Ehrlich ascites plasma is a carboxylesterase (EC 3.1.1.1.) which likely originates from blood.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Hungarica. - 25 : 1-2 (1990), p. 57-65. -
További szerzők:Marsalkó T. M. Punyiczki Mária Elődi Pál (1927-2002) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM040784
035-os BibID:PMID:2558473
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:Plasminogen activator and plasmin-like activities in experimental rat tumours / J. Tőzser, Anikó Hamvas, P. Rády, P. Kertai, P. Elődi
Dátum:1989
ISSN:0237-6261
Megjegyzések:Plasminogen activator activity and plasmin-like amidolytic activity were investigated in two experimental rat tumours, using human plasminogen and chromogenic peptide substrate, S-2251. The invasive hepatocarcinoma and non-invasive nephroma were induced with the same chemical carcinogen, dimethylnitrosamine, in F-344 rats and they were continuously transplanted under the renal capsule. While there was no difference in plasmin-like activities of the tumours, the plasminogen activator activity was very low in the nephroma, but high in the hepatocarcinoma. Since the activator activity was completely inhibited by amiloride, it was considered to be of urokinase-type. These results were in accordance with the assumed role of urokinase in the invasion. However, of the respective control organ, kidney was rich in both activities but rat liver contained only very low activities. Therefore the comparison of the plasminogen activator activity of a tumour to the control organ probably does not provide information concerning the malignant transformation as it is suggested in the literature.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Hungarica. - 24 : 1-2 (1989), p. 119-128. -
További szerzők:Hamvas Anikó Rády Péter Kertai Pál (1927-2016) (népegészségügyi szakember) Elődi Pál (1927-2002) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM040783
035-os BibID:PMID:3109178
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:Active centre studies on bovine pancreatic chymotrypsin with tripeptidyl-p-nitroanilide substrates / József Tőzsér, Gabriella Cs.-Szabó, Marianne Pozsgay, Leif Aurell, Pál Elődi
Dátum:1986
ISSN:0237-6261
Megjegyzések:The kinetic behaviour of bovine pancreatic chymotrypsin was studied with 22 N-protected and 17 N-unprotected tripeptidyl-p-nitroanilide substrates. The contribution of the individual side chains to the kinetic parameters were calculated by regression analysis. At subsite P1 (notation of Schechter and Berger, 1967, Biochem. Biophys. Res. Commun. 27, 157) Tyr seems to be better than Phe and Trp, concerning kcat values. At P2 subsite the best KM values were obtained with Gly and Ser, whereas the hydrophobicity of P2 subsite appears to be necessary for efficient catalytic activity. At P3 mainly polar amino acids, both with D and L configuration, were tested. They improve the solubility of substrates in aqueous medium, as well as the kinetic parameters. Suc(OMe) and Suc protecting groups at P4 increase significantly the catalytic activity compared to the aromatic ones. The obtained data were compared to the known substrate binding site of bovine pancreatic chymotrypsin.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Hungarica. - 21 : 4 (1986), p. 335-348. -
További szerzők:Szabó Cs. Gabriella Pozsgay Marianne Aurell, Leif Elődi Pál (1927-2002) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1