CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM086387
Első szerző:Horváth Gábor
Cím:The structure of ErbB2 receptor : an energy transfer and molecular modeling study / Horváth Gábor, Bagossi Péter, Vereb György, Park J. W., Tőzsér József, Szöllősi János
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 221. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Vereb György (1965-) (absztraktok, könyvfejezetek) Park, John W. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM007284
Első szerző:Kovács László (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus)
Cím:Regulation of calpain B from Drosophila melanogaster by phosphorylation / Kovács L., Alexa A., Klement E., Kókai E., Tantos Á., Gógl G., Sperka T., Medzihradszky-Fölkl K., Tőzsér J., Dombrádi V., Friedrich P.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
calcium-dependent protease
Drosophila melanogaster
enzyme kinetics
epidermal growth factor
protein kinase
Megjelenés:The FEBS Journal. - 276 : 17 (2009), p. 4959-4972. -
További szerzők:Alexa Anita (MTA) Klement Éva Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus) Tantos Ágnes Gógl Gergő Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Medzihradszky-Fölkl Katalin Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Friedrich Péter
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM038085
Első szerző:Li, Mi
Cím:Structural and biochemical characterization of the inhibitor complexes of xenotropic murine leukemia virus-related virus protease / Li Mi, Gustchina Alla, Matúz Krisztina, Tözsér József, Namwong Sirilak, Goldfarb Nathan E., Dunn Ben M., Wlodawer Alexander
Dátum:2011
ISSN:1742-464X
Megjegyzések:Interactions between the protease (PR) encoded by the xenotropic murine leukemia virus-related virus and a number of potential inhibitors have been investigated by biochemical and structural techniques. It was observed that several inhibitors used clinically against HIV PR exhibit nanomolar or even subnanomolar values of K(i) , depending on the exact experimental conditions. Both TL-3, a universal inhibitor of retroviral PRs, and some inhibitors originally shown to inhibit plasmepsins were also quite potent, whereas inhibition by pepstatin A was considerably weaker. Crystal structures of the complexes of xenotropic murine leukemia virus-related virus PR with TL-3, amprenavir and pepstatin A were solved at high resolution and compared with the structures of complexes of these inhibitors with other retropepsins. Whereas TL-3 and amprenavir bound in a predictable manner, spanning the substrate-binding site of the enzyme, two molecules of pepstatin A bound simultaneously in an unprecedented manner, leaving the catalytic water molecule in place.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Febs Journal. - 278 : 22 (2011), p. 4413-4424. -
További szerzők:Gustchina, Alla Matúz Krisztina (1980-) (vegyész, biokémikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Namwong, Sirilak Goldfarb, Nathan E. Dunn, Ben M. Wlodawer, Alexander
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Retrovirális biokémia
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM086386
Első szerző:Liu, Fengling
Cím:Analysis of HIV-1 protease mutants to understand mechanisms of resistance / Liu F., Boross Péter, Tőzsér József, Louis J. M., Harrison R. W., Weber I. T.
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 12. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Louis, John M. Harrison, Robert W. Weber, Irene T.
Pályázati támogatás:OTKA T43482
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM038084
Első szerző:Matúz Krisztina (vegyész, biokémikus)
Cím:Inhibition of XMRV and HIV-1 proteases by pepstatin A and acetyl-pepstatin / Matúz Krisztina, Mótyán János András, Li Mi, Wlodawer Alexander, Tőzsér József
Dátum:2012
Megjegyzések:The kinetic properties of two classical inhibitors of aspartic proteases (PRs), pepstatin A and acetyl-pepstatin, were compared in their interactions with HIV-1 and xenotropic murine leukemia virus related virus (XMRV) PRs. Both compounds are substantially weaker inhibitors of XMRV PR than of HIV-1 PR. Previous kinetic and structural studies characterized HIV-1 PR-acetyl-pepstatin and XMRV PR-pepstatin A complexes and suggested dramatically different binding modes. Interaction energies were calculated for the possible binding modes and suggested a strong preference for the one-inhibitor binding mode for HIV-1 PR-acetyl-pepstatin and the two-inhibitor binding mode for XMRV PR-pepstatin A interactions. Comparison of the molecular models suggested that in the case of XMRV PR the relatively unfavorable interactions at S3' and the favorable interactions at S4 and S4' sites with the statine residues may shift the ground state binding towards the two-inhibitor binding mode, whereas the single molecule ground state binding of statines to the HIV-1 PR appear to be more favorable. The preferred single molecular binding to HIV-1 PR allows the formation of the transition state complex, represented by substantially better binding constants. Intriguingly, the crystal structure of the complex of acetyl-pepstatin with XMRV PR has shown a mixed type of binding: the unusual binding mode of two molecules of the inhibitor to the enzyme, in a mode very similar to the previously determined complex with pepstatin A, together with the classical binding mode found for HIV-1 PR. The structure is thus in good agreement with the very similar interaction energies calculated for the two types of binding.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
XMRV protease
Megjelenés:FEBS Journal. - 279 : 17 (2012), p. 3276-3286. -
További szerzők:Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Li, Mi Wlodawer, Alexander Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM040678
Első szerző:Tie, Yunfeng
Cím:Molecular basis for substrate recognition and drug resistance from 1.1 to 1.6 A angstroms resolution crystal structures of HIV-1 protease mutants with substrate analogs / Tie Yunfeng, Boross Peter I., Wang Yuan-Fang, Gaddis Laquasha, Liu Fengling, Chen Xianfeng, Tozser Jozsef, Harrison Robert W., Weber Irene T.
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Megjegyzések:HIV-1 protease (PR) and two drug-resistant variants--PR with the V82A mutation (PR(V82A)) and PR with the I84V mutation (PR(I84V))--were studied using reduced peptide analogs of five natural cleavage sites (CA-p2, p2-NC, p6pol-PR, p1-p6 and NC-p1) to understand the structural and kinetic changes. The common drug-resistant mutations V82A and I84V alter residues forming the substrate-binding site. Eight crystal structures were refined at resolutions of 1.10-1.60 A. Differences in the PR-analog interactions depended on the peptide sequence and were consistent with the relative inhibition. Analog p6(pol)-PR formed more hydrogen bonds of P2 Asn with PR and fewer van der Waals contacts at P1' Pro compared with those formed by CA-p2 or p2-NC in PR complexes. The P3 Gly in p1-p6 provided fewer van der Waals contacts and hydrogen bonds at P2-P3 and more water-mediated interactions. PR(I84V) showed reduced van der Waals interactions with inhibitor compared with PR, which was consistent with kinetic data. The structures suggest that the binding affinity for mutants is modulated by the conformational flexibility of the substrate analogs. The complexes of PR(V82A) showed smaller shifts of the main chain atoms of Ala82 relative to PR, but more movement of the peptide analog, compared to complexes with clinical inhibitors. PR(V82A) was able to compensate for the loss of interaction with inhibitor caused by mutation, in agreement with kinetic data, but substrate analogs have more flexibility than the drugs to accommodate the structural changes caused by mutation. Hence, these structures help to explain how HIV can develop drug resistance while retaining the ability of PR to hydrolyze natural substrates.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : 20 (2005), p. 5265-5277. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Wang, Yuan-Fang Gaddis, Laquasha Liu, Fengling Chen, Xianfeng Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Harrison, Robert W. Weber, Irene T.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM040692
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:Comparison of the substrate specificity of two potyvirus proteases / Tözsér József, Tropea Joseph E., Cherry Scott, Bagossi Peter, Copeland Terry D., Wlodawer Alexander, Waugh David S.
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Megjegyzések:The substrate specificity of the nuclear inclusion protein a (NIa) proteolytic enzymes from two potyviruses, the tobacco etch virus (TEV) and tobacco vein mottling virus (TVMV), was compared using oligopeptide substrates. Mutations were introduced into TEV protease in an effort to identify key determinants of substrate specificity. The specificity of the mutant enzymes was assessed by using peptides with complementary substitutions. The crystal structure of TEV protease and a homology model of TVMV protease were used to interpret the kinetic data. A comparison of the two structures and the experimental data suggested that the differences in the specificity of the two enzymes may be mainly due to the variation in their S4 and S3 binding subsites. Two key residues predicted to be important for these differences were replaced in TEV protease with the corresponding residues of TVMV protease. Kinetic analyses of the mutants confirmed that these residues play a role in the specificity of the two enzymes. Additional residues in the substrate-binding subsites of TEV protease were also mutated in an effort to alter the specificity of the enzyme.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : 2 (2005), p. 514-523. -
További szerzők:Tropea, Joseph E. Cherry, Scott Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Copeland, Terry D. Wlodawer, Alexander Waugh, David S.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.