Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM078554
035-os BibID:	(PMID)30959565 (WoS)000477024500014 (Scopus)85065025751
Első szerző:	Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:	Comparative analysis of cytokine profiles of glaucomatous tears and aqueous humour reveals potential biomarkers for trabeculectomy complications / Éva Csősz, Eszter Deák, Noémi Tóth, Carlo Enrico Traverso, Adrienne Csutak, József Tőzsér
Dátum:	2019
ISSN:	2211-5463
Megjegyzések:	Glaucoma is a multifactorial neurodegenerative disease that causes impaired vision and, in advanced cases, blindness. The increasing prevalence of glaucoma due to an ageing population has necessitated the identification of suitable biomarkers for the early detection of the disease. Aqueous humour (AH) has been proposed as a source of biomarkers, but it can only be collected using a minor, yet invasive surgical intervention. Tears, however, are constantly available and can be collected any time via noninvasive methods. In order to examine the utility of tear as a surrogate for aqueous humour in biomarker development, we compared the levels of 27 cytokines and chemokines in paired samples of tear and aqueous humour using a Luminex multiplex immunobead-based technique. Significantly higher levels of cytokines in tear compared to aqueous humour were detected suggesting that tear and aqueous humour are not identical in terms of inflammation response. Furthermore, the levels of IFN-c, GMCSF and IL-5 in tear were significantly lower in patients who developed complications after one year, but no statistically significant changes in cytokine levels were observed in aqueous humour. These three molecules may have potential as predictive biomarkers for the appearance of late flap-related complications of trabeculectomy.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk aqueous humour biomarker cytokine profile glaucoma trabeculectomy tear
Megjelenés:	FEBS Open Bio. - 9 : 5 (2019), p. 1020-1028. -
További szerzők:	Deák Eszter (1990-) (klinikai laboratóriumi kutató) Tóth Noémi (1992-) (orvos) Traverso Carlo Enrico Csutak Adrienne (1971-) (szemész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:	UNKP-18-4-DE-436 Egyéb PD116817 Egyéb PD121075 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM071996
035-os BibID:	(WoS)000428997200007 (Scopus)85042164621
Első szerző:	Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:	Salivary proteome profiling of oral squamous cell carcinoma in a Hungarian population / Éva Csősz, Bernadett Márkus, Zsuzsanna Darula, Katalin F. Medzihradszky, Judit Nemes, Emese Szabó, József Tőzsér, Csongor Kiss, Ildikó Márton
Dátum:	2018
ISSN:	2211-5463
Megjegyzések:	Oral squamous cell carcinoma (OSCC) is the 7th most common malignancy and the 9th most frequent site of cancer death in Europe. Hungary occupies top places of statistics regarding OSCC incidence and mortality. Therefore, there is a high need to improve early detection. Saliva, as a readily available body fluid, became an increasingly important substance for the detection of biomarkers. Different research groups identified salivary biomarkers specific for different countries. In this study saliva samples of Hungarian OSCC patients were studiedin order to discover disease- and perhaps region-specific biomarkers. LC/MS/MS analysis on linear ion trap-Orbitrap mass spectrometer was used for qualitative and quantitative salivary protein profiling. More than 500 proteins were identified from saliva by shotgun proteomics. The up- and downregulated proteins in the saliva of patients with OSCC highlighted the importance of protein-protein interaction networks involving the immune system and proteolysis in disease development. Two potential biomarkers from our shotgun analysis and a third candidate reported earlier by a Taiwanese group were further examined by ELISA on a larger reference set of samples. Resistin reported as a biomarker in Taiwan but not validated in our study highlights the necessity of application of standardized analysis methods in different ethnic or geographical populations in order to identify biomarkers with sufficient specificity and sensitivity.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk OSCC biomarker proteomic analysis ELISA
Megjelenés:	FEBS Open Bio. - 8 : 4 (2018), p. 556-569. -
További szerzők:	Márkus Bernadett (1989-) (molekuláris biológus) Darula Zsuzsanna Medzihradszky-Fölkl Katalin Nemes Judit (1968-) (fogszakorvos) Szabó Emese (1992-) (biotechnológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Kiss Csongor (1956-) (hematológus, onkológus) Márton Ildikó (1954-) (fogszakorvos)
Pályázati támogatás:	OTKA-105034 OTKA TÁMOP-4.2.2.D-15/1/KONV-2015-0016 TÁMOP GINOP-2.3.2-15-2016-00020 Egyéb GINOP-2.3.2-15-2016-00001 Egyéb
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM069311
035-os BibID:	(WoS)000406682900010 (Scopus)85021415115
Első szerző:	Márkus Bernadett (molekuláris biológus)
Cím:	The proteomic profile of a mouse model of proliferative vitreoretinopathy / Márkus Bernadett, Pató Zsuzsanna, Sarang Zsolt, Albert Réka , Tőzsér József, Goran Petrovski, Csősz Éva
Dátum:	2017
ISSN:	2211-5463
Megjegyzések:	Proliferative vitreoretinopathy (PVR) develops as a complication of retinal detachment surgery and represents a devastating condition leading to serious vision loss. A good animal model that permits extensive functional studies and drug testing is crucial in finding better therapeutic modalities for PVR. A previously established mouse model, using dispase injection, was analyzed from the proteomic point of view, examing global protein profile changes by 2D electrophoresis, image analysis and HPLC-MS/MS-based protein identification. The easy applicability of the mice model was used to study the role of transglutaminase 2 (TG2) in PVR formation by proteomic examination of dispase-induced TG2 knockout vitreous samples. Our data demonstrate that, despite the altered appearance of crystallin proteins, the lack of TG2 did not prevent the development of PVR.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	FEBS Open Bio. - 7 : 8 (2017), p. 1166-1177. -
További szerzők:	Pató Zsuzsanna Sarang Zsolt (1976-) (mikrobiológus) Albert Réka (1986-) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Petrovski, Goran (1975-) (orvos) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM065609
035-os BibID:	(WoS)000381049500006 (Scopus)85081459738
Első szerző:	Tóth Ferenc (molekuláris biológus)
Cím:	Effect of internal cleavage site mutations in human immunodeficiency virus type 1 capsid protein on its structure and function / Ferenc Toth, János Kádas, János András Mótyán, József Tőzsér
Dátum:	2016
ISSN:	2211-5463
Megjegyzések:	The capsid protein of the human immunodeficiency virus type 1 has been found to be a substrate of the retroviral protease in vitro, and its processing was predicted to be strongly dependent on a pH-induced conformational change. Several protease cleavage sites have been identified within the capsid protein, but the importance of its cleavage by the viral protease at the early phase of infection is controversial. To confirm the relevance of this process, we aimed to design, produce, and characterize mutant capsid proteins, in which the protein susceptibility toward HIV-1 protease is altered without affecting other steps of the viral life cycle. Our results indicate that while the introduced mutations changed the cleavage rate at the mutated sites of the capsid protein by HIV-1 protease, some of them caused only negligible or moderate structural changes (A78V, L189F, and L189I). However, the effects of other mutations (W23A, A77P, and L189P) were dramatic, as assessed by secondary structure determination or cyclophilin A-binding assay. Based on our observations, the L189F mutant capsid remains structurally and functionally unchanged and may therefore be the best candidate for use in studies aimed at better understanding the role of the protease in the early postentry events of viral infection or retrovirus-mediated gene transduction.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk capsid protein circular dichroism spectroscopy cyclophilin A HIV-1 human immunodeficiency virus type 1 protease mutagenesis
Megjelenés:	FEBS Open Bio. - 6 : 8 (2016), p. 847-859. -
További szerzők:	Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:	TAMOP 4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023 TÁMOP TAMOP 4.2.2.D-15/1/KONV-2015-0016 TÁMOP K-101591 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: