Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM040647
Első szerző:	Bláha, Ivo
Cím:	Solid phase synthesis of the proteinase of bovine leukemia virus Comparison of its specificity to that of HIV-2 proteinase / Bláha Ivo, Tözsér József, Kim Young, Copeland Terry D., Oroszlan Stephen
Dátum:	1992
ISSN:	0014-5793
Megjegyzések:	The 126-residue proteinase (PR) of bovine leukemia virus (BLV) was synthesized by solid-phase peptide synthesis and its activity was shown using various oligopeptide substrates representing cleavage sites in BLV, human T-cell leukemia virus type 1 (HTLV-1), murine leukemia virus (MuLV) and human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1). The specificity of the BLV PR was also compared to that of chemically synthesized human immunodeficiency virus type 2 (HIV-2) PR. Many of the peptides were cleaved at the expected site, however, 6 out of 15 were hydrolyzed only by one of the PRs. Furthermore, one BLV peptide was processed differently by the two enzymes. These results, together with the relative activities and the lack of inhibition of BLV PR by two HIV-1 PR inhibitors, suggest that the BLV PR specificity is substantially different from that of HIV PRs.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Febs Letters. - 309 : 3 (1992), p. 389-393. -
További szerzők:	Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Kim, Young Copeland, Terry D. Oroszlan, Stephen
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM040659
Első szerző:	Fenyőfalvi György
Cím:	Expression and characterization of human foamy virus proteinase / Fenyöfalvi György, Bagossi Péter, Copeland Terry D., Oroszlan Stephen, Boross Péter, Tözsér József
Dátum:	1999
ISSN:	0014-5793
Megjegyzések:	The human foamy virus proteinase was expressed in fusion with maltose binding protein in Escherichia coli and purified. The specific activity of the fusion protein was similar to that of the processed enzyme. The kinetic constants on foamy virus cleavage site substrates were very low but comparable to those obtained with the gag-encoded avian proteinase on its own substrates. The proteinase showed preference for high ionic strength and a pH optimum of 6.6. None of the tested retroviral cleavage site peptides were substrates, however, some peptides representing cleavage sites in retrotransposons were properly processed by the enzyme
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Febs Letters. - 462 : 3 (1999), p. 397-401. -
További szerzők:	Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Copeland, Terry D. Oroszlan, Stephen Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM040694
035-os BibID:	PMID:2015912
Első szerző:	Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:	Comparison of the HIV-1 and HIV-2 proteinases using oligopeptide substrates representing cleavage sites in Gag and Gag-Pol polyproteins / József Tőzsér, Ivo Bláha, Terry D. Copeland, Ewald M. Wondrak, Stephen Oroszlan
Dátum:	1991
ISSN:	0014-5793
Megjegyzések:	The substrate specificity of the human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) and type 2 (HIV-2) proteinases was compared using oligopeptides corresponding to cleavage sites in the Gag and Gag-Pol polyproteins of both viruses. All peptides mimicking cleavage sites at the junction of major functional protein domains were correctly cleaved by both enzymes. However, some other peptides thought to represent secondary cleavage sites remained intact. The kinetic parameters (Km and kcat) obtained for the different substrates showed several hundred-fold variation but were similar for the same substrate.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban külföldön készült közlemény
Megjelenés:	Febs Letters. - 281 : 1-2 (1991), p. 77-80. -
További szerzők:	Bláha, Ivo Copeland, Terry D. Wondrak, Ewald M. Oroszlan, Stephen
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM040695
Első szerző:	Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:	Studies on the role of the S4 substrate binding site of HIV proteinases / Tözsér József, Gustchina Alla, Weber Irene T., Blaha Ivo, Wondrak Ewald M., Oroszlan Stephen
Dátum:	1991
ISSN:	0014-5793
Megjegyzések:	Kinetic analysis of the hydrolysis of the peptide H-Val-Ser-Gln-Asn-Tyr*Pro-Ile-Val-Gln-NH2 and its analogs obtained by varying the length and introducing substitutions at the P4 site was carried out with both HIV-1 and HIV-2 proteinases. Deletion of the terminal Val and Gln had only moderate effect on the substrate hydrolysis, while the deletion of the P4. Ser as well as P'3 Val greatly reduced the substrate hydrolysis. This is predicted to be due to the loss of interactions between main chains of the enzyme and the substrate. Substitution of the P4 Ser by amino acids having high frequency of occurrence in beta turns resulted in good substrates, while large amino acids were unfavorable in this position. The two proteinases acted similarly, except for substrates having Thr, Val and Leu substitutions, which were better accommodated in the HIV-2 substrate binding pocket.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Febs Letters. - 279 : 2 (1991), p. 356-360. -
További szerzők:	Gustchina, Alla Weber, Irene T. Bláha, Ivo Wondrak, Ewald M. Oroszlan, Stephen
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: