CCL

Összesen 12 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM088520
035-os BibID:(cikkazonosító)E7686 (scopus)85092599352 (wos)000583012300001
Első szerző:Bozóki Beáta (molekuláris biológus)
Cím:Specificity Studies of the Venezuelan Equine Encephalitis Virus Non-Structural Protein 2 Protease Using Recombinant Fluorescent Substrates / Bozóki Beáta, Mótyán János András, Hoffka Gyula, Waugh David S., Tőzsér József
Dátum:2020
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:The non-structural protein 2 (nsP2) of alphavirus Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV) is a cysteine protease that is responsible for processing of the viral non-structural polyprotein and is an important drug target owing to the clinical relevance of VEEV. In this study we designed two recombinant VEEV nsP2 constructs to study the effects of an N-terminal extension on the protease activity and to investigate the specificity of the elongated enzyme in vitro. The N-terminal extension was found to have no substantial effect on the protease activity. The amino acid preferences of the VEEV nsP2 protease were investigated on substrates representing wild-type and P5, P4, P2, P1, P1·, and P2· variants of Semliki forest virus nsP1/nsP2 cleavage site, using a His6-MBP-mEYFP recombinant substrate-based protease assay which has been adapted for a 96-well plate-based format. The structural basis of enzyme specificity was also investigated in silico by analyzing a modeled structure of VEEV nsP2 complexed with oligopeptide substrate. To our knowledge, in vitro screening of P1· amino acid preferences of VEEV nsP2 protease remains undetermined to date, thus, our results may provide valuable information for studies and inhibitor design of different alphaviruses or other Group IV viruses.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
VEEV
Venezuelan equine encephalitis virus
nsp2
protease
alphavirus
alphaviral protease
non-structural protein
group IV virus
specificity
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 21 : 20 (2020), p. 1-26. -
További szerzők:Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Hoffka Gyula (1992-) (vegyész) Waugh, David S. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:NKFI-125238
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
TÁMOP 4.2.4B/2-11/1-2012-0001
Egyéb
NKFIH-1150-6/2019
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM076330
035-os BibID:(cikkazonosító)4096 (scopus)85058879385 (wos)000455323500398
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Wound-Healing Markers Revealed by Proximity Extension Assay in Tears of Patients following Glaucoma Surgery / Éva Csősz, Noémi Tóth, Eszter Deák, Adrienne Csutak, József Tőzsér
Dátum:2018
Tárgyszavak:idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 19 : 12 (2018), p. 1-19. -
További szerzők:Tóth Noémi (1992-) (orvos) Deák Eszter (1990-) (klinikai laboratóriumi kutató) Csutak Adrienne (1971-) (szemész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:121075
PD_16
OTKA-116817
OTKA
Bolyai Ösztöndíj
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző áltla megadott URL
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM084537
035-os BibID:(cikkazonosító)2424 (scopus)85083042118 (wos)000535574200166
Első szerző:Golda Mária (molekuláris biológus)
Cím:Functional Study of the Retrotransposon-Derived Human PEG10 Protease / Mária Golda, János András Mótyán, Mohamed Mahdi, József Tőzsér
Dátum:2020
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Paternally expressed gene 10 (PEG10) is a human retrotransposon-derived imprinted gene. The mRNA of PEG10 encodes two protein isoforms: the Gag-like protein (RF1PEG10) is coded by reading frame 1, while the Gag-Pol-like polyprotein (RF1/RF2PEG10) is coded by reading frames 1 and 2. The proteins are translated by a typical retroviral frameshift mechanism. The protease (PR) domain of RF2PEG10 contains an -Asp-Ser-Gly- sequence, which corresponds to the consensus -Asp-Ser/Thr-Gly- active-site motif of retroviral aspartic proteases. The function of the aspartic protease domain of RF2PEG10 remains unclear. To elucidate the function of PEG10 protease (PRPEG10), we designed a frameshift mutant (fsRF1/RF2PEG10) for comparison with the RF1/RF2PEG10 form. To study the effects of PRPEG10 on cellular proliferation and viability, mammalian HEK293T and HaCaT cells were transfected with plasmids coding for either RF1/RF2PEG10, the frameshift mutant (fsRF1/RF2PEG10), or a PR active-site (D370A) mutant fsRF1/RF2PEG10. Our results indicate that fsRF1/RF2PEG10 overexpression results in increased cellular proliferation. Remarkably, transfection with fsRF1/RF2PEG10 had a detrimental effect on cell viability. We hypothesize that PRPEG10 plays an important role in the function of this retroviral remnant, mediating the proliferation of cells and possibly implicating it in the inhibition of apoptosis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
PEG10
paternally expressed gene 10
cell viability
cell proliferation
cis protease activity
ubiquitination
homology modeling
retroviral-like protease
protease
retrotransposon
aspartic protease
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 21 : 7 (2020), p. 1-22. -
További szerzők:Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
101591
OTKA
NKFIH-1150-6/2019
Egyéb
NKFIH-125238
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM090159
035-os BibID:(cikkazonosító)9547 (scopus)85098229319 (wos)000602951800001
Első szerző:Kalló Gergő (molekuláris biológus)
Cím:Compounds with Antiviral, Anti-Inflammatory and Anticancer Activity Identified in Wine from Hungary's Tokaj Region via High Resolution Mass Spectrometry and Bioinformatics Analyses / Kalló Gergő, Kunkli Balázs, Győri Zoltán, Szilvássy Zoltán, Csősz Éva, Tőzsér József
Dátum:2020
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:(1) Background: Wine contains a variety of molecules with potential beneficial effects on human health. Our aim was to examine the wine components with high-resolution mass spectrometry including high-resolution tandem mass spectrometry in two wine types made from grapes with or without the fungus Botrytis cinerea, or "noble rot". (2) For LC-MS/MS analysis, 12 wine samples (7 without and 5 with noble rotting) from 4 different wineries were used and wine components were identified and quantified. (3) Results: 288 molecules were identified in the wines and the amount of 169 molecules was statistically significantly different between the two wine types. A database search was carried out to find the molecules, which were examined in functional studies so far, with high emphasis on molecules with antiviral, anti-inflammatory and anticancer activities. (4) Conclusions: A comprehensive functional dataset related to identified wine components is also provided highlighting the importance of components with potential health benefits.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
metabolomics
wine
LC-MS
Functional food
high resolution mass spectrometry
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 21 : 24 (2020), p. 1-20. -
További szerzők:Kunkli Balázs Győri Zoltán (1948-) (vegyész) Szilvássy Zoltán (1957-) (belgyógyász, farmakológus, klinikai farmakológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
Mádi Borakadémia
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM117816
035-os BibID:(cikkazonosító)380 (wos)001140375300001 (scopus)85181923454
Első szerző:Linkner Tamás Richárd
Cím:Comparative Analysis of Differential Cellular Transcriptome and Proteome Regulation by HIV-1 and HIV-2 Pseudovirions in the Early Phase of Infection / Linkner Tamás Richárd, Ambrus Viktor, Kunkli Balázs, Szojka Zsófia Ilona, Kalló Gergő, Csősz Éva, Kumar Ajneesh, Emri Miklós, Tőzsér József, Mahdi Mohamed
Dátum:2024
ISSN:1422-0067
Megjegyzések:In spite of the similar structural and genomic organization of human immunodeficiency viruses type 1 and 2 (HIV-1 and HIV-2), striking differences exist between them in terms of replication dynamics and clinical manifestation of infection. Although the pathomechanism of HIV-1 infection is well characterized, relatively few data are available regarding HIV-2 viral replication and its interaction with host-cell proteins during the early phase of infection. We utilized proteo-transcriptomic analyses to determine differential genome expression and proteomic changes induced by transduction with HIV-1/2 pseudovirions during 8, 12 and 26 h time-points in HEK-293T cells. We show that alteration in the cellular milieu was indeed different between the two pseudovirions. The significantly higher number of genes altered by HIV-2 in the first two time-points suggests a more diverse yet subtle effect on the host cell, preparing the infected cell for integration and latency. On the other hand, GO analysis showed that, while HIV-1 induced cellular oxidative stress and had a greater effect on cellular metabolism, HIV-2 mostly affected genes involved in cell adhesion, extracellular matrix organization or cellular differentiation. Proteomics analysis revealed that HIV-2 significantly downregulated the expression of proteins involved in mRNA processing and translation. Meanwhile, HIV-1 influenced the cellular level of translation initiation factors and chaperones. Our study provides insight into the understudied replication cycle of HIV-2 and enriches our knowledge about the use of HIV-based lentiviral vectors in general.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 25 : 1 (2024), p. 1-26. -
További szerzők:Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Kunkli Balázs Szojka Zsófia (1991-) (molekuláris biológus) Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kumar, Ajneesh (1994-) (bioinformatikus) Emri Miklós (1962-) (fizikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Pályázati támogatás:NKFI 125238
NKFIH
TKP2020-IKA-04
Egyéb
GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
TKP2021-EGA-20
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM089970
035-os BibID:(cikkazonosító)9523 (wos)000602881500001 (scopus)85098234996
Első szerző:Miczi Márió
Cím:Identification of Host Cellular Protein Substrates of SARS-COV-2 Main Protease / Márió Miczi, Mária Golda, Balázs Kunkli, Tibor Nagy, József Tőzsér, János András Mótyán
Dátum:2020
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:The novel severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) is the causative agent of coronavirus disease-19 (COVID-19) being associated with severe pneumonia. Like with other viruses, the interaction of SARS-CoV-2 with host cell proteins is necessary for successful replication, and cleavage of cellular targets by the viral protease also may contribute to the pathogenesis, but knowledge about the human proteins that are processed by the main protease (3CLpro) of SARS-CoV-2 is still limited. We tested the prediction potentials of two different in silico methods for the identification of SARS-CoV-2 3CLpro cleavage sites in human proteins. Short stretches of homologous host-pathogen protein sequences (SSHHPS) that are present in SARS-CoV-2 polyprotein and human proteins were identified using BLAST analysis, and the NetCorona 1.0 webserver was used to successfully predict cleavage sites, although this method was primarily developed for SARS-CoV. Human C-terminal-binding protein 1 (CTBP1) was found to be cleaved in vitro by SARS-CoV-2 3CLpro, the existence of the cleavage site was proved experimentally by using a His6-MBP-mEYFP recombinant substrate containing the predicted target sequence. Our results highlight both potentials and limitations of the tested algorithms. The identification of candidate host substrates of 3CLpro may help better develop an understanding of the molecular mechanisms behind the replication and pathogenesis of SARS-CoV-2.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
host protein cleavage
cleavage site prediction
cleavage site identification
SSHHPS
NetCorona
COVID-19
SARS
SARS-CoV-2
protease
3CL protease
coronavirus
main protease
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 21 : 24 (2020), p. 1-19. -
További szerzők:Golda Mária (1986-) (molekuláris biológus) Kunkli Balázs Nagy Tibor (1988-) (vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.3-15-2016-00021
GINOP
NKFIH-1150-6/2019
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM108752
035-os BibID:(cikkazonosító)3236 (Scopus)85148962397 (WoS)000938549700001
Első szerző:Miltner Noémi (molekuláris biológus)
Cím:Identification of SARS-CoV-2 Main Protease (Mpro) Cleavage Sites Using Two-Dimensional Electrophoresis and In Silico Cleavage Site Prediction / Noémi Miltner, Gergő Kalló, Éva Csősz, Márió Miczi, Tibor Nagy, Mohamed Mahdi, János András Mótyán, József Tőzsér
Dátum:2023
ISSN:1422-0067
Megjegyzések:The main protease (Mpro) of severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) plays a crucial role in its life cycle. The Mpro-mediated limited proteolysis of the viral polyproteins is necessary for the replication of the virus, and cleavage of the host proteins of the infected cells may also contribute to viral pathogenesis, such as evading the immune responses or triggering cell toxicity. Therefore, the identification of host substrates of the viral protease is of special interest. To identify cleavage sites in cellular substrates of SARS-CoV-2 Mpro, we determined changes in the HEK293T cellular proteome upon expression of the Mpro using two-dimensional gel electrophoresis. The candidate cellular substrates of Mpro were identified by mass spectrometry, and then potential cleavage sites were predicted in silico using NetCorona 1.0 and 3CLP web servers. The existence of the predicted cleavage sites was investigated by in vitro cleavage reactions using recombinant protein substrates containing the candidate target sequences, followed by the determination of cleavage positions using mass spectrometry. Unknown and previously described SARS-CoV-2 Mpro cleavage sites and cellular substrates were also identified. Identification of target sequences is important to understand the specificity of the enzyme, as well as aiding the improvement and development of computational methods for cleavage site prediction.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
coronavirus
SARS-CoV-2
main protease
Mpro
COVID-19
two-dimensional gel electrophoresis
cleavage site identification
cleavage site prediction
protease
host protein cleavage
specificity
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 24 : 4 (2023), p. 1-19. -
További szerzők:Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Miczi Márió Nagy Tibor (1988-) (vegyész) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00021
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM101151
035-os BibID:(cikkazonosító)3507 (scopus)85126818776 (wos)000781388600001
Első szerző:Mótyán János András (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Potential Resistance of SARS-CoV-2 Main Protease (Mpro) against Protease Inhibitors : lessons Learned from HIV-1 Protease / János András Mótyán, Mohamed Mahdi, Gyula Hoffka, József Tőzsér
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Coronavirus disease 2019 (COVID-19), caused by the severe acute respiratory syndrome 2 (SARS-CoV-2), has been one of the most devastating pandemics of recent times. The lack of potent novel antivirals had led to global health crises; however, emergence and approval of potent inhibitors of the viral main protease (Mpro), such as Pfizer's newly approved nirmatrelvir, offers hope not only in the therapeutic front but also in the context of prophylaxis against the infection. By their nature, RNA viruses including human immunodeficiency virus (HIV) have inherently high mutation rates, and lessons learnt from previous and currently ongoing pandemics have taught us that these viruses can easily escape selection pressure through mutation of vital target amino acid residues in monotherapeutic settings. In this paper, we review nirmatrelvir and its binding to SARS-CoV-2 Mpro and draw a comparison to inhibitors of HIV protease that were rendered obsolete by emergence of resistance mutations, emphasizing potential pitfalls in the design of inhibitors that may be of important relevance to the long-term use of novel inhibitors against SARS-CoV-2.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
SARS-CoV-2
coronavirus
HIV-1
protease
3CLpro
Mpro
nirmatrelvir
protease inhibitor
PF-07321332
Paxlovid
drug resistance
resistance
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 23 : 7 (2022), p. 1-20. -
További szerzők:Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Hoffka Gyula (1992-) (vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:TKP2021-EGA-20
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM083676
035-os BibID:(cikkazonosító)1352 (scopus)85079688785 (wos)000522524400179
Első szerző:Mótyán János András (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Dimer Interface Organization is a Main Determinant of Intermonomeric Interactions and Correlates with Evolutionary Relationships of Retroviral and Retroviral-Like Ddi1 and Ddi2 Proteases / János András Mótyán, Márió Miczi, József Tőzsér
Dátum:2020
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:The life cycles of retroviruses rely on the limited proteolysis catalyzed by the viral protease. Numerous eukaryotic organisms also express endogenously such proteases, which originate from retrotransposons or retroviruses, including DNA damage-inducible 1 and 2 (Ddi1 and Ddi2, respectively) proteins. In this study, we performed a comparative analysis based on the structural data currently available in Protein Data Bank (PDB) and Structural summaries of PDB entries (PDBsum) databases, with a special emphasis on the regions involved in dimerization of retroviral and retroviral-like Ddi proteases. In addition to Ddi1 and Ddi2, at least one member of all seven genera of the Retroviridae family was included in this comparison. We found that the studied retroviral and non-viral proteases show differences in the mode of dimerization and density of intermonomeric contacts, and distribution of the structural characteristics is in agreement with their evolutionary relationships. Multiple sequence and structure alignments revealed that the interactions between the subunits depend mainly on the overall organization of the dimer interface. We think that better understanding of the general and specific features of proteases may support the characterization of retroviral-like proteases.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
retrovirus
retrovirus-like
protease
retroviral protease
dimerization
comparative analysis
contact map
DNA damage-inducible protein
Ddi1
Ddi2
HIV protease
Megjelenés:International Journal of Molecular Sciences. - 21 : 4 (2020), p. 1-24. -
További szerzők:Miczi Márió Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
NKFIH-1150-6/2019
Egyéb
EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM101477
035-os BibID:(cikkazonosító)4534 (scopus)85128344596 (wos)000795409300001
Első szerző:Nokhoijav, Erdenetsetseg (kutatóorvos)
Cím:Metabolomic Analysis of Serum and Tear Samples from Patients with Obesity and Type 2 Diabetes Mellitus / Erdenetsetseg Nokhoijav, Andrea Guba, Ajneesh Kumar, Balázs Kunkli, Gergő Kalló, Miklós Káplár, Sándor Somodi, Ildikó Garai, Adrienne Csutak, Noémi Tóth, Miklós Emri, József Tőzsér, Éva Csősz
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 23 (2022), p. 1-19. -
További szerzők:Guba Andrea (1975-) (Okleveles vegyész) Kumar, Ajneesh (1994-) (bioinformatikus) Kunkli Balázs Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Káplár Miklós (1965-) (belgyógyász, diabetológus) Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Garai Ildikó (1966-) (radiológus) Csutak Adrienne (1971-) (szemész) Tóth Noémi (1992-) (orvos) Emri Miklós (1962-) (fizikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.4-15-2016-00002
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
FK134605
Other
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM087577
035-os BibID:(cikkazonosító)5907 (scopus)85089663597 (wos)000565075500001
Első szerző:Szojka Zsófia (molekuláris biológus)
Cím:Y44A Mutation in the Acidic Domain of HIV-2 Tat Impairs Viral Reverse Transcription and LTR-Transactivation / Szojka Zsófia, Mótyán János András, Miczi Márió, Mahdi Mohamed, Tőzsér József
Dátum:2020
ISSN:1661-6596 1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
human immunodeficiency virus
HIV-2
Tat
stability analysis
reverse transcriptase activity
transactivator protein
mutation design
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 21 : 16 (2020), p. 1-17. -
További szerzők:Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Miczi Márió Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM094953
035-os BibID:(cikkazonosító)6182 (scopus)85107376676 (wos)000667907600001
Első szerző:Tóth Ferenc (fogorvos)
Cím:Effect of Inducible BMP-7 Expression on the Osteogenic Differentiation of Human Dental Pulp Stem Cells / Ferenc Tóth, József Tőzsér, Csaba Hegedűs
Dátum:2021
ISSN:1661-6596 1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal of Molecular Sciences. - 22 : 12 (2021), p. 1-12. -
További szerzők:Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Hegedűs Csaba (1953-) (fogszakorvos)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.