CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM040645
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Comparison of the specificity of homo- and heterodimeric linked HIV-1 and HIV-2 proteinase dimers / Bagossi, P., Cheng, Y. S., Oroszlan, S., Tozser, J.
Dátum:1998
ISSN:1741-0126
Megjegyzések:The specificity of linked homo- and heterodimeric HIV-1 and HIV-2 proteinases was characterized by using oligopeptide substrates. For two substrates the k(cat)/Km values for the heterodimers were the mean values for those of the homodimers, suggesting that these substrates could productively bind into the heterodimers in both directions. However, for two other substrates the k(cat)/Km values for the heterodimers were higher than those of the homodimers, suggesting that these substrates could productively bind into the enzymes in a preferable direction. However, the mode of binding does not seem to depend on the sequential position of the subunits. The studied linked homo- and heterodimers may represent intermediate stages in the evolution of bilobal aspartic proteinases. As divergence in sequence of the two halves of such a proteinase increases, the possibility of bidirectional binding is likely lost at the expense of the optimized side-chain subsite interactions. The differences in observed and calculated k(cat)/Km values revealed dependence of the substrate specificity at one subsite of the enzyme from the next residue in sequence of substrate. These findings were also supported by molecular modeling studies.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Engineering Design & Selection. - 11 : 6 (1998), p. 439-445. -
További szerzők:Cheng, Yin-Shyun E. Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM040634
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Activity of linked HIV-1 proteinase dimers containing mutations in the active site region / Bagossi Péter, Cheng Yin-Shyun E., Oroszlan Stephen, Tözsér József
Dátum:1996
ISSN:1741-0126
Megjegyzések:Mutations were introduced into the active site triplet (Asp-Thr-Gly) of one or both subunits of a linked dimer of human immunodeficiency virus type 1 proteinase. Mutation of Thr to Ser in one or both subunits did not alter the activity of the enzyme substantially, whereas its mutation to Asn in one subunit caused a dramatic decrease in catalytic efficiency. Mutation of Gly to Val in one subunit also yielded an enzyme with very low activity. The enzymes containing Thr-->Asn and Gly-->Val mutations in both subunits resulted in inactive enzymes, based on their inability to self-process and on assay with an oligopeptide substrate. The dramatic decrease in enzyme efficiency of the mutants was interpreted using molecular models of the enzymes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Engineering Design & Selection. - 9 : 11 (1996), p. 997-1003. -
További szerzők:Cheng, Yin-Shyun E. Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM040662
Első szerző:Kapust, Rachel B.
Cím:Tobacco etch virus protease : mechanism of autolysis and rational design of stable mutants with wild-type catalytic proficiency / Kapust, R. B., Tozser, J., Fox, J. D., Anderson, D. E., Cherry, S., Copeland, T. D., Waugh, D. S.
Dátum:2001
ISSN:1741-0126
Megjegyzések:Because of its stringent sequence specificity, the catalytic domain of the nuclear inclusion protease from tobacco etch virus (TEV) is a useful reagent for cleaving genetically engineered fusion proteins. However, a serious drawback of TEV protease is that it readily cleaves itself at a specific site to generate a truncated enzyme with greatly diminished activity. The rate of autoinactivation is proportional to the concentration of TEV protease, implying a bimolecular reaction mechanism. Yet, a catalytically active protease was unable to convert a catalytically inactive protease into the truncated form. Adding increasing concentrations of the catalytically inactive protease to a fixed amount of the wild-type enzyme accelerated its rate of autoinactivation. Taken together, these results suggest that autoinactivation of TEV protease may be an intramolecular reaction that is facilitated by an allosteric interaction between protease molecules. In an effort to create a more stable protease, we made amino acid substitutions in the P2 and P1' positions of the internal cleavage site and assessed their impact on the enzyme's stability and catalytic activity. One of the P1' mutants, S219V, was not only far more stable than the wild-type protease (approximately 100-fold), but also a more efficient catalyst.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Engineering Design & Selection. - 14 : 12 (2001), p. 993-1000. -
További szerzők:Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Fox, Jeffrey D. Anderson, D. Eric Cherry, Scott Copeland, Terry D. Waugh, David S.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM003806
Első szerző:Miklóssy Gabriella (biológus, vegyész)
Cím:Novel macromolecular inhibitors of human immunodeficiency virus-l protease / Miklóssy, G., Tőzsér, J., Kádas, J., Ishima, R., Louis, J. M., Bagossi, P.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Engineering, Design and Selection. - 21 : 7 (2008), p. 453-461. -
További szerzők:Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Ishima, Rieko Louis, John M. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM036982
Első szerző:Sperka Tamás (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár)
Cím:Effect of mutations on the dimer stability and the pH optimum of the human foamy virus protease / Tamás Sperka, Péter Boross, Helga Eizert, József Tőzsér, Péter Bagossi
Dátum:2006
ISSN:1741-0126
Megjegyzések:To explore the role of residues being close to the catalyticaspartates in the higher pH optimum and in the lowerdimer stability of human foamy virus (HFV) protease(PR) in comparison with human immunodeficiency virustype 1 (HIV-1) protease, single (Q8R, H22L, S25T, T28D)and double (Q8R-T28D, H22L-T28D) mutants werecreated based on sequence alignments and on the molecularmodel of HFV PR. The wild-type and mutant enzymeswere expressed in fusion with maltose binding protein inEscherichia coli and the fusion proteins were purified byaffinity chromatography. Specificity constant of mostmutants was lower, but the value of Q8R-T28D doublemutant enzyme was higher than that of the wild-typeHFV PR. Furthermore, urea denaturation at two pH valuesand pH optimum values showed an increased stability andpH optimum for most mutants. These results suggest thatthe mutated residues may not be responsible for the higherpH optimum of HFV PR, but they may contribute to thelower dimer stability as compared with that of HIV-1 PR.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Foamy proteáz
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Protein Engineering Design & Selection 19 : 8 (2006), p. 369-375. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Eizert Enikő Helga (1977-) (bilógia-kémia szakos tanár) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.