CCL

Összesen 28 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM040632
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Improved parameters for generating partial charges : correlation with observed dipole moments / Péter Bagossi, Gábor Zahuczky, József Tözsér, Irene T. Weber, Robert W. Harrison
Dátum:1999
Megjegyzések:The Universal Force Field was initially combined with the Charge Equilibrium Scheme in the molecular mechanics program AMMP in order to generate partial charges for protein atoms. A new parameter set with improved generation of partial charges has been derived in order to analyse a wider range of atoms and compounds. The electrostatic parameters were modified to achieve better correlation with experimental dipole moments for a training set of 160 compounds, which included alkali metal halogenides, saturated and unsaturated hydrocarbons, alcohols, ethers, amines, thiols, sulphides, oxo compounds, aromatic and heteroaromatic molecules. The correlation coefficient for the calculated and experimental dipole moments was improved from 0.57 to 0.98. The new parameters were tested for another 149 compounds and the correlation coefficient increased from 0.48 to 0.85. The newly generated Modified Parameter Set for AMMP (MOPSA) improves the predictive power of the program, especially in the area of the macromolecular modelling and drug design, where the nonbonded energies play a crucial role.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Modeling. - 5 : 9 (1999), p. 143-152. -
További szerzők:Zahuczky Gábor (1975-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Harrison, Robert W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM040633
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Development of a microtiter plate fluorescent assay for inhibition studies on the HTLV-1 and HIV-1 proteinases / Bagossi Péter, Kádas János, Miklóssy Gabriella, Boross Péter, Weber Irene T., Tözsér József
Dátum:2004
ISSN:0166-0934
Megjegyzések:The proteinase of human T-cell leukemia virus type-1 (HTLV-1), similar to the proteinase of human immunodeficiency virus type-1 (HIV-1), is a potential target for chemotherapy, since the virus is associated with a number of human diseases. A microtiter plate fluorescent assay was developed for the HTLV-1 and HIV-1 proteinases for direct comparison of the inhibition profiles of the enzymes. It was established that, except for Indinavir, none of the inhibitors designed against the HIV-1 proteinase were able to inhibit the HTLV-1 proteinase in the studied concentration range, while two reduced peptide bond-containing peptides having the sequence of HTLV-1 cleavage sites were inhibitors of the HTLV-1 proteinase. One of these was potent enough to be used for active site titration of the HTLV-1 proteinase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Virological Methods. - 119 : 2 (2004), p. 87-93. -
További szerzők:Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM008374
Első szerző:Boross Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Drug targets in human T-lymphotropic virus type 1 (HTLV-1) infection / Boross, P., Bagossi, P., Weber, I. T., Tőzsér, J.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Infectious Disorders Drug Targets. - 9 : 2 (2009), p. 159-171. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM036979
Első szerző:Eizert Enikő Helga (bilógia-kémia szakos tanár)
Cím:Amino acid preferences of retroviral proteases for amino-terminal positions in a type 1 cleavage site / Helga Eizert, Pálma Bander, Péter Bagossi, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, Péter Boross, Irene T. Weber, József Tözsér
Dátum:2008
ISSN:0022-538X 1098-5514
Megjegyzések:The specificities of the proteases of 11 retroviruses were studied using a series of oligopeptides with aminoacid substitutions in the P1, P3, and P4 positions of a naturally occurring type 1 cleavage site (Val-Ser-Gln-Asn-Tyr2Pro-Ile-Val-Gln) in human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1). Previously, the substrate specificityof the P2 site was studied for the same representative set of retroviral proteases, which included at leastone member from each of the seven genera of the family Retroviridae (P. Bagossi, T. Sperka, A. Feher, J. Kadas,G. Zahuczky, G. Miklossy, P. Boross, and J. Tozser, J. Virol. 79:4213?4218, 2005). Our enzyme set comprisedthe proteases of HIV-1, HIV-2, equine infectious anemia virus, avian myeloblastosis virus (AMV), Mason-Pfizermonkey virus, mouse mammary tumor virus (MMTV), Moloney murine leukemia virus, human T-lymphotropicvirus type 1, bovine leukemia virus, walleye dermal sarcoma virus, and human foamy virus. Molecularmodels were used to interpret the similarities and differences in specificity between these retroviral proteases.The results showed that the retroviral proteases had similar preferences (Phe and Tyr) for the P1 position inthis sequence context, but differences were found for the P3 and P4 positions. Importantly, the sizes of the P3and P4 residues appear to be a major contributor for specificity. The substrate specificities correlated well withthe phylogenetic tree of the retroviruses. Furthermore, while the specificities of some enzymes belonging todifferent genera appeared to be very similar (e.g., those of AMV and MMTV), the specificities of the primatelentiviral proteases substantially differed from that observed for a nonprimate lentiviral protease.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
proteáz
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Journal of Virology. - 82 : 20 (2008), p. 10111-10117. -
További szerzők:Bander Pálma (1979-) (molekuláris biológus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM019817
Első szerző:Fang, Bin
Cím:Structural and kinetic analysis of caspase-3 reveals role for s5 binding site in substrate recognition / Bin Fang, Peter I. Boross, Jozsef Tozser, Irene T. Weber
Dátum:2006
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Biology 360 : 3 (2006), p. 654-666. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Weber, Irene T.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM040655
Első szerző:Fehér Anita
Cím:Effect of sequence polymorphism and drug resistance on two HIV-1 Gag processing sites / Fehér Anita, Weber Irene T., Bagossi Péter, Boross Péter, Mahalingam Bhuvaneshwari, Louis John M., Copeland Terry D., Torshin Ivan Y., Harrison Robert W., Tözsér József
Dátum:2002
ISSN:0014-2956
Megjegyzések:The HIV-1 proteinase (PR) has proved to be a good target for antiretroviral therapy of AIDS, and various PR inhibitors are now in clinical use. However, there is a rapid selection of viral variants bearing mutations in the proteinase that are resistant to clinical inhibitors. Drug resistance also involves mutations of the nucleocapsid/p1 and p1/p6 cleavage sites of Gag, both in vitro and in vivo. Cleavages at these sites have been shown to be rate limiting steps for polyprotein processing and viral maturation. Furthermore, these sites show significant sequence polymorphism, which also may have an impact on virion infectivity. We have studied the hydrolysis of oligopeptides representing these cleavage sites with representative mutations found as natural variations or that arise as resistant mutations. Wild-type and five drug resistant PRs with mutations within or outside the substrate binding site were tested. While the natural variations showed either increased or decreased susceptibility of peptides toward the proteinases, the resistant mutations always had a beneficial effect on catalytic efficiency. Comparison of the specificity changes obtained for the various substrates suggested that the maximization of the van der Waals contacts between substrate and PR is the major determinant of specificity: the same effect is crucial for inhibitor potency. The natural nucleocapsid/p1 and p1/p6 sites do not appear to be optimized for rapid hydrolysis. Hence, mutation of these rate limiting cleavage sites can partly compensate for the reduced catalytic activity of drug resistant mutant HIV-1 proteinases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry. - 269 : 16 (2002), p. 4114-4120. -
További szerzők:Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Mahalingam, Bhuvaneshwari Louis, John M. Copeland, Terry D. Torshin, Ivan Y. Harrison, Robert W. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM019820
Első szerző:Fehér Anita
Cím:Characterization of the murine leukemia virus protease and its comparison with the human immunodeficiency virus type 1 protease / Anita Fehér, Péter Boross, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, János Kádas, Péter Bagossi, Stephen Oroszlan, Irene T. Weber, József Tőzsér
Dátum:2006
ISSN:0022-1317
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of General Virology 87 : 5 (2006), p. 1321-1330. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM040736
Első szerző:Kádas János (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Cím:Narrow Substrate Specificity and Sensitivity toward Ligand-binding Site Mutations of Human T-cell Leukemia Virus Type 1 Protease / Kádas J., Weber I. T., Bagossi P., Miklóssy G., Boross P., Oroszlan S., Tözsér J.
Dátum:2004
ISSN:0021-9258
Megjegyzések:Human T-cell leukemia virus type 1 (HTLV-1) is associated with a number of human diseases; therefore, its protease is a potential target for chemotherapy. To compare the specificity of HTLV-1 protease with that of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease, oligopeptides representing naturally occurring cleavage sites in various retroviruses were tested. The number of hydrolyzed peptides as well as the specificity constants suggested a substantially broader specificity of the HIV protease. Amino acid residues of HTLV-1 protease substrate-binding sites were replaced by equivalent ones of HIV-1 protease. Most of the single and multiple mutants had altered specificity and a dramatically reduced folding and catalytic capability, suggesting that mutations are not well tolerated in HTLV-1 protease. The catalytically most efficient mutant was that with the flap residues of HIV-1 protease. The inhibition profile of the mutants was also determined for five inhibitors used in clinical practice and inhibitor analogs of HTLV-1 cleavage sites. Except for indinavir, the HIV-1 protease inhibitors did not inhibit wild type and most of the mutant HTLV-1 proteases. The wild type HTLV-1 protease was inhibited by the reduced peptide bond-containing substrate analogs, whereas the mutants showed various degrees of weakened binding capability. Most interesting, the enzyme with HIV-1-like residues in the flap region was the most sensitive to the HIV-1 protease inhibitors and least sensitive to the HTLV-1 protease inhibitors, indicating that the flap plays an important role in defining the specificity differences of retroviral proteases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 279 : 26 (2004), p. 27148-27157. -
További szerzők:Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM003920
Első szerző:Kádas János (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Cím:C-terminal residues of mature human T-lymphotropic virus type 1 protease are critical for dimerization and catalytic activity / Kádas, J., Boross, P., Weber, I. T., Bagossi, P., Matúz, K., Tőzsér, J.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:The Biochemical Journal 416 : 3 (2008), p. 357-364. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Matúz Krisztina (1980-) (vegyész, biokémikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM086386
Első szerző:Liu, Fengling
Cím:Analysis of HIV-1 protease mutants to understand mechanisms of resistance / Liu F., Boross Péter, Tőzsér József, Louis J. M., Harrison R. W., Weber I. T.
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 12. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Louis, John M. Harrison, Robert W. Weber, Irene T.
Pályázati támogatás:OTKA T43482
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM040663
Első szerző:Liu, Fengling
Cím:Kinetic, Stability, and Structural Changes in High-resolution Crystal Structures of HIV-1 Protease with Drug-resistant Mutations L24I, I50V, and G73S / Liu Fengling, Boross Peter I., Wang Yuan-Fang, Tozser Jozsef, Louis John M., Harrison Robert W., Weber Irene T.
Dátum:2005
ISSN:0022-2836
Megjegyzések:The crystal structures, dimer stabilities, and kinetics have been analyzed for wild-type human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease (PR) and resistant mutants PR(L24I), PR(I50V), and PR(G73S) to gain insight into the molecular basis of drug resistance. The mutations lie in different structural regions. Mutation I50V alters a residue in the flexible flap that interacts with the inhibitor, L24I alters a residue adjacent to the catalytic Asp25, and G73S lies at the protein surface far from the inhibitor-binding site. PR(L24I) and PR(I50V), showed a 4% and 18% lower k(cat)/K(m), respectively, relative to PR. The relative k(cat)/K(m) of PR(G73S) varied from 14% to 400% when assayed using different substrates. Inhibition constants (K(i)) of the antiviral drug indinavir for the reaction catalyzed by the mutant enzymes were about threefold and 50-fold higher for PR(L24I) and PR(I50V), respectively, relative to PR and PR(G73S). The dimer dissociation constant (K(d)) was estimated to be approximately 20 nM for both PR(L24I) and PR(I50V), and below 5 nM for PR(G73S) and PR. Crystal structures of the mutants PR(L24I), PR(I50V) and PR(G73S) were determined in complexes with indinavir, or the p2/NC substrate analog at resolutions of 1.10-1.50 Angstrom. Each mutant revealed distinct structural changes relative to PR. The mutated residues in PR(L24I) and PR(I50V) had reduced intersubunit contacts, consistent with the increased K(d) for dimer dissociation. Relative to PR, PR(I50V) had fewer interactions of Val50 with inhibitors, in agreement with the dramatically increased K(i). The distal mutation G73S introduced new hydrogen bond interactions that can transmit changes to the substrate-binding site and alter catalytic activity. Therefore, the structural alterations observed for drug-resistant mutations were in agreement with kinetic and stability changes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Molecular Biology. - 354 : 4 (2005), p. 789-800. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Wang, Yuan-Fang Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Louis, John M. Harrison, Robert W. Weber, Irene T.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM040664
Első szerző:Louis, John M.
Cím:HIV-I protease : maturation, enzyme specificity, and drug resistance / Louis, J. M., Weber, I. T., Tözsér, J., Clore M. G. , Gronenborn, A. M.
Dátum:2000
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Advances in Pharmacology. - 49 (2000), p. 111-146. -
További szerzők:Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Clore, Marius G. Gronenborn, Angela M.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.