CCL

Összesen 37 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM020961
Első szerző:Austin, Brian P.
Cím:The substrate specificity of Metarhizium anisopliae and Bos taurus carboxypeptidases A : insights into their use as tools for the removal of affinity tags / Austin Brian P., Tözsér József, Bagossi Péter, Tropea Joseph E., Waugh David S.
Dátum:2011
ISSN:1046-5928
Megjegyzések:Carboxypeptidases may serve as tools for removal of C-terminal affinity tags. In the present study, we describe the expression and purification of an A-type carboxypeptidase from the fungal pathogen Metarhizium anisopliae (MeCPA) that has been genetically engineered to facilitate the removal of polyhistidine tags from the C-termini of recombinant proteins. A complete, systematic analysis of the specificity of MeCPA in comparison with that of bovine carboxypeptidase A (BoCPA) was carried out. Our results indicate that the specificity of the two enzymes is similar but not identical. Histidine residues are removed more efficiently by MeCPA. The very inefficient digestion of peptides with C-terminal lysine or arginine residues, along with the complete inability of the enzyme to remove a C-terminal proline, suggests a strategy for designing C-terminal affinity tags that can be trimmed by MeCPA (or BoCPA) to produce a digestion product with a homogeneous endpoint.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Expression And Purification. - 77 : 1 (2011), p. 53-61. -
További szerzők:Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Tropea, Joseph E. Waugh, David S.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM040645
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Comparison of the specificity of homo- and heterodimeric linked HIV-1 and HIV-2 proteinase dimers / Bagossi, P., Cheng, Y. S., Oroszlan, S., Tozser, J.
Dátum:1998
ISSN:1741-0126
Megjegyzések:The specificity of linked homo- and heterodimeric HIV-1 and HIV-2 proteinases was characterized by using oligopeptide substrates. For two substrates the k(cat)/Km values for the heterodimers were the mean values for those of the homodimers, suggesting that these substrates could productively bind into the heterodimers in both directions. However, for two other substrates the k(cat)/Km values for the heterodimers were higher than those of the homodimers, suggesting that these substrates could productively bind into the enzymes in a preferable direction. However, the mode of binding does not seem to depend on the sequential position of the subunits. The studied linked homo- and heterodimers may represent intermediate stages in the evolution of bilobal aspartic proteinases. As divergence in sequence of the two halves of such a proteinase increases, the possibility of bidirectional binding is likely lost at the expense of the optimized side-chain subsite interactions. The differences in observed and calculated k(cat)/Km values revealed dependence of the substrate specificity at one subsite of the enzyme from the next residue in sequence of substrate. These findings were also supported by molecular modeling studies.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Engineering Design & Selection. - 11 : 6 (1998), p. 439-445. -
További szerzők:Cheng, Yin-Shyun E. Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM040634
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Activity of linked HIV-1 proteinase dimers containing mutations in the active site region / Bagossi Péter, Cheng Yin-Shyun E., Oroszlan Stephen, Tözsér József
Dátum:1996
ISSN:1741-0126
Megjegyzések:Mutations were introduced into the active site triplet (Asp-Thr-Gly) of one or both subunits of a linked dimer of human immunodeficiency virus type 1 proteinase. Mutation of Thr to Ser in one or both subunits did not alter the activity of the enzyme substantially, whereas its mutation to Asn in one subunit caused a dramatic decrease in catalytic efficiency. Mutation of Gly to Val in one subunit also yielded an enzyme with very low activity. The enzymes containing Thr-->Asn and Gly-->Val mutations in both subunits resulted in inactive enzymes, based on their inability to self-process and on assay with an oligopeptide substrate. The dramatic decrease in enzyme efficiency of the mutants was interpreted using molecular models of the enzymes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Engineering Design & Selection. - 9 : 11 (1996), p. 997-1003. -
További szerzők:Cheng, Yin-Shyun E. Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM040632
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Improved parameters for generating partial charges : correlation with observed dipole moments / Péter Bagossi, Gábor Zahuczky, József Tözsér, Irene T. Weber, Robert W. Harrison
Dátum:1999
Megjegyzések:The Universal Force Field was initially combined with the Charge Equilibrium Scheme in the molecular mechanics program AMMP in order to generate partial charges for protein atoms. A new parameter set with improved generation of partial charges has been derived in order to analyse a wider range of atoms and compounds. The electrostatic parameters were modified to achieve better correlation with experimental dipole moments for a training set of 160 compounds, which included alkali metal halogenides, saturated and unsaturated hydrocarbons, alcohols, ethers, amines, thiols, sulphides, oxo compounds, aromatic and heteroaromatic molecules. The correlation coefficient for the calculated and experimental dipole moments was improved from 0.57 to 0.98. The new parameters were tested for another 149 compounds and the correlation coefficient increased from 0.48 to 0.85. The newly generated Modified Parameter Set for AMMP (MOPSA) improves the predictive power of the program, especially in the area of the macromolecular modelling and drug design, where the nonbonded energies play a crucial role.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Modeling. - 5 : 9 (1999), p. 143-152. -
További szerzők:Zahuczky Gábor (1975-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Harrison, Robert W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM040633
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Development of a microtiter plate fluorescent assay for inhibition studies on the HTLV-1 and HIV-1 proteinases / Bagossi Péter, Kádas János, Miklóssy Gabriella, Boross Péter, Weber Irene T., Tözsér József
Dátum:2004
ISSN:0166-0934
Megjegyzések:The proteinase of human T-cell leukemia virus type-1 (HTLV-1), similar to the proteinase of human immunodeficiency virus type-1 (HIV-1), is a potential target for chemotherapy, since the virus is associated with a number of human diseases. A microtiter plate fluorescent assay was developed for the HTLV-1 and HIV-1 proteinases for direct comparison of the inhibition profiles of the enzymes. It was established that, except for Indinavir, none of the inhibitors designed against the HIV-1 proteinase were able to inhibit the HTLV-1 proteinase in the studied concentration range, while two reduced peptide bond-containing peptides having the sequence of HTLV-1 cleavage sites were inhibitors of the HTLV-1 proteinase. One of these was potent enough to be used for active site titration of the HTLV-1 proteinase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Virological Methods. - 119 : 2 (2004), p. 87-93. -
További szerzők:Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM038136
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Amino Acid Preferences for a Critical Substrate Binding Subsite of Retroviral Proteases in Type 1 Cleavage Sites / Péter Bagossi, Tamás Sperka, Anita Fehér, János Kádas, Gábor Zahuczky, Gabriella Miklóssy, Péter Boross, József Tőzsér
Dátum:2005
ISSN:0022-538X
Megjegyzések:ujratoltve BIBFORM015709
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Virology. - 79 : 7 (2005), p. 4213-4218. -
További szerzők:Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Fehér Anita Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Zahuczky Gábor (1975-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM008380
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Discovery and significance of new Human T-lymphotropic viruses : HTVL-3 and HTLV-4 / Bagossi, P., Bander, P., Bozóki, B., Tőzsér, J.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Expert Review of Anti-Infective Therapy. - 7 : 10 (2009), p. 1235-1249. -
További szerzők:Bander Pálma (1979-) (molekuláris biológus) Bozóki Beáta (1986-) (molekuláris biológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM004856
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Molecular modeling of nearly full-length ErbB2 receptor / Bagossi, P., Horvath, G., Vereb, G., Szollosi, J., Tozser, J.
Dátum:2005
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Members of the epidermal growth factor receptor family play important roles in various cellular processes, both in physiological and in pathological conditions. Dimerization and autophosphorylation of these receptor tyrosine kinases are key events of signal transduction. Details of the molecular events of the signaling are not entirely known. To facilitate the understanding of receptor structure and function at the molecular level, a molecular model was built for the nearly full-length ErbB2 dimer. Modeling was based on the x-ray or nuclear-magnetic resonance structures of extracellular, transmembrane, and intracellular domains. The extracellular domain was positioned above the cell membrane based on the distance determined from experimentally measured fluorescence resonance energy transfer. Favorable dimerization interactions are predicted for the extracellular, transmembrane, and protein kinase domains in the model of a nearly full-length dimer of ErbB2, which may act in a coordinated fashion in ErbB2 homodimerization, and also in heterodimers of ErbB2 with other members of the ErbB family
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
analysis
Cell Line, Tumor
Cell Membrane
chemistry
Comparative Study
Computer Simulation
Dimerization
Energy Transfer
Epidermal Growth Factor
Fluorescence
Fluorescence Resonance Energy Transfer
Humans
Hungary
Lipid Bilayers
methods
Models, Chemical
Models, Molecular
Neoplasms
Protein Conformation
Protein Structure, Tertiary
Receptor, erbB-2
Research
Signal Transduction
Structure-Activity Relationship
Support
ultrastructure
Megjelenés:Biophysical Journal. - 88 : 2 (2005), p. 1354-1363. -
További szerzők:Horváth Gábor (1974-) (biofizikus) Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM040648
Első szerző:Boross Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Effect of substrate residues on the P2' preference of retroviral proteinases / Boross Peter, Bagossi Peter, Copeland Terry D., Oroszlan Stephen, Louis John M., Tozser Jozsef
Dátum:1999
ISSN:0014-2956
Megjegyzések:The substrate sequence requirements for preference toward P2' Glu residue by human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) proteinase were studied in both the matrix protein/ capsid protein (MA/CA) and CA/p2 cleavage site sequence contexts. These sequences represent typical type 1 (-aromatic*Pro-) and type 2 (-hydrophobic* hydrophobic-) cleavage site sequences, respectively. While in the type 1 sequence context, the preference for P2' Glu over Ile or Gln was found to be strongly dependent on the ionic strength and the residues being outside the P2-P2' region of the substrate, it remained preferable in the type 2 substrates when typical type 1 substrate sequence residues were substituted into the outside regions. The pH profile of the specificity constants suggested a lower pH optimum for substrates having P2' Glu in contrast to those having uncharged residues, in both sequence contexts. The very low frequency of P2' Glu in naturally occurring retroviral cleavage sites of various retroviruses including equine infectious anemia virus (EIAV) and murine leukemia virus (MuLV) suggests that such a residue may not have a general regulatory role in the retroviral life cycle. In fact, unlike HIV-1 and HIV-2, EIAV and MuLV proteinases do not favor P2' Glu in either the MA/CA or CA/p2 sequence contexts.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry. - 264 : 3 (1999), p. 921-929. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Copeland, Terry D. Oroszlan, Stephen Louis, John M. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM019809
Első szerző:Boross Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Improved purification protocol for wild-type and mutant human foamy virus proteases / Péter Boross, József Tőzsér, Péter Bagossi
Dátum:2006
ISSN:1046-5928
Megjegyzések:Wild-type and an active site mutant (S25T) human foamy virus (HFV) proteases were expressed in fusion with maltose binding protein in Escherichia coli. The mutant enzyme contained a Ser to Thr mutation in the -Asp-Ser-Gly- active site triplet of the enzyme, which forms the "fireman's grip" between the two subunits of the homodimeric enzyme. The fusion proteins were purified by affinity chromatography on amylose resin, cleaved with factor Xa, and the processed enzymes were purified by gel filtration under denaturing condition. Refolding after purification resulted in active enzymes with comparable yields. Furthermore, both enzymes showed similar catalytic activities in an oligopeptide substrate representing an HFV Gag cleavage site. However, the S25T mutant showed increased stability in urea unfolding experiment, in a good agreement with the suggested role of the Thr residue of fireman's grip.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Expression And Purification. - 46 : 2 (2006), p. 343-347. -
További szerzők:Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:F25807
OTKA
F25807
OTKA
F34479
OTKA
F35191
OTKA
T43482
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM008374
Első szerző:Boross Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Drug targets in human T-lymphotropic virus type 1 (HTLV-1) infection / Boross, P., Bagossi, P., Weber, I. T., Tőzsér, J.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Infectious Disorders Drug Targets. - 9 : 2 (2009), p. 159-171. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM003805
Első szerző:Csutak Adrienne (szemész)
Cím:Plasminogen activator inhibitor in human tears after laser refractive surgery / Csutak Adrienne, Silver David M., Tőzsér József, Steiber Zita, Bagossi Péter, Hassan Ziad, Berta András
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Cataract and Refractive Surgery. - 34 : 6 (2008), p. 897-901. -
További szerzők:Silver, David M. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Steiber Zita (1977-) (orvos, szemész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Hassan, Ziad (1962-) (szemész) Berta András (1955-) (szemész, gyermekszemész)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 4 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.