CCL

Összesen 3 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM040653
035-os BibID:PMID:2190554
Első szerző:Copeland, Terry D.
Cím:Substitution of proline with pipecolic acid at the scissile bond converts a peptide substrate of HIV proteinase into a selective inhibitor / Terry D. Copeland, Ewald M. Wondrak, Jozsef Tozser, Michael M. Roberts, Stephen Oroszlan
Dátum:1990
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:The nonapeptide H-Val-Ser-Gln-Asn-Tyr-Pro-Ile-Val-Gln-NH2 containing the retroviral Tyr-Pro cleavage site is a good substrate for the proteinase of human immunodeficiency viruses but it is not readily hydrolyzed by other nonviral proteinases including the structurally related pepsin-like aspartic proteinases. Replacing the Pro by L-pipecolic acid (2-piperidinecarboxylic acid) converted the substrate into an effective inhibitor of HIV-1 and HIV-2 proteinases with IC50 of approximately 1 microM. This compound showed a high degree of selectivity in that it did not inhibit cathepsin D and renin.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications 169 : 1 (1990), p. 310-314. -
További szerzők:Wondrak, Ewald M. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Roberts, Michael M. Oroszlan, Stephen
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM040694
035-os BibID:PMID:2015912
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:Comparison of the HIV-1 and HIV-2 proteinases using oligopeptide substrates representing cleavage sites in Gag and Gag-Pol polyproteins / József Tőzsér, Ivo Bláha, Terry D. Copeland, Ewald M. Wondrak, Stephen Oroszlan
Dátum:1991
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:The substrate specificity of the human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) and type 2 (HIV-2) proteinases was compared using oligopeptides corresponding to cleavage sites in the Gag and Gag-Pol polyproteins of both viruses. All peptides mimicking cleavage sites at the junction of major functional protein domains were correctly cleaved by both enzymes. However, some other peptides thought to represent secondary cleavage sites remained intact. The kinetic parameters (Km and kcat) obtained for the different substrates showed several hundred-fold variation but were similar for the same substrate.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Febs Letters. - 281 : 1-2 (1991), p. 77-80. -
További szerzők:Bláha, Ivo Copeland, Terry D. Wondrak, Ewald M. Oroszlan, Stephen
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM040695
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:Studies on the role of the S4 substrate binding site of HIV proteinases / Tözsér József, Gustchina Alla, Weber Irene T., Blaha Ivo, Wondrak Ewald M., Oroszlan Stephen
Dátum:1991
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Kinetic analysis of the hydrolysis of the peptide H-Val-Ser-Gln-Asn-Tyr*Pro-Ile-Val-Gln-NH2 and its analogs obtained by varying the length and introducing substitutions at the P4 site was carried out with both HIV-1 and HIV-2 proteinases. Deletion of the terminal Val and Gln had only moderate effect on the substrate hydrolysis, while the deletion of the P4. Ser as well as P'3 Val greatly reduced the substrate hydrolysis. This is predicted to be due to the loss of interactions between main chains of the enzyme and the substrate. Substitution of the P4 Ser by amino acids having high frequency of occurrence in beta turns resulted in good substrates, while large amino acids were unfavorable in this position. The two proteinases acted similarly, except for substrates having Thr, Val and Leu substitutions, which were better accommodated in the HIV-2 substrate binding pocket.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Febs Letters. - 279 : 2 (1991), p. 356-360. -
További szerzők:Gustchina, Alla Weber, Irene T. Bláha, Ivo Wondrak, Ewald M. Oroszlan, Stephen
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1