CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM040782
035-os BibID:PMID:3109179
Első szerző:Szabó Cs. Gabriella
Cím:Mapping of the substrate binding site of human leukocyte chymotrypsin (cathepsin G) using tripeptidyl-p-nitroanilide substrates / Gabriella Cs.-Szabó, József Tőzsér, Leif Aurell, Pál Elődi
Dátum:1986
ISSN:0237-6261
Megjegyzések:The kinetic constants, KM, kcat and kcat/KM of human leukocyte chymotrypsin (Cathepsin G, E.C.3.4.21.20.) were determined with 33 N-protected and 16 N-unprotected tripeptidyl-p-nitroanilide substrates. The individual contributions of the amino acid side chains of the substrates at P1-P4 subsites to the kinetic parameters were calculated by regression analysis. As far as KM is concerned, the highest contributions yielded the structure of an "optimum" substrate PhCO-Ala-Val-Tyr-pNA. The contribution values permitted us to characterize the S1-S4 binding segment in the enzyme's binding site, interacting with the P1-P4 moieties of the substrate. The enzyme prefers uniformly hydrophobic substituents at the S1-S4 sites. The S1 primary specificity subsite of the enzyme can bind Leu and 2-aminohexanoic acid as well, besides the aromatic amino acids Phe, Tyr, Trp. Data were compared with those obtained when studying pancreatic chymotrypsin with the same substrates.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Hungarica 21 : 4 (1986), p. 349-362. -
További szerzők:Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Aurell, Leif Elődi Pál (1927-2002) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM040783
035-os BibID:PMID:3109178
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:Active centre studies on bovine pancreatic chymotrypsin with tripeptidyl-p-nitroanilide substrates / József Tőzsér, Gabriella Cs.-Szabó, Marianne Pozsgay, Leif Aurell, Pál Elődi
Dátum:1986
ISSN:0237-6261
Megjegyzések:The kinetic behaviour of bovine pancreatic chymotrypsin was studied with 22 N-protected and 17 N-unprotected tripeptidyl-p-nitroanilide substrates. The contribution of the individual side chains to the kinetic parameters were calculated by regression analysis. At subsite P1 (notation of Schechter and Berger, 1967, Biochem. Biophys. Res. Commun. 27, 157) Tyr seems to be better than Phe and Trp, concerning kcat values. At P2 subsite the best KM values were obtained with Gly and Ser, whereas the hydrophobicity of P2 subsite appears to be necessary for efficient catalytic activity. At P3 mainly polar amino acids, both with D and L configuration, were tested. They improve the solubility of substrates in aqueous medium, as well as the kinetic parameters. Suc(OMe) and Suc protecting groups at P4 increase significantly the catalytic activity compared to the aromatic ones. The obtained data were compared to the known substrate binding site of bovine pancreatic chymotrypsin.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Hungarica. - 21 : 4 (1986), p. 335-348. -
További szerzők:Szabó Cs. Gabriella Pozsgay Marianne Aurell, Leif Elődi Pál (1927-2002) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.