CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM061567
Első szerző:Farkas Oszkár (biológia tanár)
Cím:Variability of microcystins and its synthetase gene cluster in Microcystis and Planktothrix waterblooms in shallow lakes of Hungary / O. Farkas, Gyöngyi Gyémant, Gréta Hajdú, S. Gonda, P. Parizsa, T. Horgos, Ágnes Mosolygó, G. Vasas
Dátum:2014
ISSN:0236-5383 1588-256X
Megjegyzések:Waterbloom samples of Microcystis aeruginosa and Planktothrix agardhii were collected from a varietyof ponds, lakes and reservoirs in Hungary. Samples were tested with matrix-assisted laser desorption/ionization - time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) to identify the microcystin forms. Theconcentration of the microcystins was measured with capillary electrophoresis and the toxicity was testedby sinapis test. DNA was extracted from the samples and tested using a range of primers linked to thebiosynthesis of microcystin. All of the fourteen collected samples gave positive results for the presenceof the mcy genes with PCR products with sizes between of 425 and 955 bp, respectively, indicating thepresence of the genes implicated in the production of microcystins. The results showed that a wide rangeof microcystin (MC) forms were detected in the Microcystis containing samples, among which MC-LR,-RR, and -YR were the most common. The highest MC concentration was 15,701 mg g?1, which wasdetected in an angling pond. The samples containing Planktothrix agardhii were less toxic, and the mostcommon form in this species was the Asp3-MC-LR.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
Microcystis
Planktothrix
waterbloom
microcystins
MALDI-TOF
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 65 : 2 (2014), p. 227-239. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Hajdú Gréta (vegyész) Gonda Sándor (1984-) (gyógyszerész) Parizsa Péter (gyógyszerész) Horgos Tamás (biotechnológus) Mosolygó Ágnes (1986-) (biológus) Vasas Gábor (1975-) (biológus-vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM094877
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Effect of temperature on subsite map of Bacillus licheniformis α-amylase / Lili Kandra, Judit Gálné Remenyik, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták
Dátum:2006
ISSN:0236-5383 1588-256X
Megjegyzések:To elucidate how temperature effects subsite mapping of a thermostable ?-amylase from Bacilluslicheniformis(BLA), a comparative study was performed by using 2-chloro-4-nitrophenyl (CNP) ?-mal-tooligosides with degree of polymerisation (DP) 4?10 as model substrates. Action patterns, cleavagefrequencies and subsite binding energies were determined at 50 ?C, 80 ?C and 100 ?C. Subsite map at80 ?C indicates more favourable bindings compared to the hydrolysis at 50 ?C. Hydrolysis at 100 ?Cresulted in a clear shift in the product pattern and suggests significant differences in the active site archi-tecture. Two preferred cleavage modes were seen for all substrates in which subsite (+2) and (+3) weredominant, but CNP-G1was never formed. In the preferred binding mode of shorter oligomers, CNP-G2serves as the leaving group (79%, 50%, 59% and 62% from CNP-G4, CNP-G5, CNP-G6 and CNP-G7,respectively), while CNP-G3is the dominant hydrolysis product from CNP-G8, CNP-G9, and CNP-G10(62%, 68% and 64%, respectively). The high binding energy value (?17.5 kJ/mol) found at subsite (+2)is consistent with the significant formation of CNP-G2. Subsite mapping at 80 ?C and 100 ?C confirmsthat there are no further binding sites despite the presence of longer products.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
folyóiratcikk
Bacillus licheniformis
α-amylase
subsite mapping
action pattern
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 57 : 3 (2006), p. 367-375. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:T043499
OTKA
T047075
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM005452
Első szerző:Kerrigan, J. E.
Cím:Modeling and biochemical analysis of the activity of antibiofilm agent dispersin B / J.E. Kerrigan, C. Ragunath, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, A. Lipták, L. Jánossy, J.B. Kaplan, N. Ramasubbu
Dátum:2008
Megjegyzések:Bacteria in a biofilm are enmeshed in a self-synthesized extracellular polysaccharide matrix (PGA), which is a linear polymer of beta(1,6)-linked N-acetylglucosamine (GlcNAc) residues. Dispersin B (DspB), a soluble glycoside hydrolase produced by the periodontal pathogen Actinobacillus actinomycetemcomitans degrades PGA. The enzyme DspB is an alpha/beta TIM-barrel protein and belongs to family 20 glycosyl hydrolases members. The enzyme activity of DspB with regard to its substrate specificity towards beta(1,6)-linked GlcNAc polymers and its endo/exo character was investigated through ligand docking and the hydrolysis of synthetic oligosaccharides. Ligand docking analysis suggested that beta(1,6)-linked GlcNAc oligosaccharide bound to the active site better that beta(1,4)-linked GlcNAc oligosaccharide. Our combined results indicate that DspB is an exo-acting enzyme that hydrolyzes beta(1,6)-linked N-acetylglucosamine oligomers.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
biofilm
molecular modeling
Dispersin B
hydrolysis
HPLC
exo-acting
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 59 : 4 (2008), p. 439-451. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész) Jánossy Lóránt Kaplan, Joseph B. Ramasubbu, Narayanan Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Szerző által megadott URL
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM079765
Első szerző:Takács István (Szeged)
Cím:HPLC method for measurement of human salivary α-amylase inhibition by aqueous plant extracts / Takács István, Takács Ákos, Pósa Anikó, Gyémánt Gyöngyi
Dátum:2017
ISSN:0236-5383 1588-256X
Megjegyzések:Control of hyperglycemia is an important treatment in metabolic disorders such as type II diabetes and obesity. α-Amylase, as the first enzyme of glucose release from dietary polysaccharides, is a potential target to identify new sources of novel anti-obesity and anti-diabetic drugs. In this work, different herbal extracts as α-amylase inhibitors were studied by measuring the rate of the cleavage of a maltooligomer substrate 2-chloro-4-nitrophenyl-?-D-maltoheptoside. Measurement of chromophore containing products after reversed phase HPLC separation was used for α-amylase activity measurement. Rates of hydrolysis catalysed by human salivary α-amylase were determined in the presence and absence of lyophilised water extracts of eleven herbs. Remarkable bioactivities were found for extracts of Cinnamomum zeylanicum Blume (bark), Camellia sinensis L. (leaf), Ribes nigrum L. (leaf), Laurus nobilis L. (leaf), Vaccinium macrocarpon Aiton (fruit) and Syzygium aromaticum L. (bud). Determined IC50 values were in 0.017?41 ?g/ml range for these six selected plant extracts. Our results confirm the applicability of this HPLC-based method for the quick and reliable comparison of plants as α-amylase inhibitors.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
folyóiratcikk
α-amylase
inhibition
plant extract
HPLC
obesity
diabetes
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 68 : 2 (2017), p. 127-136. -
További szerzők:Takács Ákos Pósa Anikó Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:ÚNKP-16-4
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM010542
Első szerző:Tóth Viktória (biológus)
Cím:Optimization of coprogen production in Neurospora crassa / Viktória Tóth, K. Antal, Gyöngyi Gyémánt, M. Miskei, I. Pócsi, T. Emri
Dátum:2009
ISSN:0236-5383
Megjegyzések:Coprogen production of Neurospora crassa was dependent on glucose, aspartate and iron contents as well as on initial pH of the culture media. Surplus iron and acidic pH hindered the production of coprogen as well as the transcription of the sid1 gene (NCU07117) encoding putative L-ornithine-N-5-monooxygenase, the first enzyme in the coprogen biosynthetic pathway. High glucose (40 g/l) and aspartate (21 g/l) concentrations were beneficial for coprogen synthesis, but neither glucose nor aspartate affected the sid1 transcription. Moreover, efficient coprogen production was observed after glucose had been consumed, which suggested that N. crassa accumulated iron even in non-growing, carbon-starving cultures.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 60 : 3 (2009), p. 321-328. -
További szerzők:Antal Károly (neurobiológus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Miskei Márton (1978-) (molekuláris biológus, genetikus) Pócsi István (1961-) (vegyész) Emri Tamás (1969-) (biológus)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.