CCL

Összesen 36 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM052157
Első szerző:Fazekas Erika (kémikus)
Cím:Unexpected mode of action of sweet potato β-amylase on maltooligomer substrates / Erika Fazekas, Katalin Szabó, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2013
ISSN:1570-9639
Megjegyzések:β-Amylase (EC 3.2.1.2), one of the main protein of the sweet potato, is an exo-working enzyme catalyzing the hydrolysis of α(1,4) glycosidic linkages in polysaccharides and removes successively maltose units from the non-reducing ends. The enzyme belongs to glycoside hydrolase GH14 family and inverts the anomeric configuration of the hydrolysis product. Multiple attack or processivity is an important property of polymer active enzymes and there is still limited information about the processivity of carbohydrate active enzymes. Action pattern and kinetic measurements of sweet potato β-amylase were made on a series of aromatic chromophor group-containing substrates (degree of polymerization DP 3-13) using HPLC method. Measured catalytic efficiencies increased with increasing DP of the substrates. Processive cleavage was observed on all substrates except the shortest pentamer. The mean number of steps without dissociation of enzyme-product complex increases with DP of substrate and reached 3.3 in case of CNPG11 indicating that processivity on longer substrates was more significant. A unique transglycosylation was observed on those substrates, which suffer processive cleavage and the substrates were re-built by the enzyme. Our results are the first presentation of a transglycosylation during an inverting glycosidase catalyzed hydrolysis. The yield of transglycosylation was remarkable high as shown in the change of the CNPG11 quantity. The CNPG11 concentration was doubled (from 0.24 to 0.54 mM) in the early phase of the reaction.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
β-Amylase
Sweet potato
Processive action
Maltooligomers
HPLC action pattern
Transglycosylation
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. - 1834 : 10 (2013), p. 1976-1981. -
További szerzők:Szabó Erzsébet Katalin (1989-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Szénhidrát anyagcserében szerepet játszó enzimek tanulmányozása
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM052156
Első szerző:Fazekas Erika (kémikus)
Cím:Model for [beta]-1,6-N-acetylglucosamine oligomer hydrolysis catalysed by DispersinB, a biofilm degrading enzyme / Erika Fazekas, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2012
ISSN:0008-6215
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 363 (2012), p. 7-13. -
További szerzők:Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Szénhidrát anyagcserében szerepet játszó enzimek tanulmányozása
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM017670
Első szerző:Fekete Anikó (vegyész)
Cím:Synthesis of beta-(1->6)-linked N-acetyl-D-glucosamine oligosaccharide substrates and their hydrolysis by Dispersin B / Anikó Fekete, Anikó Borbás, Gyöngyi Gyémánt, Lili Kandra, Erika Fazekas, Narayanan Ramasubbu, Sándor Antus
Dátum:2011
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:Dispersin B (DspB) from Aggregatibacter actinomycetemcomitans is a beta-hexosaminidase exhibiting biofilm detachment activity. A series of beta-(1->6)-linked N-acetyl-D-glucosamine thiophenyl glycosides with degree of polymerisation (DP) of 2, 3, 4 and 5 were synthesized, and substrate specificity of DspB was studied on the obtained oligosaccharides. For oligomer synthesis a 1+2, 2+2, 1+4 coupling strategy was applied, using bromo-sugars as glycosyl donors. The formation of 1,2-trans interglycosidic bond has been ensured by 2-phtalimido protecting group; chloroacetyl group was installed to mask temporarily the 6-hydroxyl and acetate esters were applied as permanent protecting groups. Enzymatic studies revealed that DP of the GlcNAc oligomers strongly affected the hydrolysis rate, and the hydrolytic activity of DspB on the tetramer and pentamer have been found to be approximately 10-fold higher than that of the dimer. This fact indicates that four units are required for a strong binding at the active centre of DspB. The role of aromatic amino acids W237, Y187 and Y278 in substrate specificity and catalysis was also examined using mutant enzymes.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Biofilm
Dispersin B
beta-(1->6)-Oligoglucosamine
Synthesis
Mutation
Substrate specificity
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 346 : 12 (2011), p. 1445-1453. -
További szerzők:Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Fazekas Erika (1985-) (kémikus) Ramasubbu, Narayanan Antus Sándor (1944-2022) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:PD73064
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Szénhidrát anyagcserében szerepet játszó enzimek tanulmányozása
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM079352
Első szerző:Gálné Remenyik Judit (kémia tanár, okleveles vegyész)
Cím:Introducing Transglycosylation Activity into Human Salivary α-Amylase (HSA) / Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták, Lili Kandra
Dátum:2003
ISSN:1523-7060
Megjegyzések:Synthesis of 4-nitrophenyl 1-thio-beta-D-maltoside, maltotrioside, and maltotetraoside in yields up to 60% has been achieved by a Tyr151Met (Y151M) mutant of human salivary alpha-amylase. Y151M is capable of transferring maltose and maltotriose residues from a maltotetraose donor onto different p-nitrophenyl glycosides. (1)H and (13)C NMR studies revealed that the mutated enzyme preserved the stereo- and regioselectivity. The glycosylation took place at position 4 of the glycosyl acceptor, forming the alpha(1-4)glycosidic bond, exclusively.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Organic Letters. - 5 : 25 (2003), p. 4895-4898. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM085848
Első szerző:Gyémánt Gyöngyi (vegyész)
Cím:Subsite mapping of the binding region of α?amylases with a computer program / Gyöngyi Gyémánt, György Hovánszki, Lili Kandra
Dátum:2002
ISSN:0014-2956 1432-1033
Megjegyzések:A computer program has been evaluated for subsite map calculations of depolymerases. The program runs in WINDOWS and uses the experimentally determined bond cleavage frequencies (BCFs) for determination of the number of subsites, the position of the catalytic site and for calculation of subsite binding energies. The apparent free energy values were optimized by minimization of the differences of the measured and calculated BCF data. The program called SUMA (SUbsite Mapping of alpha-Amylases) is freely available for research and educational purposes via the Internet (E-mail: gyemant@tigris.klte.hu). The advantages of this program are demonstrated through alpha-amylases of different origin, e.g. porcine pancreatic alpha-amylase (PPA) studied in our laboratory, in addition to barley and rice alpha-amylases published in the literature. Results confirm the popular ♭five subsite model' for PPA with three glycone and two aglycone binding sites. Calculations for barley alpha-amylase justify the ♭6 + 2 + (1) model' prediction.The binding area of barleya-amylaseis composed ofsixglycone, twoaglyconebinding sites followedbyabarrier subsite at the reducingendof thebinding site.Calculations for rice alpha-amylase represent an entirely new map with a ♭(1) + 2 + 5 model', where ♭(1)' is a barrier subsite at the nonreducing end of the binding site and there are two glycone and five aglycone binding sites. The rice model may be reminiscent of the action of the bacterial maltogenic amylase, that is, suggesting an exo-mechanism for this enzyme.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
subsite mapping
alpha-amylase
action pattern
WINDOWS program
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 269 : 21 (2002), p. 5157-5162. -
További szerzők:Horánszki György Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:T032005
OTKA
FKFP-0426/2000
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM023504
Első szerző:Gyémánt Gyöngyi (vegyész)
Cím:Inhibition of human salivary [alpha]-amylase by glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin / Gyöngyi Gyémánt, Lili Kandra, Veronika Nagy, László Somsák
Dátum:2003
Megjegyzések:This study is the first report on the effectiveness and specificity of glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin (G-TH) inhibitor on the 2-chloro-4-nitrophenyl-4-O-beta-D-galactopyranosyl-maltoside (GalG2CNP) hydrolysis catalysed by human salivary alpha-amylase (HSA). The inhibition of hydrolysis is a mixed-noncompetitive type. In any case, only one molecule of inhibitor binds to HSA. Since our substrate and inhibitor are small molecules the long enough active site facilitates accommodating both of them simultaneously. However, the product formation can be excluded from enzyme-substrate-inhibitor complex (ESI) since Dixon plots are linear. Kinetic constants calculated from secondary plots and nonlinear regression are almost entirely equal, confirming the fidelity of the suggested model. Kinetic constants (Kli = 73mM, Lli = 2.84mM) show that G-TH is not such a potent inhibitor of HSA as acarbose and indicate higher stability for ESI than for enzyme-inhibitor complex.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
HSA
Inhibitor
Kinetic analysis
Mixed-noncompetitive
2-Chloro-4-nitrophenyl-4-O-beta-D-galactopyranosyl-maltoside
GalG2CNP
Glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin
G-TH
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 312 : 2 (2003), p. 334-339. -
További szerzők:Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Nagy Veronika Somsák László (1954-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM003891
Első szerző:Gyémánt Gyöngyi (vegyész)
Cím:Evidence for pentagalloyl glucose binding to human salivary α-amylase through aromatic amino acid residues / Gyöngyi Gyémánt, Ágnes Zajácz, Bálint Bécsi, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu, Ferenc Erdődi, Gyula Batta, Lili Kandra
Dátum:2009
ISSN:1570-9639
Megjegyzések:We demonstrate here that pentagalloyl glucose (PGG), a main component of gallotannins, was an effective inhibitor of HSA and it exerted similar inhibitory potency to Aleppo tannin used in this study. The inhibition of HSA by PGG was found to be non-competitive and inhibitory constants of KEI = 2.6 ?M and KESI = 3.9 ?M were determined from Lineweaver-Burk secondary plots. PGG as a model compound for gallotannins was selected to study the inhibitory mechanism and to characterize the interaction of HSA with this type of molecules. Surface plasmon resonance (SPR) binding experiments confirmed the direct interaction of HSA and PGG, and it also established similar binding of Aleppo tannin to HSA. Saturation transfer difference (STD) experiment by NMR clearly demonstrated the aromatic rings of PGG may be involved in the interaction suggesting a possible stacking with the aromatic side chains of HSA. The role of aromatic amino acids of HSA in PGG binding was reinforced by kinetic studies with the W58L and Y151M mutants of HSA: the replacement of the active site aromatic amino acids with aliphatic ones decreased the PGG inhibition dramatically, which justified the importance of these residues in the interaction.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
pentagalloyl glucose
human salivary alpha-amylase inhibition
surface plasmon resonance
saturation transfer difference
NMR
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Proteins and Proteomics. - 1794 : 2 (2009), p. 291-296. -
További szerzők:Zajácz Ágnes Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM103678
035-os BibID:(Scopus)85126721920 (WOS)000769804100001
Első szerző:Hámori Csaba (vegyész)
Cím:LDAmy, an α-amylase from Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata) with transglycosylation activity / Csaba Hámori, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2022
ISSN:1024-2422
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biocatalysis And Biotransformation. - [Epub ahead of print] (2022). -
További szerzők:Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM099343
035-os BibID:(WoS)000608018200036 (Scopus)85097787135
Első szerző:Hámori Csaba (vegyész)
Cím:Colorado potato beetle alpha-amylase: Purification, action pattern and subsite mapping for exploration of active centre / Hámori Csaba, Remenyik Judit, Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi
Dátum:2021
ISSN:0141-8130
Megjegyzések:Colorado potato beetle is an invasive insect herbivore and one of the most challenging agricultural pests globally. This study is the first characterization of the active centre of Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata) alpha-amylase (LdAmy). Bond cleavage frequency values for LdAmy were determined by HPLC product analysis on a chromophore labelled maltooligomer substrate series. Binding energies between amino acid moieties of subsites and glucose residues of substrate were calculated. Active site contains six subsites in the binding region of LdAmy; four glycone- (-4, -3, -2, -1) and two aglycone-binding sites (+1, +2). Subsite map calculation resulted in apparent binding energies -11.8 and - 11.0 kJ/mol for subsites (+2) and (-3), respectively, which revealed very favorable interactions at these positions. Structures of binding sites of LdAmy and mammalian a-amylases show similarity, but there are variations in the binding energies at subsite (-2) and (-4). Differences were interpreted by comparison of amino acid sequences of human salivary alpha-amylase (HSA) and porcine pancreatic alpha-amylase (PPA) and two insect (Leptinotarsa decemlineata and Tenebrio molitor) enzymes. The observed substitution of positively charged His305 in HSA at subsite (-2) with an acidic Asp in LdAmy in the same position may explain the obtained energy reduction.
Tárgyszavak:Agrártudományok Növénytermesztési és kertészeti tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Biological Macromolecules. - 168 (2021), p. 350-355. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2- 15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM095731
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Mapping of barley α-amylases and outer subsite mutants reveals dynamic high-affinity subsites and barriers in the long substrate binding cleft / Lili Kandra, Maher Abou Hachem, Gyöngyi Gyémánt, Birte Kramhøft, Birte Svensson
Dátum:2006
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Subsite affinity maps of long substrate binding clefts in barley a-amylases, obtained using a series of maltooligosaccharides of degree of polymerization of 3?12, revealed unfavor able binding energies at the internal subsites -3 and -5 and at subsites -8 and +3/+4 defining these subsites as binding barriers. Barley a-amylase 1 mutants Y105A and T212Y at subsite -6 and +4 resulted in release or anchoring of bound substrate, thus modifying the affinities of other high-affinity subsites (-2 and +2) and barriers. The double mutant Y105A-T212Y displayed a hybrid subsite affinity profile, converting barriers to binding areas. These findings highlight the dynamic binding energy distribution and the versatility of long maltooligosaccharide derivatives in mapping extended binding clefts in a-amylas.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Barley a-amylase
Subsite mutants
2-Chloro-4-nitrophenyl b-DD-maltooligosaccharides
Bond cleavage frequencies
Subsite maps
Megjelenés:Febs Letters. - 580 : 21 (2006), p. 5049-5053. -
További szerzők:Abou Hachem, Maher Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kramhøft, Birte Svensson, Birte
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM094877
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Effect of temperature on subsite map of Bacillus licheniformis α-amylase / Lili Kandra, Judit Gálné Remenyik, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták
Dátum:2006
ISSN:0236-5383 1588-256X
Megjegyzések:To elucidate how temperature effects subsite mapping of a thermostable ?-amylase from Bacilluslicheniformis(BLA), a comparative study was performed by using 2-chloro-4-nitrophenyl (CNP) ?-mal-tooligosides with degree of polymerisation (DP) 4?10 as model substrates. Action patterns, cleavagefrequencies and subsite binding energies were determined at 50 ?C, 80 ?C and 100 ?C. Subsite map at80 ?C indicates more favourable bindings compared to the hydrolysis at 50 ?C. Hydrolysis at 100 ?Cresulted in a clear shift in the product pattern and suggests significant differences in the active site archi-tecture. Two preferred cleavage modes were seen for all substrates in which subsite (+2) and (+3) weredominant, but CNP-G1was never formed. In the preferred binding mode of shorter oligomers, CNP-G2serves as the leaving group (79%, 50%, 59% and 62% from CNP-G4, CNP-G5, CNP-G6 and CNP-G7,respectively), while CNP-G3is the dominant hydrolysis product from CNP-G8, CNP-G9, and CNP-G10(62%, 68% and 64%, respectively). The high binding energy value (?17.5 kJ/mol) found at subsite (+2)is consistent with the significant formation of CNP-G2. Subsite mapping at 80 ?C and 100 ?C confirmsthat there are no further binding sites despite the presence of longer products.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
folyóiratcikk
Bacillus licheniformis
α-amylase
subsite mapping
action pattern
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 57 : 3 (2006), p. 367-375. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:T043499
OTKA
T047075
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM087574
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Examination of the active sites of human salivary α-amylase (HSA) / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2000
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:he action pattern of human salivary amylase (HSA) was examined by utilising as model substrates 2-chloro-4-nitrophenyl (CNP) beta -glycosides of maltooligosaccharides of dp 4-8 and some 4-nitrophenyl (NP) derivatives modified at the nonreducing end with a 4,6-O-benzylidene (Bnl) group. The product pattern and cleavage frequency were investigated by product analysis using HPLC. The results revealed that the binding region in HSA is longer than five subsites usually considered in the literature and suggested the presence of at least six subsites; four glycone binding sites (- 4, - 3, - 2, - 1) and two aglycone binding sites (+ 1, + 2). In the ideal arrangement, the six subsites are filled by a glucosyl unit and the release of maltotetraose (G(4)) from the nonreducing end is dominant. The benzylidene group was also recognisable by subsites (- 3) and ( - 4). The binding modes of the benzylidene derivatives indicated a favourable interaction between the Bnl group and subsite (- 3) and an unfavourable one with subsite (- 4). Thus, subsite (- 4) must be more hydrophylic than hydrophobic. As compared with the action of porcine pancreatic alpha -amylase (PPA) on the same substrates, the results showed differences in the three-dimensional structure of active sites of HSA and PPA.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
human salivary alpha-amylase
substrate specificity
maltooligosides
HPLC separation
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 329 : 3 (2000), p. 579-585. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:T 032005
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.