CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM079352
Első szerző:Gálné Remenyik Judit (kémia tanár, okleveles vegyész)
Cím:Introducing Transglycosylation Activity into Human Salivary α-Amylase (HSA) / Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták, Lili Kandra
Dátum:2003
ISSN:1523-7060
Megjegyzések:Synthesis of 4-nitrophenyl 1-thio-beta-D-maltoside, maltotrioside, and maltotetraoside in yields up to 60% has been achieved by a Tyr151Met (Y151M) mutant of human salivary alpha-amylase. Y151M is capable of transferring maltose and maltotriose residues from a maltotetraose donor onto different p-nitrophenyl glycosides. (1)H and (13)C NMR studies revealed that the mutated enzyme preserved the stereo- and regioselectivity. The glycosylation took place at position 4 of the glycosyl acceptor, forming the alpha(1-4)glycosidic bond, exclusively.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Organic Letters. - 5 : 25 (2003), p. 4895-4898. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM003891
Első szerző:Gyémánt Gyöngyi (vegyész)
Cím:Evidence for pentagalloyl glucose binding to human salivary α-amylase through aromatic amino acid residues / Gyöngyi Gyémánt, Ágnes Zajácz, Bálint Bécsi, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu, Ferenc Erdődi, Gyula Batta, Lili Kandra
Dátum:2009
ISSN:1570-9639
Megjegyzések:We demonstrate here that pentagalloyl glucose (PGG), a main component of gallotannins, was an effective inhibitor of HSA and it exerted similar inhibitory potency to Aleppo tannin used in this study. The inhibition of HSA by PGG was found to be non-competitive and inhibitory constants of KEI = 2.6 ?M and KESI = 3.9 ?M were determined from Lineweaver-Burk secondary plots. PGG as a model compound for gallotannins was selected to study the inhibitory mechanism and to characterize the interaction of HSA with this type of molecules. Surface plasmon resonance (SPR) binding experiments confirmed the direct interaction of HSA and PGG, and it also established similar binding of Aleppo tannin to HSA. Saturation transfer difference (STD) experiment by NMR clearly demonstrated the aromatic rings of PGG may be involved in the interaction suggesting a possible stacking with the aromatic side chains of HSA. The role of aromatic amino acids of HSA in PGG binding was reinforced by kinetic studies with the W58L and Y151M mutants of HSA: the replacement of the active site aromatic amino acids with aliphatic ones decreased the PGG inhibition dramatically, which justified the importance of these residues in the interaction.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
pentagalloyl glucose
human salivary alpha-amylase inhibition
surface plasmon resonance
saturation transfer difference
NMR
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Proteins and Proteomics. - 1794 : 2 (2009), p. 291-296. -
További szerzők:Zajácz Ágnes Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM079353
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Transglycosylations catalysed by Y151M mutant of human salivary [alfa]-amylase (HSA) / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu
Dátum:2005
ISSN:1523-7060
Megjegyzések:Biochemical and enzymatic characterisation has been achieved for the Tyr151Met (Y151M) mutant of human salivary ?-amylase (HSA). Substantial transglycosylation capacity was detected in Y151M in addition to its hydrolytic activity. Y151M was capable of transferring maltose and maltotriose residues from a maltotetraose donor onto different 4-nitrophenyl glycosides resulting in the formation of 1-thio-?-D-glucosides, ?- and ?-D-glucosides and ?-D-xylosides with DP 2-4 in yields up to 50%. Reactions were monitored using TLC, HPLC and MALDI-TOF MS. 1H and 13C NMR studies revealed that the Y151M preserved its stereo- and regio-selectivity. Glycosylation took place at position 4 of the glycosyl acceptors, resulting in the new ?-1,4-glycosidic bonds exclusively.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
human salivary α-amylase
Tyr151Met mutant
subsite map
transglycosylation
4-nitrophenyl oligosides
Megjelenés:Biologia, Bratislava. - 60 : 16 (2005), p. 57-64. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan
Pályázati támogatás:T047075
OTKA
T043499
OTKA
T042567
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM079349
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Subsite mapping of human salivary α-amylase and the mutant Y151M / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu
Dátum:2003
ISSN:0014-5793 1873-3468
Megjegyzések:This study characterizes the substrate-binding sites of human salivary alpha-amylase (HSA) and its Y151M mutant. It describes the first subsite maps, namely, the number of subsites, the position of cleavage sites and apparent subsite energies. The product pattern and cleavage frequencies were determined by high-performance liquid chromatography, utilizing a homologous series of chromophore-substituted maltooligosaccharides of degree of polymerization 3-10 as model substrates. The binding region of HSA is composed of four glycone and three aglycone-binding sites, while that of Tyr151Met is composed of four glycone and two aglycone-binding sites. The subsite maps show that Y151M has strikingly decreased binding energy at subsite (+2), where the mutation has occurred (-2.6 kJ/mol), compared to the binding energy at subsite (+2) of HSA (-12.0 kJ/mol).
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Human salivary K -amylase
Y151M mutant
Action pattern
Subsite map
Binding energy
Maltooligosaccharide
Megjelenés:FEBS Letters. - 544 (2003), p. 194-198. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM005452
Első szerző:Kerrigan, J. E.
Cím:Modeling and biochemical analysis of the activity of antibiofilm agent dispersin B / J.E. Kerrigan, C. Ragunath, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, A. Lipták, L. Jánossy, J.B. Kaplan, N. Ramasubbu
Dátum:2008
Megjegyzések:Bacteria in a biofilm are enmeshed in a self-synthesized extracellular polysaccharide matrix (PGA), which is a linear polymer of beta(1,6)-linked N-acetylglucosamine (GlcNAc) residues. Dispersin B (DspB), a soluble glycoside hydrolase produced by the periodontal pathogen Actinobacillus actinomycetemcomitans degrades PGA. The enzyme DspB is an alpha/beta TIM-barrel protein and belongs to family 20 glycosyl hydrolases members. The enzyme activity of DspB with regard to its substrate specificity towards beta(1,6)-linked GlcNAc polymers and its endo/exo character was investigated through ligand docking and the hydrolysis of synthetic oligosaccharides. Ligand docking analysis suggested that beta(1,6)-linked GlcNAc oligosaccharide bound to the active site better that beta(1,4)-linked GlcNAc oligosaccharide. Our combined results indicate that DspB is an exo-acting enzyme that hydrolyzes beta(1,6)-linked N-acetylglucosamine oligomers.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
biofilm
molecular modeling
Dispersin B
hydrolysis
HPLC
exo-acting
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 59 : 4 (2008), p. 439-451. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész) Jánossy Lóránt Kaplan, Joseph B. Ramasubbu, Narayanan Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Szerző által megadott URL
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM085138
Első szerző:Ramasubbu, Narayanan
Cím:Structure-function relationships in human salivary alpha-amylase : role of aromatic residues / Narayanan Ramasubbu, Chandran Ragunath, Krishnan Sundar, Prasunkumar J. Mishra, Gyöngyi Gyémánt, Lili Kandra
Dátum:2005
ISSN:0006-3088 1336-9563
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok konferenciacikk
folyóiratcikk
salivary alpha-amylase
site-directed mutagenesis
subsite engineering
oligosaccharide hydrolysis
crystal structure
Megjelenés:Biologia. - 60 : Suppl. 16 (2005), p. 47-56. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Sundar, Krishnan Mishra, Prasunkumar J. Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:OTKA T047075
OTKA
OTKA T043499
OTKA
OTKA T042567
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM084836
Első szerző:Ramasubbu, Narayanan
Cím:Human salivary alpha-amylase Trp58 situated at subsite -2 is critical for enzyme activity / Narayanan Ramasubbu, Chandran Ragunath, Prasunkumar J. Mishra, Leonard M. Thomas, Gyöngyi Gyémánt, Lili Kandra
Dátum:2004
ISSN:0014-2956 1432-1033
Megjegyzések: The nonreducing end of the substrate?binding site of human salivary α?amylase contains two residues Trp58 and Trp59, which belong to β2-α2 loop of the catalytic (β/α)8 barrel. While Trp59 stacks onto the substrate, the exact role of Trp58 is unknown. To investigate its role in enzyme activity the residue Trp58 was mutated to Ala, Leu or Tyr. Kinetic analysis of the wild?type and mutant enzymes was carried out with starch and oligosaccharides as substrates. All three mutants exhibited a reduction in specific activity (150-180?fold lower than the wild type) with starch as substrate. With oligosaccharides as substrates, a reduction in kcat, an increase in Km and distinct differences in the cleavage pattern were observed for the mutants W58A and W58L compared with the wild type. Glucose was the smallest product generated by these two mutants in the hydrolysis oligosaccharides; in contrast, wild?type enzyme generated maltose as the smallest product. The production of glucose by W58L was confirmed from both reducing and nonreducing ends of CNP?labeled oligosaccharide substrates. The mutant W58L exhibited lower binding affinity at subsites ?2, ?3 and +2 and showed an increase in transglycosylation activity compared with the wild type. The lowered affinity at subsites ?2 and ?3 due to the mutation was also inferred from the electron density at these subsites in the structure of W58A in complex with acarbose?derived pseudooligosaccharide. Collectively, these results suggest that the residue Trp58 plays a critical role in substrate binding and hydrolytic activity of human salivary α?amylase.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 271 : 12 (2004), p. 2517-2529. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Mishra, Prasunkumar J. Thomas, Leonard M. Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:OTKA T032005
OTKA
OTKA M041829
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.