CCL

Összesen 8 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM070067
Első szerző:Al-Asri, Jamil
Cím:[alfa]-Amylase modulation : discovery of inhibitors using a multi-pharmacophore approach for virtual screening / Jamil Al-Asri, Gyöngyi Gyémánt, Erika Fazekas, Gábor Lehoczki, Matthias F. Melzig, Gerhard Wolber, Jérémie Mortier
Dátum:2016
ISSN:1860-7179
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:ChemMedChem 11 : 21 (2016), p. 2372-2377. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Fazekas Erika (1985-) (kémikus) Lehoczki Gábor (1988-) (biológus, molekuláris biológus) Melzig, Matthias F. Wolber, Gerhard Mortier, Jérémie
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM070068
Első szerző:Al-Asri, Jamil
Cím:From carbohydrates to drug-like fragments : Rational development of novel [alfa]-amylase inhibitors / Jamil Al-Asri, Erika Fazekas, Gábor Lehoczki, Andrej Perdih, Cornelia Görick, Matthias F. Melzig, Gyöngyi Gyémánt, Gerhard Wolber, Jérémie Mortier
Dátum:2015
ISSN:0968-0896
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry 23 : 20 (2015), p. 6725-6732. -
További szerzők:Fazekas Erika (1985-) (kémikus) Lehoczki Gábor (1988-) (biológus, molekuláris biológus) Perdih, Andrej Görick, Cornelia Melzig, Matthias F. Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Wolber, Gerhard Mortier, Jérémie
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM052157
Első szerző:Fazekas Erika (kémikus)
Cím:Unexpected mode of action of sweet potato β-amylase on maltooligomer substrates / Erika Fazekas, Katalin Szabó, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2013
ISSN:1570-9639
Megjegyzések:β-Amylase (EC 3.2.1.2), one of the main protein of the sweet potato, is an exo-working enzyme catalyzing the hydrolysis of α(1,4) glycosidic linkages in polysaccharides and removes successively maltose units from the non-reducing ends. The enzyme belongs to glycoside hydrolase GH14 family and inverts the anomeric configuration of the hydrolysis product. Multiple attack or processivity is an important property of polymer active enzymes and there is still limited information about the processivity of carbohydrate active enzymes. Action pattern and kinetic measurements of sweet potato β-amylase were made on a series of aromatic chromophor group-containing substrates (degree of polymerization DP 3-13) using HPLC method. Measured catalytic efficiencies increased with increasing DP of the substrates. Processive cleavage was observed on all substrates except the shortest pentamer. The mean number of steps without dissociation of enzyme-product complex increases with DP of substrate and reached 3.3 in case of CNPG11 indicating that processivity on longer substrates was more significant. A unique transglycosylation was observed on those substrates, which suffer processive cleavage and the substrates were re-built by the enzyme. Our results are the first presentation of a transglycosylation during an inverting glycosidase catalyzed hydrolysis. The yield of transglycosylation was remarkable high as shown in the change of the CNPG11 quantity. The CNPG11 concentration was doubled (from 0.24 to 0.54 mM) in the early phase of the reaction.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
β-Amylase
Sweet potato
Processive action
Maltooligomers
HPLC action pattern
Transglycosylation
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. - 1834 : 10 (2013), p. 1976-1981. -
További szerzők:Szabó Erzsébet Katalin (1989-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Szénhidrát anyagcserében szerepet játszó enzimek tanulmányozása
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM052156
Első szerző:Fazekas Erika (kémikus)
Cím:Model for [beta]-1,6-N-acetylglucosamine oligomer hydrolysis catalysed by DispersinB, a biofilm degrading enzyme / Erika Fazekas, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2012
ISSN:0008-6215
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 363 (2012), p. 7-13. -
További szerzők:Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Szénhidrát anyagcserében szerepet játszó enzimek tanulmányozása
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM017670
Első szerző:Fekete Anikó (vegyész)
Cím:Synthesis of beta-(1->6)-linked N-acetyl-D-glucosamine oligosaccharide substrates and their hydrolysis by Dispersin B / Anikó Fekete, Anikó Borbás, Gyöngyi Gyémánt, Lili Kandra, Erika Fazekas, Narayanan Ramasubbu, Sándor Antus
Dátum:2011
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:Dispersin B (DspB) from Aggregatibacter actinomycetemcomitans is a beta-hexosaminidase exhibiting biofilm detachment activity. A series of beta-(1->6)-linked N-acetyl-D-glucosamine thiophenyl glycosides with degree of polymerisation (DP) of 2, 3, 4 and 5 were synthesized, and substrate specificity of DspB was studied on the obtained oligosaccharides. For oligomer synthesis a 1+2, 2+2, 1+4 coupling strategy was applied, using bromo-sugars as glycosyl donors. The formation of 1,2-trans interglycosidic bond has been ensured by 2-phtalimido protecting group; chloroacetyl group was installed to mask temporarily the 6-hydroxyl and acetate esters were applied as permanent protecting groups. Enzymatic studies revealed that DP of the GlcNAc oligomers strongly affected the hydrolysis rate, and the hydrolytic activity of DspB on the tetramer and pentamer have been found to be approximately 10-fold higher than that of the dimer. This fact indicates that four units are required for a strong binding at the active centre of DspB. The role of aromatic amino acids W237, Y187 and Y278 in substrate specificity and catalysis was also examined using mutant enzymes.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Biofilm
Dispersin B
beta-(1->6)-Oligoglucosamine
Synthesis
Mutation
Substrate specificity
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 346 : 12 (2011), p. 1445-1453. -
További szerzők:Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Fazekas Erika (1985-) (kémikus) Ramasubbu, Narayanan Antus Sándor (1944-2022) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:PD73064
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Szénhidrát anyagcserében szerepet játszó enzimek tanulmányozása
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM067601
Első szerző:Homoki Judit (biológus)
Cím:Anthocyanin composition, antioxidant efficiency, and alpha-amylase inhibitor activity of different Hungarian sour cherry varieties (Prunus cerasus L.) / Judit R. Homoki, Andrea Nemes, Erika Fazekas, Gyöngyi Gyémánt, Péter Balogh, Ferenc Gál, Jamil Al-Asri, Jérémie Mortier, Gerhard Wolber, László Babinszky, Judit Remenyik
Dátum:2016
ISSN:0308-8146
Megjegyzések:Five Hungarian sour cherry cultivars were studied to determine their anthocyanin contents and their possible inhibitory properties. The water and methanol soluble antioxidant capacities were separately assessed by photoluminescence showing values ranged from 3.4 ?g mg?1 to 15.4 ?g mg?1, respectively. The ?VN1" variety (selected from ?Csengődi csokros") showed the highest antioxidant capacity. The anthocyanin content, measured by pH differential method or isolated by solid phase extraction, was the highest also in ?VN1". Correlation was found between the anthocyanin content and the high antioxidant capacity. The main anthocyanin components were cyanidin-3-O-rutinoside and cyanidin-3-O-glucoside. The presence of malvidin-3,5-O-diglycoside was verified by MALDI-TOF MS. Sour cherry extracts and selected anthocyanins inhibited the human salivary alpha-amylase catalyzed hydrolysis competitively. The lowest IC50 value, 55 ?g mL?1 or 80 ?M, was measured for malvidin-3,5-O-diglycoside, for which possible binding modes within the alpha-amylase active site could be investigated in silico using molecular docking and molecular dynamics.
Tárgyszavak:Agrártudományok Élelmiszertudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Sour cherry
Antioxidants
Antocyanins
Human salivary alpha-amylase
Inhibition
Megjelenés:Food Chemistry. - 194 : 1 (2016), p. 222-229. -
További szerzők:Kun-Nemes Andrea (1983-) (okleveles élelmiszermérnök) Fazekas Erika (1985-) (kémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Balogh Péter (1970-) (agrármérnök) Gál Ferenc (1964-) (élelmiszertechnológia) Al-Asri, Jamil Mortier, Jérémie Wolber, Gerhard Babinszky László (1950-) (agrár) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM054340
Első szerző:Máthéné Szigeti Zsuzsa (biológus-ökológus)
Cím:Optimization of triacetylfusarinine C and ferricrocin productions in Aspergillus fumigatus / Zsuzsa M. Szigeti, Szilvia Szaniszló, Erika Fazekas, Gyöngyi Gyémánt, Judit Szabon, Károly Antal, Tamás Emri, József Balla, György Balla, László Csernoch, István Pócsi
Dátum:2014
ISSN:1217-8950 1588-2640
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Acta Microbiologica et Immunologica Hungarica. - 61 : 2 (2014), p. 107-119. -
További szerzők:Szaniszló Szilvia Fazekas Erika (1985-) (kémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Szabon Judit Antal Károly (neurobiológus) Emri Tamás (1969-) (biológus) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus) Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Csernoch László (1961-) (élettanász) Pócsi István (1961-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM018946
Első szerző:Mótyán János András (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Transglycosylation by barley alfa-amylase 1 / Mótyán János A., Fazekas Erika, Mori Haruhide, Svensson Birte, Bagossi Péter, Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi
Dátum:2011
ISSN:1381-1177
Megjegyzések:The transglycosylation activity of barley alfa-amylase 1 (AMY1) and active site AMY1 subsite mutant enzymes was investigated. We report here the transferase ability of the V47A, V47F, V47D and S48Y single mutants and V47K/S48G and V47G/S48D double mutant AMY1 enzymes in which the replaced amino acids play important role in substrate binding at subsites at-3 through-5. Although mutation increases the transglycosylation activity of enzymes, in the presence of acceptors the difference between wild type and mutants is not so significant. Oligomer transfer reactions of AMY1 wild type and its mutants were studied using maltoheptaose and maltopentaose donors and different chromophore containing acceptors. The conditions for the chemoenzymatic synthesis of 4-methylumbelliferyl-alfa-d-maltooligosaccharides (MU-alfa-d-MOSs) were optimized using 4-methylumbelliferyl-alfa-d-glucoside as acceptor and maltoheptaose as donor. 4-Methylumbelliferyl-alfa-d-maltoside, -maltotrioside, -maltotetraoside and -maltopentaoside have been synthesized. Products were identified by MALDI-TOF MS. 1H and 13C NMR analyses showed that AMY1 V47F preserved the stereo- and regioselectivity. The produced MU-alfa-d-MOSs of degree of polymerization DP 2, DP 3 and DP 5 were successfully applied to detect activity of Bacillus stearothermophilus maltogenic alfa-amylase, human saliv
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Barley alpha-amylase 1
Transglycosylation
Methylumbelliferyl-glycosides
Chemoenzymatic synthesis
Amylase assay
Megjelenés:Journal Of Molecular Catalysis B-Enzymatic. - 72 : 3-4 (2011), p. 229-237. -
További szerzők:Fazekas Erika (1985-) (kémikus) Mori, Haruhide Svensson, Birte Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.