CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM076532
035-os BibID:(cikkazonosító)e00997
Első szerző:Biró Attila (okleveles biomérnök)
Cím:Isolation of allithiamine from Hungarian red sweet pepper seed (Capsicum annuum L.) / Biro Attila, Gál Ferenc, Hegedűs Csaba, Batta Gyula, Cziáky Zoltán, Peitl Barna, Stündl László, Gyémánt Gyöngyi, Remenyik Judit
Dátum:2018
ISSN:2405-8440
Megjegyzések:A natural fat-soluble thiamine derivative, namely N-[(4-amino-2-methylpyrimidin-5-yl)methyl]-N-[(2E)-5-hydroxy-3-(prop-2-en-1-yldisulfanyl)pent-2-en-2-yl]formamide (allithiamine) has been identified only in garlic (Allium sativum) until now. Hungarian red sweet pepper (Capsicum annuum) was found as a new source of allithiamine. Extraction procedure and analytical method were developed for the isolation of allithiamine and a chemical synthesis of the compound was also developed. First solid-liquid extraction was performed with 96 % ethanol to isolate allithiamine from pepper seeds. Thereafter, solid phase extraction was applied from ethanolic extract using C18 cartridge to concentrate and purify samples for further analysis. The structure of the synthesized and the isolated compounds was verified by reverse phase HPLC, HPLC-MS, MALDTOF MS and NMR. Furthermore, effect of allithiamine was investigated on streptozotocin-induced diabetic mice with neuropathy. The results show that neuropathic pain sensation is improved by allithiamine treatment similarly to benfothiamine.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Analytical chemistry
Food science
Megjelenés:Heliyon. - 4 : 12 (2018), p. 1-17. -
További szerzők:Gál Ferenc (1964-) (élelmiszertechnológia) Hegedűs Csaba (1983-) (Molekuláris biológus, Cera-Med Kft. Debrecen) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Cziáky Zoltán Peitl Barna (1972-) (orvos, farmakológus) Stündl László (1970-) (agrármérnök) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00042
GINOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM048014
Első szerző:Gonda Sándor (gyógyszerész)
Cím:Determination of phenylethanoid glycosides and iridoid glycosides from therapeutically used Plantago species by CE-MEKC / Sándor Gonda, Nhat Minh Nguyen, Gyula Batta, Gyöngyi Gyémánt, Csaba Máthé, Gábor Vasas
Dátum:2013
ISSN:0173-0835
Megjegyzések:CE methods are valuable tools for medicinal plant quality management, screening, and analysis. Therefore, the aim of the current study was to optimize and validate a CE-MEKC method for simultaneous quantification of four chief bioactive metabolites from Plantago species. The two most important secondary metabolite groups were aimed to be separated. Different electrolyte and surfactant types were tested. Surfactant concentration, BGE pH, electrolyte concentration, and buffering capacity were optimized. The final BGE consisted of 15 mM sodium tetraborate, 20 mM TAPS, and 250 mM DOC at pH 8.50. Acceptable precision, good stability, and accuracy were achieved, with high resolution for phenylethanoid glycosides. Analytes were separated within 20 min. The method was shown to be suitable for the quantification of the iridoid glycosides aucubin and catalpol, and the phenylethanoid glycosides acteoside (verbascoside) and plantamajoside from water extracts of different samples. The method was shown to be applicable to leaf extracts of Plantago lanceolata, Plantago major, and Plantago asiatica, the main species with therapeutic applications, and a biotechnological product, plant tissue cultures (calli) of P. lanceolata. Baseline separation of the main constituents fromminor peaks was achieved, regardless of the matrix type.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Bile acid
Capillary electrophoresis
Phenylpropanoids
Plantaginis herba
Plantain leaves
Megjelenés:Electrophoresis 34 : 17 (2013), p. 2577-2584. -
További szerzők:Nguyen, Minh Nhat (1984-) (gyógyszerész) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Máthé Csaba (1966-) (biológus) Vasas Gábor (1975-) (biológus-vegyész)
Pályázati támogatás:K 81370, K 105459
OTKA
Baross_EA07_EA_ONKFI_07_2008_0002
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM003891
Első szerző:Gyémánt Gyöngyi (vegyész)
Cím:Evidence for pentagalloyl glucose binding to human salivary α-amylase through aromatic amino acid residues / Gyöngyi Gyémánt, Ágnes Zajácz, Bálint Bécsi, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu, Ferenc Erdődi, Gyula Batta, Lili Kandra
Dátum:2009
ISSN:1570-9639
Megjegyzések:We demonstrate here that pentagalloyl glucose (PGG), a main component of gallotannins, was an effective inhibitor of HSA and it exerted similar inhibitory potency to Aleppo tannin used in this study. The inhibition of HSA by PGG was found to be non-competitive and inhibitory constants of KEI = 2.6 ?M and KESI = 3.9 ?M were determined from Lineweaver-Burk secondary plots. PGG as a model compound for gallotannins was selected to study the inhibitory mechanism and to characterize the interaction of HSA with this type of molecules. Surface plasmon resonance (SPR) binding experiments confirmed the direct interaction of HSA and PGG, and it also established similar binding of Aleppo tannin to HSA. Saturation transfer difference (STD) experiment by NMR clearly demonstrated the aromatic rings of PGG may be involved in the interaction suggesting a possible stacking with the aromatic side chains of HSA. The role of aromatic amino acids of HSA in PGG binding was reinforced by kinetic studies with the W58L and Y151M mutants of HSA: the replacement of the active site aromatic amino acids with aliphatic ones decreased the PGG inhibition dramatically, which justified the importance of these residues in the interaction.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
pentagalloyl glucose
human salivary alpha-amylase inhibition
surface plasmon resonance
saturation transfer difference
NMR
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Proteins and Proteomics. - 1794 : 2 (2009), p. 291-296. -
További szerzők:Zajácz Ágnes Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM084730
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Inhibitory effects of tannin on human salivary α-amylase / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Zajácz Ágnes, Batta Gyula
Dátum:2004
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Here, we first report on the effectiveness and specificity of tannin inhibition of 2-chloro-4-nitrophenyl-4-O-β-d-galactopyranosylmaltoside hydrolysis that is catalyzed by human salivary α-amylase (HSA). Tannin was gallotannin in which quinic acid was esterified with 2-7 units of gallic acid. A number of studies establish that polyphenols-like tannins-may prevent oral diseases, e.g., dental caries. Kinetic analyses confirmed that the inhibition of hydrolysis is a mixed non-competitive type and only one molecule of tannin binds to the active site or the secondary site of the enzyme. Since Dixon plots were linear, product formation could be excluded from the enzyme-substrate-inhibitor complex (ESI). Kinetic constants calculated from secondary plots and non-linear regression are almost identical, thereby confirming the suggested model. Kinetic constants (KEI=9.03 ?g mL?1, KESI=47.84 ?g mL?1) show that tannin is as an effective inhibitor of HSA as acarbose and indicate a higher stability for the enzyme-inhibitor complex than ESI.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Human salivary a-amylase
Tannin
Gallotannin
Quinic acid
Inhibition
Mixed non-competitive
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications. - 319 : 4 (2004), p. 1265-1271. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Zajácz Ágnes Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:T042567
OTKA
T043499
OTKA
M041829
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM009010
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Enzymatic synthesis of a new inhibitor of alpha-amylases: acarviosinyl-isomaltosyl-spiro-thiohydantoin / Lili Kandra, Judit Remenyik, Gyula Batta, László Somsák, Gyöngyi Gyémánt, Kwan Hwa Park
Dátum:2005
Megjegyzések:Synthesis of acarviosinyl-isomaltosyl-spiro-thiohydantoin in yields up to 20%, has been achieved by Bacillus stearothermophilus maltogenic amylase (BSMA). BSMA is capable of transferring the acarviosine-glucose residue from an acarbose donor onto glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin. Reactions were followed using HPLC and MALDI-TOF MS. 1H and 13C NMR studies revealed that the enzyme reserved its stereoselectivity. Glycosylation took place mainly at C-6 resulting in alpha-acarviosinyl-(1->4)-alpha-D-glucopyranosyl-(1->6)-D-glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin. This compound was found to be a much more efficient salivary amylase inhibitor than glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin with kinetic constants of KEI = 0.19 nM and KESI = 0.24 nM.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Enzymatic synthesis
Maltogenic amylase
Acarviosine derivative
MALDI-TOF MS
NMR
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 340 : 7 (2005), p. 1311-1317. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Somsák László (1954-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Park, Kwan Hwa
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM081673
Első szerző:Vasas Gábor (biológus-vegyész)
Cím:Capillary Electrophoretic Assay and Purification of Cylindrospermopsin, a Cyanobacterial Toxin from Aphanizomenon ovalisporum, by Plant Test (Blue-Green Sinapis Test) / Gábor Vasas, Attila Gáspár, Gyula Surányi, Gyula Batta, Gyöngyi Gyémánt, Márta M-Hamvas, Csaba Máthé, István Grigorszky, Erika Molnár, George Borbély
Dátum:2002
ISSN:0003-2697
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Biochemistry. - 302 : 1 (2002), p. 95-103. -
További szerzők:Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus) Surányi Gyula (1957-) (biológus) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Mikóné Hamvas Márta (1963-) (biológus) Máthé Csaba (1966-) (biológus) Grigorszky István (1967-) (biológus-ökológus) Molnár Erika Borbély György (1943-) (biológus)
Pályázati támogatás:OTKA T5235
OTKA
OTKA T22988
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.