CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM103835
035-os BibID:(scopus)85130054502 (wos)000796701700026 (cikkazonosító)8087
Első szerző:Bosire, Rosevalentine (biotechnológus)
Cím:Doxorubicin impacts chromatin binding of HMGB1, Histone H1 and retinoic acid receptor / Bosire Rosevalentine, Fadel Lina, Mocsár Gábor, Nánási Péter, Sen Pialy, Sharma Anshu Kumar, Naseem Muhammad Umair, Kovács Attila, Kugel Jennifer, Kroemer Guido, Vámosi György, Szabó Gábor
Dátum:2022
ISSN:2045-2322
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Scientific Reports. - 12 : 1 (2022), p. 1-14. -
További szerzők:Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Sen, Pialy Sharma, Anshu Kumar Naseem, Muhammad Umair (1993-) (biofizikus, molekuláris biológus) Kovács Attila (fizikus) Kugel, Jennifer Kroemer, Guido Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
NN129371
Egyéb
ANN135107
Egyéb
COST CA 15214
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
K128770
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM081867
035-os BibID:(cikkazonosító)e0224936 (WOS)000533881900018 (Scopus)85075250885
Első szerző:Bosire, Rosevalentine (biotechnológus)
Cím:Intercalation of small molecules into DNA in chromatin is primarily controlled by superhelical constraint / Rosevalentine Bosire, Péter Nánási Jr., László Imre, Beatrix Dienes, Árpád Szöőr, Anett Mázló, Attila Kovács, Ralf Seidel, György Vámosi, Gábor Szabó
Dátum:2019
ISSN:1932-6203
Megjegyzések:The restricted access of regulatory factors to their binding sites on DNA wrapped around the nucleosomes is generally interpreted in terms of molecular shielding exerted by nucleosomal structure and internucleosomal interactions. Binding of proteins to DNA often includes intercalation of hydrophobic amino acids into the DNA. To assess the role of constrained superhelicity in limiting these interactions, we studied the binding of small molecule intercalators to chromatin in close to native conditions by laser scanning cytometry. We demonstrate that the nucleosome-constrained superhelical configuration of DNA is the main barrier to intercalation. As a result, intercalating compounds are virtually excluded from the nucleosome-occupied regions of the chromatin. Binding of intercalators to extranucleosomal regions is limited to a smaller degree, in line with the existence of net supercoiling in the regions comprising linker and nucleosome free DNA. Its relaxation by inducing as few as a single nick per ~50 kb increases intercalation in the entire chromatin loop, demonstrating the possibility for long-distance effects of regulatory potential.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Plos One. - 14 : 11 (2019), p. e0224936. -
További szerzők:Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Imre László (1979-) (biológus) Dienes Beatrix (1972-) (élettanász, molekuláris biológus) Szöőr Árpád (1984-) (orvos) Türk-Mázló Anett (1989-) (molekuláris biológus) Kovács Attila (fizikus) Seidel, Ralf Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.2.1-15-2017-00044
GINOP
K-128770
OTKA
COST-CA-1521
Egyéb
Stipendium Hungaricum
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM103651
035-os BibID:(cikkazonosító)109184 (scopus)85128192258 (wos)000793580100003
Első szerző:Imre László (biológus)
Cím:Nucleosome destabilization by polyamines / Imre Laszlo, Niaki Erfaneh Firouzi, Bosire Rosevalentine, Nanasi Peter Jr., Nagy Peter, Bacso Zsolt, Hamidova Nubar, Pommier Yves, Jordan Albert, Szabo Gabor
Dátum:2022
ISSN:0003-9861
Megjegyzések:The roles and molecular interactions of polyamines (PAs) in the nucleus are not fully understood. Here their effect on nucleosome stability, a key regulatory factor in eukaryotic gene control, is reported, as measured in agarose embedded nuclei of H2B-GFP expressor HeLa cells. Nucleosome stability was assessed by quantitative microscopy [1,2] in situ, in close to native state of chromatin, preserving the nucleosome constrained topology of the genomic DNA. A robust destabilizing effect was observed in the millimolar concentration range in the case of spermine, spermidine as well as putrescine, which was strongly pH and salt concentration-dependent, and remained significant also at neutral pH. The integrity of genomic DNA was not affected by PA treatment, excluding DNA break-elicited topological relaxation as a factor in destabilization. The binding of PAs to DNA was demonstrated by the displacement of ethidium bromide, both from deproteinized nuclear halos and from plasmid DNA. The possibility that DNA methylation patterns may be influenced by PA levels is contemplated in the context of gene expression and DNA methylation correlations identified in the NCI-60 panel-based CellMiner database: methylated loci in subsets of high-ODC1 cell lines and the dependence of PER3 DNA methylation on PA metabolism.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Archives Of Biochemistry And Biophysics. - 722 (2022), p. 1-11. -
További szerzők:Niaki, Erfaneh Firouzi Bosire, Rosevalentine (1988-) (biotechnológus) Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Hamidova, Nubar Pommier, Yves Jordan, Albert Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K128770
OTKA
K138524
OTKA
COST
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM085971
035-os BibID:(cikkazonosító)e0231223 (WOS)000536011400032 (Scopus)85083478527
Első szerző:Nánási Péter Pál ifj. (sejtbiológus)
Cím:Doxorubicin induces large-scale and differential H2A and H2B redistribution in live cells / Nánási Péter, Imre László, Firouzi Niaki Erfaneh, Bosire Rosevalentine, Mocsár Gábor, Türk-Mázló Anett, Ausio Juan, Szabó Gábor
Dátum:2020
ISSN:1932-6203
Megjegyzések:We observed prominent effects of doxorubicin (Dox), an anthracycline widely used in anticancer therapy, on the aggregation and intracellular distribution of both partners of the H2AH2B dimer, with marked differences between the two histones. Histone aggregation, assessed by Laser Scanning Cytometry via the retention of the aggregates in isolated nuclei, was observed in the case of H2A. The dominant effect of the anthracycline on H2B was its massive accumulation in the cytoplasm of the Jurkat leukemia cells concomitant with its disappearance from the nuclei, detected by confocal microscopy and mass spectrometry. A similar effect of the anthracycline was observed in primary human lymphoid cells, and also in monocyte-derived dendritic cells that harbor an unusually high amount of H2B in their cytoplasm even in the absence of Dox treatment. The nucleo-cytoplasmic translocation of H2B was not affected by inhibitors of major biochemical pathways or the nuclear export inhibitor leptomycin B, but it was completely diminished by PYR-41, an inhibitor with pleiotropic effects on protein degradation pathways. Dox and PYR-41 acted synergistically according to isobologram analyses of cytotoxicity. These large-scale effects were detected already at Dox concentrations that may be reached in the typical clinical settings, therefore they can contribute both to the anti-cancer mechanism and to the side-effects of this anthracycline.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Plos One. - 15 : 4 (2020), p. 1-23. -
További szerzők:Imre László (1979-) (biológus) Firouzi Niaki, Erfaneh Bosire, Rosevalentine (1988-) (biotechnológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Türk-Mázló Anett (1989-) (molekuláris biológus) Ausio, Juan Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
K128770
OTKA
COST EuroCellNet CA15214
Egyéb
Richter Gedeon Talentum Foundation
Egyéb
Stipendium Hungaricum, Tempus Public foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM095114
035-os BibID:(Wos)000659512800001 (Scopus)85107421950
Első szerző:Zarȩbski, Mirosław
Cím:Translocation of chromatin proteins to nucleoli : the influence of protein dynamics on post-fixation localization / Zarȩbski Mirosław, Bosire Rosevalentine, Wesołowska Julita, Szelest Oskar, Eatmann Ahmed, Jasińska-Konior Katarzyna, Kepp Oliver, Kroemer Guido, Szabo Gabor, Dobrucki Jurek W.
Dátum:2021
ISSN:1552-4922 1552-4930
Megjegyzések:It is expected that the subnuclear localization of a protein in a fixed cell, detected by microscopy, reflects its position in the living cell. We demonstrate, however, that some dynamic nuclear proteins can change their localization upon fixation by either crosslinking or non-crosslinking methods. We examined the subnuclear localization of the chromatin architectural protein HMGB1, linker histone H1, and core histone H2B in cells fixed by formaldehyde, glutaraldehyde, glyoxal, ethanol, or zinc salts. We demonstrate that some dynamic, weakly binding nuclear proteins, like HMGB1 and H1, may not only be unexpectedly lost from their original binding sites during the fixation process, but they can also diffuse through the nucleus and eventually bind in nucleoli. Such translocation to nucleoli does not occur in the case of core histone H2B, which is more stably bound to DNA and other histones. We suggest that the diminished binding of some dynamic proteins to DNA during fixation, and their subsequent translocation to nucleoli, is induced by changes of DNA structure, arising from interaction with a fixative. Detachment of dynamic proteins from chromatin can also be induced in cells already fixed by non-crosslinking methods when DNA structure is distorted by intercalating molecules. The proteins translocated during fixation from chromatin to nucleoli bind there to RNA-containing structures.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Cytometry Part A. - 99 : 12 (2021), p. 1230-1239. -
További szerzők:Bosire, Rosevalentine (1988-) (biotechnológus) Wesołowska, Julita Szelest, Oskar Eatmann, Ahmed Jasińska-Konior, Katarzyna Kepp, Oliver Kroemer, Guido Szabó Gábor (1953-) (biofizikus) Dobrucki, Jurek W.
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
K 128770
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.