CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM063696
Első szerző:Bondulich, Marie K.
Cím:Tauopathy induced by low level expression of a human brain-derived tau fragment in mice is rescued by phenylbutyrate / Marie K. Bondulich, Tong Guo, Christopher Meehan, John Manion, Teresa Rodriguez Martin, Jacqueline C. Mitchell, Tibor Hortobagyi, Natalia Yankova, Virginie Stygelbout, Jean-Pierre Brion, Wendy Noble, Diane P. Hanger
Dátum:2016
ISSN:0006-8950
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Brain 139 : 8 (2016), p. 2290-2306. -
További szerzők:Guo, Tong Meehan, Christopher Manion, John Rodriguez-Martin, Teresa Mitchell, Jacqueline C. Hortobágyi Tibor (1965-) (patológus) Yankova, Natalia Stygelbout, Virginie Brion, Jean-Pierre Noble, Wendy Hanger, Diane P.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM063335
Első szerző:Mitchell, Jacqueline C.
Cím:Wild type human TDP-43 potentiates ALS-linked mutant TDP-43 driven progressive motor and cortical neuron degeneration with pathological features of ALS / Jacqueline C. Mitchell, Remy Constable, Eva So, Caroline Vance, Emma Scotter, Leanne Glover, Tibor Hortobagyi, Eveline S. Arnold, Shuo-Chien Ling, Melissa McAlonis, Sandrine Da Cruz, Magda Polymenidou, Lino Tessarolo, Don W. Cleveland, Christopher E. Shaw
Dátum:2015
ISSN:2051-5960
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Acta Neuropathologica Communications. - 3 : 1 (2015), p. 1-16. -
További szerzők:Constable, Remy So, Eva Vance, Caroline Scotter, Emma L. Glover, Leanne Hortobágyi Tibor (1965-) (patológus) Arnold, Eveline S. Ling, Shuo-Chien McAlonis, Melissa Da Cruz, Sandrine Polymenidou, Magda Tessarolo, Lino Cleveland, Don W. Shaw, Christopher E.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM042979
Első szerző:Mitchell, Jacqueline C.
Cím:Overexpression of human wild-type FUS causes progressive motor neuron degeneration in an age- and dose-dependent fashion / Jacqueline C. Mitchell, Philip McGoldrick, Caroline Vance, Tibor Hortobagyi, Jemeen Sreedharan, Boris Rogelj, Elizabeth L. Tudor, Bradley N. Smith, Christian Klasen, Christopher C. J. Miller, Jonathan D. Cooper, Linda Greensmith, Christopher E. Shaw
Dátum:2013
ISSN:0001-6322
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Acta Neuropathologica. - 125 : 2 (2013), p. 273-288. -
További szerzők:McGoldrick, Philip Vance, Caroline Hortobágyi Tibor (1965-) (patológus) Sreedharan, Jemeen Rogelj, Boris Tudor, Elizabeth L. Smith, Bradley Klasen, Christian Miller, Christopher Charles John Cooper, Jonathan D. Greensmith, Linda Shaw, Christopher E.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM016353
Első szerző:Tudor, Elizabeth L.
Cím:Amyotrophic lateral sclerosis mutant vesicle-associated membrane protein-associated protein-B transgenic mice develop TAR-DNA-binding protein-43 pathology / Tudor E. L., Galtrey C. M., Perkinton M. S., Lau K. F., De Vos K. J., Mitchell J. C., Ackerley S., Hortobágyi T., Vámos E., Leigh P. N., Klasen C., McLoughlin D. M., Shaw C. E., Miller C. C.
Dátum:2010
ISSN:0306-4522
Megjegyzések:Cytoplasmic ubiquitin-positive inclusions containing TAR-DNA-binding protein-43 (TDP-43) within motor neurons are the hallmark pathology of sporadic amyotrophic lateral sclerosis (ALS). TDP-43 is a nuclear protein and the mechanisms by which it becomes mislocalized and aggregated in ALS are not properly understood. A mutation in the vesicle-associated membrane protein-associated protein-B (VAPB) involving a proline to serine substitution at position 56 (VAPBP56S) is the cause of familial ALS type-8. To gain insight into the molecular mechanisms by which VAPBP56S induces disease, we created transgenic mice that express either wild-type VAPB (VAPBwt) or VAPBP56S in the nervous system. Analyses of both sets of mice revealed no overt motor phenotype nor alterations in survival. However, VAPBP56S but not VAPBwt transgenic mice develop cytoplasmic TDP-43 accumulations within spinal cord motor neurons that were first detected at 18 months of age. Our results suggest a link between abnormal VAPBP56S function and TDP-43 mislocalization.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Neuroscience. - 167 : 3 (2010), p. 774-785. -
További szerzők:Galtrey, C. M. Perkinton, M. S. Lau, K-F. De Vos, Kurt J. Mitchell, Jacqueline C. Ackerley, S. Hortobágyi Tibor (1965-) (patológus) Vámos E. Leigh, P. Nigel Klasen, Christian McLoughlin, D. M. Shaw, Christopher E. Miller, Christopher C.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM051631
035-os BibID:PMID: 23474818
Első szerző:Vance, Caroline
Cím:ALS mutant FUS disrupts nuclear localization and sequesters wild-type FUS within cytoplasmic stress granules / Caroline Vance, Emma L. Scotter, Agnes L. Nishimura, Claire Troakes, Jacqueline C. Mitchell, Claudia Kathe, Hazel Urwin, Catherine Manser, Christopher C. Miller, Tibor Hortobágyi, Mike Dragunow, Boris Rogelj, Christopher E. Shaw
Dátum:2013
ISSN:0964-6906
Megjegyzések:Mutations in the gene encoding Fused in Sarcoma (FUS) cause amyotrophic lateral sclerosis (ALS), a fatal neurodegenerative disorder. FUS is a predominantly nuclear DNA- and RNA-binding protein that is involved in RNA processing. Large FUS-immunoreactive inclusions fill the perikaryon of surviving motor neurons of ALS patients carrying mutations at post-mortem. This sequestration of FUS is predicted to disrupt RNA processing and initiate neurodegeneration. Here, we demonstrate that C-terminal ALS mutations disrupt the nuclear localizing signal (NLS) of FUS resulting in cytoplasmic accumulation in transfected cells and patient fibroblasts. FUS mislocalization is rescued by the addition of the wild-type FUS NLS to mutant proteins. We also show that oxidative stress recruits mutant FUS to cytoplasmic stress granules where it is able to bind and sequester wild-type FUS. While FUS interacts with itself directly by protein-protein interaction, the recruitment of FUS to stress granules and interaction with PABP are RNA dependent. These findings support a two-hit hypothesis, whereby cytoplasmic mislocalization of FUS protein, followed by cellular stress, contributes to the formation of cytoplasmic aggregates that may sequester FUS, disrupt RNA processing and initiate motor neuron degeneration.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Human Molecular Genetics. - 22 : 13 (2013), p. 2676-2688. -
További szerzők:Scotter, Emma L. Nishimura, Agnes Lumi Troakes, Claire Mitchell, Jacqueline C. Kathe, Claudia Urwin, Hazel Manser, Catherine Miller, Christopher C. Hortobágyi Tibor (1965-) (patológus) Dragunow, Mike Rogelj, Boris Shaw, Christopher E.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.