Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 3 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM016353
Első szerző:
Tudor, Elizabeth L.
Cím:
Amyotrophic lateral sclerosis mutant vesicle-associated membrane protein-associated protein-B transgenic mice develop TAR-DNA-binding protein-43 pathology / Tudor E. L., Galtrey C. M., Perkinton M. S., Lau K. F., De Vos K. J., Mitchell J. C., Ackerley S., Hortobágyi T., Vámos E., Leigh P. N., Klasen C., McLoughlin D. M., Shaw C. E., Miller C. C.
Dátum:
2010
ISSN:
0306-4522
Megjegyzések:
Cytoplasmic ubiquitin-positive inclusions containing TAR-DNA-binding protein-43 (TDP-43) within motor neurons are the hallmark pathology of sporadic amyotrophic lateral sclerosis (ALS). TDP-43 is a nuclear protein and the mechanisms by which it becomes mislocalized and aggregated in ALS are not properly understood. A mutation in the vesicle-associated membrane protein-associated protein-B (VAPB) involving a proline to serine substitution at position 56 (VAPBP56S) is the cause of familial ALS type-8. To gain insight into the molecular mechanisms by which VAPBP56S induces disease, we created transgenic mice that express either wild-type VAPB (VAPBwt) or VAPBP56S in the nervous system. Analyses of both sets of mice revealed no overt motor phenotype nor alterations in survival. However, VAPBP56S but not VAPBwt transgenic mice develop cytoplasmic TDP-43 accumulations within spinal cord motor neurons that were first detected at 18 months of age. Our results suggest a link between abnormal VAPBP56S function and TDP-43 mislocalization.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Neuroscience. - 167 : 3 (2010), p. 774-785. -
További szerzők:
Galtrey, C. M.
Perkinton, M. S.
Lau, K-F.
De Vos, Kurt J.
Mitchell, Jacqueline C.
Ackerley, S.
Hortobágyi Tibor (1965-) (patológus)
Vámos E.
Leigh, P. Nigel
Klasen, Christian
McLoughlin, D. M.
Shaw, Christopher E.
Miller, Christopher C.
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM051631
035-os BibID:
PMID: 23474818
Első szerző:
Vance, Caroline
Cím:
ALS mutant FUS disrupts nuclear localization and sequesters wild-type FUS within cytoplasmic stress granules / Caroline Vance, Emma L. Scotter, Agnes L. Nishimura, Claire Troakes, Jacqueline C. Mitchell, Claudia Kathe, Hazel Urwin, Catherine Manser, Christopher C. Miller, Tibor Hortobágyi, Mike Dragunow, Boris Rogelj, Christopher E. Shaw
Dátum:
2013
ISSN:
0964-6906
Megjegyzések:
Mutations in the gene encoding Fused in Sarcoma (FUS) cause amyotrophic lateral sclerosis (ALS), a fatal neurodegenerative disorder. FUS is a predominantly nuclear DNA- and RNA-binding protein that is involved in RNA processing. Large FUS-immunoreactive inclusions fill the perikaryon of surviving motor neurons of ALS patients carrying mutations at post-mortem. This sequestration of FUS is predicted to disrupt RNA processing and initiate neurodegeneration. Here, we demonstrate that C-terminal ALS mutations disrupt the nuclear localizing signal (NLS) of FUS resulting in cytoplasmic accumulation in transfected cells and patient fibroblasts. FUS mislocalization is rescued by the addition of the wild-type FUS NLS to mutant proteins. We also show that oxidative stress recruits mutant FUS to cytoplasmic stress granules where it is able to bind and sequester wild-type FUS. While FUS interacts with itself directly by protein-protein interaction, the recruitment of FUS to stress granules and interaction with PABP are RNA dependent. These findings support a two-hit hypothesis, whereby cytoplasmic mislocalization of FUS protein, followed by cellular stress, contributes to the formation of cytoplasmic aggregates that may sequester FUS, disrupt RNA processing and initiate motor neuron degeneration.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Klinikai orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Human Molecular Genetics. - 22 : 13 (2013), p. 2676-2688. -
További szerzők:
Scotter, Emma L.
Nishimura, Agnes Lumi
Troakes, Claire
Mitchell, Jacqueline C.
Kathe, Claudia
Urwin, Hazel
Manser, Catherine
Miller, Christopher C.
Hortobágyi Tibor (1965-) (patológus)
Dragunow, Mike
Rogelj, Boris
Shaw, Christopher E.
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM020033
Első szerző:
Vance, Caroline
Cím:
Mutations in FUS, an RNA processing protein, cause familial amyotrophic lateral sclerosis type 6 / Caroline Vance, Boris Rogelj, Tibor Hortobagyi, Kurt J. De Vos, Agnes Lumi Nishimura, Jemeen Sreedharan, Xun Hu, Bradley Smith, Deborah Ruddy, Paul Wright, Jeban Ganesalingam, Kelly L. Williams, Vineeta Tripathi, Safa Al-Saraj, Ammar Al-Chalabi, P. Nigel Leigh, Ian P. Blair, Garth Nicholson, Jackie de Belleroche, Jean-Marc Gallo, Christopher C. Miller, Christopher E. Shaw
Dátum:
2009
ISSN:
0036-8075
Megjegyzések:
Amyotrophic lateral sclerosis (ALS) is a fatal neurodegenerative disease that is familial in 10% of cases. We have identified a missense mutation in the gene encoding fused in sarcoma (FUS) in a British kindred, linked to ALS6. In a survey of 197 familial ALS index cases, we identified two further missense mutations in eight families. Postmortem analysis of three cases with FUS mutations showed FUS-immunoreactive cytoplasmic inclusions and predominantly lower motor neuron degeneration. Cellular expression studies revealed aberrant localization of mutant FUS protein. FUS is involved in the regulation of transcription and RNA splicing and transport, and it has functional homology to another ALS gene, TARDBP, which suggests that a common mechanism may underlie motor neuron degeneration.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Klinikai orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Science. - 323 : 5918 (2009), p. 1208-1211. -
További szerzők:
Rogelj, Boris
Hortobágyi Tibor (1965-) (patológus)
De Vos, Kurt J.
Nishimura, Agnes Lumi
Sreedharan, Jemeen
Hu, Xun
Smith, Bradley
Ruddy, Deborah
Wright, Paul
Ganesalingam, Jeban
Williams, Kelly L.
Tripathi, Vineeta
Al-Sarraj, Safa
Al-Chalabi, Ammar
Leigh, P. Nigel
Blair, Ian P.
Nicholson, Garth
de Belleroche, Jacqueline
Gallo, Jean-Marc
Miller, Christopher C.
Shaw, Christopher E.
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.