Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM057857
035-os BibID:	WOS:000349720400036
Első szerző:	André, Sabine
Cím:	Thio- and selenoglycosides as ligands for biomedically relevant lectins : Valency-activity correlations for benzene-based dithiogalactoside clusters and first assessment for (di)selenodigalactosides / Sabine André, Katalin E. Kövér, Hans-Joachim Gabius, László Szilágyi
Dátum:	2015
ISSN:	0960-894X
Megjegyzések:	Substitution of the oxygen atom in the glycosidic linkage by a disulfide bond or by selenium makes the resulting glycoside resistant to hydrolysis. To clarify the consequences for affinity to lectins we prepared benzene-based mono- to trivalent dithiogalactosides. Inhibitory capacity increased with valency for a plant toxin, the synthetic compounds potently blocking its binding to a lactose-presenting matrix and to cells. Human galectins were much less sensitive to the disulfides than the toxin. This differential response constitutes a beneficial effect to avoid cross-reactivity in vivo. Symmetrical selenodigalactoside and diselenodigalactoside were prepared and similarly tested. Both compounds proved rather equally bioactive for the toxin, graded activity was measured for human galectins. This result directs attention to further studies to relate Se-dependent alterations in bond angle and length as well as van der Waals radius to binding properties of selenoglycosides to biomedically relevant lectins.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Agglutinin Dithiogalactosides Galectin Glycocluster Selenoglycosides Cytofluorometry Human tumor cell
Megjelenés:	Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. - 25 : 4 (2015), p. 931-935. -
További szerzők:	Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim
Pályázati támogatás:	NN-109671, K 105459 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM103787
035-os BibID:	(Scopus)85122999429
Első szerző:	Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:	Introducing 77Se Spectroscopy to Analyzing Galectin-Ligand Interaction / Mária Raics, István Timári, László Szilágyi, Hans-Joachim Gabius, Katalin E. Kövér
Dátum:	2022
Megjegyzések:	Their emerging nature as multifunctional effectors explains the large interest to monitor glycan binding to galectins and to define bound-state conformer(s) of their ligands in solution. Basically, NMR spectroscopy facilitates respective experiments. Towards developing new and even better approaches for these purposes, extending the range of exploitable isotopes beyond 1H, 13C, and 15N offers promising perspectives. Having therefore prepared selenodigalactoside and revealed its bioactivity as galectin ligand, monitoring of its binding by 77Se NMR spectroscopy at a practical level becomes possible by setting up a 2D 1H, 77Se CPMG-HSQBMC experiment including CPMG-INEPT long-range transfer. This first step into applying 77Se as sensor for galectin binding substantiates its potential for screening relative to inhibitory potencies in compound mixtures and for achieving sophisticated epitope mapping. The documented strategic combination of synthetic carbohydrate chemistry and NMR spectroscopy prompts to envision to work with isotopically pure 77Se-containing ?-galactosides and to build on the gained experience with 77Se by adding 19F as second sensor in doubly labeled glycosides.
ISBN:	978-107-162-054-0 978-107-162-055-7
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok könyvfejezet könyvrészlet Galectin HSQMBC Selenoglycoside 77Se NMR Thiodigalactoside
Megjelenés:	Galectins: Methods and Protocols / Sean R. Stowell, Connie M. Arthur, Richard D. Cummings. - p. 105-123. -
További szerzők:	Timári István (1989-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NN 128368 OTKA PD 135034 OTKA GINOP-2.3.2-15-2016-00044 GINOP BO/00372/20/7 Egyéb
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM088369
Első szerző:	Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:	Selenoglycosides as Lectin Ligands: 77Se-Edited CPMG-HSQMBC NMR Spectroscopy To Monitor Biomedically Relevant Interactions / Mária Raics, István Timári, Tammo Diercks, László Szilágyi, Hans-Joachim Gabius, Katalin E. Kövér
Dátum:	2019
ISSN:	1439-4227
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Chembiochem. - 20 : 13 (2019), p. 1688-1692. -
További szerzők:	Timári István (1989-) (vegyész) Diercks, Tammo Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NN128368 OTKA GINOP-2.3.3-15-2016-00004 GINOP GINOP-2.3.2-15-2016-00044 GINOP GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM070763
Első szerző:	Kaltner, Herbert
Cím:	Bivalent O-glycoside mimetics with S/disulfide/Se substitutions and aromatic core: Synthesis, molecular modeling and inhibitory activity on biomedically relevant lectins in assays of increasing physiological relevance / Herbert Kaltner, Tamás Szabó, Krisztina Fehér, Sabine André, Sára Balla, Joachim C. Manning, László Szilágyi, Hans-Joachim Gabius
Dátum:	2017
ISSN:	0968-0896
Megjegyzések:	The emerging significance of recognition of cellular glycans by lectins for diverse aspects of pathophysiology is a strong incentive for considering development of bioactive and non-hydrolyzable glycoside derivatives, for example by introducing S/Se atoms and the disulfide group instead of oxygen into the glycosidic linkage. We report the synthesis of 12 bivalent thio-, disulfido- and selenoglycosides attached to benzene/naphthalene cores. They present galactose, for blocking a plant toxin, or lactose, the canonical ligand of adhesion/growth-regulatory galectins. Modeling reveals unrestrained flexibility and inter-headgroup distances too small to bridge two sites in the same lectin. Inhibitory activity was first detected by solid-phase assays using a surface-presented glycoprotein, with relative activity enhancements per sugar unit relative to free cognate sugar up to nearly 10fold. Inhibitory activity was also seen on lectin binding to surfaces of human carcinoma cells. In order to proceed to characterize this capacity in the tissue context monitoring of lectin binding in the presence of inhibitors was extended to sections of three types of murine organs as models. This procedure proved to be well-suited to determine relative activity levels of the glycocompounds to block binding of the toxin and different human galectins to natural glycoconjugates at different sites in sections. The results on most effective inhibition by two naphthalene-based disulfides and a selenide raise the perspective for broad applicability of the histochemical assay in testing glycoclusters that target biomedically relevant lectins.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Agglutinin Glycosyldisulfides Histochemistry Lectin Selenoglycosides Sugar code Thioglycosides
Megjelenés:	Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 25 : 12 (2017), p. 3158-3170. -
További szerzők:	Szabó Tamás (1985-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) André, Sabine Balla Sára Manning, Joachim C. Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim
Pályázati támogatás:	NN-109671 OTKA GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: