Találati lista | Tudóstér

1.

001-es BibID:	BIBFORM057857
035-os BibID:	WOS:000349720400036
Első szerző:	André, Sabine
Cím:	Thio- and selenoglycosides as ligands for biomedically relevant lectins : Valency-activity correlations for benzene-based dithiogalactoside clusters and first assessment for (di)selenodigalactosides / Sabine André, Katalin E. Kövér, Hans-Joachim Gabius, László Szilágyi
Dátum:	2015
ISSN:	0960-894X
Megjegyzések:	Substitution of the oxygen atom in the glycosidic linkage by a disulfide bond or by selenium makes the resulting glycoside resistant to hydrolysis. To clarify the consequences for affinity to lectins we prepared benzene-based mono- to trivalent dithiogalactosides. Inhibitory capacity increased with valency for a plant toxin, the synthetic compounds potently blocking its binding to a lactose-presenting matrix and to cells. Human galectins were much less sensitive to the disulfides than the toxin. This differential response constitutes a beneficial effect to avoid cross-reactivity in vivo. Symmetrical selenodigalactoside and diselenodigalactoside were prepared and similarly tested. Both compounds proved rather equally bioactive for the toxin, graded activity was measured for human galectins. This result directs attention to further studies to relate Se-dependent alterations in bond angle and length as well as van der Waals radius to binding properties of selenoglycosides to biomedically relevant lectins.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Agglutinin Dithiogalactosides Galectin Glycocluster Selenoglycosides Cytofluorometry Human tumor cell
Megjelenés:	Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. - 25 : 4 (2015), p. 931-935. -
További szerzők:	Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim
Pályázati támogatás:	NN-109671, K 105459 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

2.

001-es BibID:	BIBFORM119520
035-os BibID:	(cikkazonosító)100529
Első szerző:	Dibello, Estefanía
Cím:	Selenosugars targeting the infective stage of Trypanosoma brucei with high selectivity / Estefaní Dibello, Natalia Oddone, Jaime Franco, Tünde-Zit Illyés, Andrea Medeiros, Attila Kiss, Fanni Hőgye, Katalin E. Kövér, László Szilágyi, Marcelo A. Comini
Dátum:	2024
ISSN:	2211-3207
Megjegyzések:	Earlier evidences showed that diglycosyl diselenides are active against the infective stage of African trypanosomes (top hits IC50 0.5 and 1.5 ?M) but poorly selective (selectivity index <10). Here we extended the study to 33 new seleno-glycoconjugates with the aim to improve potency and selectivity. Three selenoglycosides and three glycosyl selenenylsulfides displayed IC50 against bloodstream Trypanosoma brucei in the sub-?M range (IC50 0.35?0.77 ?M) and four of them showed an improved selectivity (selectivity index >38-folds vs. murine and human macrohages). For the glycosyl selenylsulfides, the anti-trypanosomal activity was not significantly influenced by the nature of the moiety attached to the sulfur atom. Except for a quinoline-, and to a minor extent a nitro-derivative, the most selective hits induced a rapid (within 60 min) and marked perturbation of the LMWTredox homeostasis. The formation of selenenylsulfide glycoconjugates with free thiols has been identified as a potential mechanism involved in this process.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Selenoglycosides Bloodstream trypanosoma Macrophage Redox biosensor Oxidative stress
Megjelenés:	International Journal for Parasitology: Drugs and Drug Resistance. - 24 (2024), p.1-6. -
További szerzők:	Oddone, Natalia Franco, Jaime Illyés Tünde Zita (1970-) (kémia-fizika szakos tanár) Medeiros, Andrea Kiss-Szikszai Attila (1975-) (vegyész) Hőgye Fanni Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Comini, Marcelo A.
Pályázati támogatás:	NN-128368 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

3.

001-es BibID:	bibEBI00009470
Első szerző:	El-Joubari, A.
Cím:	p1 sH and p15 sN sequential assignment and solution secondary sructure of p15 sN labelled human pancreatic ribonuclease / A. El-Joubary, M. Bruix, J. Santoro, V. Cafaro, R. Scognamiglio, A. Di Donato, G. D'Alessio, Katalin Erdődiné Kövér, Gyula Batta, László Szilágyi, M. Rico
Dátum:	1999
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal of biomolecular NMR. - 15 (1999), p. 265-266. -
További szerzők:	Bruix, Marta Santoro, J. Cafaro, V. Scognamiglio, R. Di Donato, A. D'Alessio, G. Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Rico, M.
Borító:
Saját polcon:

4.

001-es BibID:	bibEBI00008346
Első szerző:	El-Joubari, A.
Cím:	1H and 15N assigments, structure and dynamics of recombinant human pancreatic ribonuclease / A. El-Joubari, M. Bruix, J. Santoro, M. Rico, K. E. Kövér, Gy. Batta, L. Szilágyi
Dátum:	1998
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok előadáskivonat
Megjelenés:	Magnetic resonance and related phenomena : extended abstracts of the joint 29th AMPERE-13th ISMAR International Conference : Technische Universität Berlin, Berlin, August 2-7, 1998 / eds. Dieter Zeissow, Wolfgang Lubitz, Friedhelm Lendzian. - p. 439-440. -
További szerzők:	Bruix, Marta Santoro, J. Rico, M. Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Borító:
Saját polcon:

5.

001-es BibID:	BIBFORM022199
Első szerző:	Fehér Krisztina (vegyész)
Cím:	Conformational preferences in diglycosyl disulfides: NMR and molecular modeling studies / Krisztina Fehér, Richard P. Matthews, Katalin E. Kövér, Kevin J. Naidoo, László Szilágyi
Dátum:	2011
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Carbohydrate Research. - 346 : 16 (2011), p. 2612-2621. -
További szerzők:	Matthews, Richard Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Naidoo, Kevin J. Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

6.

001-es BibID:	BIBFORM070148
Első szerző:	Franco, Jaime
Cím:	Diselenide diglycosides alter redox homeostasis and glucose consumption of infective African trypanosomes / Jaime Franco, Florencia Sardi, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér, Marcelo A. Comini
Dátum:	2017
ISSN:	2211-3207
Megjegyzések:	With the aim to develop compounds able to target multiple metabolic pathways and, thus, to lower the chances of drug resistance, we investigated the anti-trypanosomal activity and selectivity of a series of symmetric diglycosyl diselenides and disulfides. Of 18 compounds tested the fully acetylated forms of di-?-D-glucopyranosyl and di-?-D-galactopyranosyl diselenides (13 and 15, respectively) displayed strong growth inhibition against the bloodstream stage of African trypanosomes (EC50 0.54 ?M for 13 and 1.49 ?M for 15) although with rather low selectivity (SI <10 assayed with murine macrophages). Nonacetylated versions of the same sugar diselenides proved to be, however, much less efficient or completely inactive to suppress trypanosome growth. Significantly, the galactosyl (15), and to a minor extent the glucosyl (13), derivative inhibited glucose catabolism but not its uptake. Both compounds induced redox unbalance in the pathogen. In vitro NMR analysis indicated that diglycosyl diselenides react with glutathione, under physiological conditions, via formation of selenenylsulfide bonds. Our results suggest that non-specific cellular targets as well as components actors of the glucose and the redox metabolism of the parasite may be affected. These molecules are therefore promising leads for the development of novel multitarget antitrypanosomal agents.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Trypanosome inhibition
Megjelenés:	International Journal for Parasitology: Drugs and Drug Resistance. - 7 : 3 (2017), p. 303-313. -
További szerzők:	Sardi, Florencia Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Comini, Marcelo A.
Pályázati támogatás:	OTKA-109671 OTKA
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

7.

001-es BibID:	BIBFORM045563
Első szerző:	Gutiérrez, Bessy
Cím:	Aromatic glycosyl disulfide derivatives : Evaluation of their inhibitory activities against Trypanosoma cruzi / Bessy Gutiérrez, Christian Muñoz, Luis Osorio, Krisztina Fehér, Tünde-Zita Illyés, Zsuzsa Papp, Ambati Ashok Kumar, Katalin E. Kövér, Hernán Sagua, Jorge E. Araya, Patricio Morales, László Szilágyi, Jorge González
Dátum:	2013
ISSN:	0960-894X
Megjegyzések:	Aromatic oligovalent glycosyl disulfides and some diglycosyl disulfides were tested against three different Trypanosoma cruzi strains. Di-(?-D-galactopyranosyl-dithiomethylene) benzenes 2b and 4b proved to be the most active derivatives against all three strains of cell culture-derived trypomastigotes with IC50 values ranging from 4 to 11 ?M at 37 ?C. The inhibitory activities were maintained, although somewhat lowered, at a temperature of 4 ?C as well. Three further derivatives displayed similar activities against at least one of the three strains. Low cytotoxicities of the active compounds, tested on confluent HeLa, Vero and peritoneal macrophage cell cultures, resulted in significantly higher selectivity indices (SI) than that of the reference drug benznidazole. Remarkably, several molecules of the tested panel strongly inhibited the parasite release from T. cruzi infected HeLa cell cultures suggesting an effect against the intracellular development of T. cruzi amastigotes as well.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Trypanosoma cruzi Chagas disease Disulfide Carbohydrate
Megjelenés:	Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. - 23 : 12 (2013), p. 3576-3579. -
További szerzők:	Muñoz, Christian Osorio, Luis Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Illyés Tünde Zita (1970-) (kémia-fizika szakos tanár) Papp Zsuzsa Kumar, Ambati Ashok Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Sagua, Hernán Araya, Jorge E. Morales, Patricio Szilágyi László (1941-) (vegyész) González, Jorge Guerra
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025 TÁMOP K 105459 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

8.

001-es BibID:	BIBFORM103787
035-os BibID:	(Scopus)85122999429
Első szerző:	Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:	Introducing 77Se Spectroscopy to Analyzing Galectin-Ligand Interaction / Mária Raics, István Timári, László Szilágyi, Hans-Joachim Gabius, Katalin E. Kövér
Dátum:	2022
Megjegyzések:	Their emerging nature as multifunctional effectors explains the large interest to monitor glycan binding to galectins and to define bound-state conformer(s) of their ligands in solution. Basically, NMR spectroscopy facilitates respective experiments. Towards developing new and even better approaches for these purposes, extending the range of exploitable isotopes beyond 1H, 13C, and 15N offers promising perspectives. Having therefore prepared selenodigalactoside and revealed its bioactivity as galectin ligand, monitoring of its binding by 77Se NMR spectroscopy at a practical level becomes possible by setting up a 2D 1H, 77Se CPMG-HSQBMC experiment including CPMG-INEPT long-range transfer. This first step into applying 77Se as sensor for galectin binding substantiates its potential for screening relative to inhibitory potencies in compound mixtures and for achieving sophisticated epitope mapping. The documented strategic combination of synthetic carbohydrate chemistry and NMR spectroscopy prompts to envision to work with isotopically pure 77Se-containing ?-galactosides and to build on the gained experience with 77Se by adding 19F as second sensor in doubly labeled glycosides.
ISBN:	978-107-162-054-0 978-107-162-055-7
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok könyvfejezet könyvrészlet Galectin HSQMBC Selenoglycoside 77Se NMR Thiodigalactoside
Megjelenés:	Galectins: Methods and Protocols / Sean R. Stowell, Connie M. Arthur, Richard D. Cummings. - p. 105-123. -
További szerzők:	Timári István (1989-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NN 128368 OTKA PD 135034 OTKA GINOP-2.3.2-15-2016-00044 GINOP BO/00372/20/7 Egyéb
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

9.

001-es BibID:	BIBFORM101136
035-os BibID:	(cikkazonosító)2494 (scopus)85125044439 (wos)000768200600001
Első szerző:	Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:	Investigation of the Molecular Details of the Interactions of Selenoglycosides and Human Galectin-3 / Mária Raics, Álex Kálmán Balogh, Chandan Kishor, István Timári, Francisco J. Medrano, Antonio Romero, Rob Marc Go, Helen Blanchard, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér
Dátum:	2022
ISSN:	1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:	Human galectin-3 (hGal-3) is involved in a variety of biological processes and is implicated in wide range of diseases. As a result, targeting hGal-3 for clinical applications has become an intense area of research. As a step towards the development of novel hGal-3 inhibitors, we describe a study of the binding of two Se-containing hGal-3 inhibitors, specifically that of di(?-Dgalactopyranosyl)selenide (SeDG), in which two galactose rings are linked by one Se atom and a di(?-D-galactopyranosyl)diselenide (DSeDG) analogue with a diseleno bond between the two sugar units. The binding affinities of these derivatives to hGal-3 were determined by 15N-1H HSQC NMR spectroscopy and fluorescence anisotropy titrations in solution, indicating a slight decrease in the strength of interaction for SeDG compared to thiodigalactoside (TDG), a well-known inhibitor of hGal-3, while DSeDG displayed a much weaker interaction strength. NMR and FA measurements showed that both seleno derivatives bind to the canonical S face site of hGal-3 and stack against the conserved W181 residue also confirmed by X-ray crystallography, revealing canonical properties of the interaction. The interaction with DSeDG revealed two distinct binding modes in the crystal structure which are in fast exchange on the NMR time scale in solution, explaining a weaker interaction with hGal-3 than SeDG. Using molecular dynamics simulations, we have found that energetic contributions to the binding enthalpies mainly differ in the electrostatic interactions and in polar solvation terms and are responsible for weaker binding of DSeDG compared to SeDG. Selenium-containing carbohydrate inhibitors of hGal-3 showing canonical binding modes offer the potential of becoming novel hydrolytically stable scaffolds for a new class of hGal-3 inhibitors.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk lectin galectin-3 selenoglycosides NMR spectroscopy fluorescence anisotropy X-ray crystallography molecular dynamics
Megjelenés:	International Journal of Molecular Sciences. - 23 : 5 (2022), p. 1-17. -
További szerzők:	Balogh Álex Kálmán (1994-) (vegyész) Kishor, Chandan Timári István (1989-) (vegyész) Medrano, Francisco J. Romero, Antonio Go, Rob Marc Blanchard, Helen Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NN 128368 OTKA PD 135034 OTKA GINOP-2.3.3-15-2016-00004 GINOP GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP BO/00372/20/7 Egyéb ÚNKP-21-5-DE-471 Egyéb BO/004333/18/7 Egyéb ÚNKP-21-4-DE-165 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

10.

001-es BibID:	BIBFORM088369
Első szerző:	Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:	Selenoglycosides as Lectin Ligands: 77Se-Edited CPMG-HSQMBC NMR Spectroscopy To Monitor Biomedically Relevant Interactions / Mária Raics, István Timári, Tammo Diercks, László Szilágyi, Hans-Joachim Gabius, Katalin E. Kövér
Dátum:	2019
ISSN:	1439-4227
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Chembiochem. - 20 : 13 (2019), p. 1688-1692. -
További szerzők:	Timári István (1989-) (vegyész) Diercks, Tammo Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NN128368 OTKA GINOP-2.3.3-15-2016-00004 GINOP GINOP-2.3.2-15-2016-00044 GINOP GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

11.

001-es BibID:	BIBFORM068585
Első szerző:	Illyés Tünde Zita (kémia-fizika szakos tanár)
Cím:	Exploring the Syntheses of Novel Glycomimetics : Carbohydrate Derivatives with Se-S- or Se-Se- Glycosidic Linkages / Tünde-Zita Illyés, Sára Balla, Attila Bényei, Ambati Ashok Kumar, István Timári, Katalin E. Kövér, László Szilágyi
Dátum:	2016
ISSN:	2365-6549
Megjegyzések:	A convenient route to Se-S-glycoside derivatives was developed using glycosyl isoselenuronium salts as glycosylselenenyl transfer reagents toward thiols. Aliphatic and aromatic thiols were found to react in the presence of N,N-diisopropylethylamine as a base and furnished alkyl- or aryl glycosylselenenylsulfide derivatives. S-glycosylselenenyl-cysteines were obtained similarly via reactions with O,N-protected cysteine. Reactions with monosaccharide thiols provided disaccharide mimics featuring Se-S- interglycosidic bonds. Further disaccharide mimics with Se-Se interglycosidic linkage were obtained from the starting isoselenuronium salts via reactions with protected monosaccharide derivatives bearing selenol groups in 6- or 4-position. The novel glycomimetics are expected to open new perspectives in biological activities and/or mechanistic studies due, i.a., to the rather uncommon Se-S- or Se-Se bonds incorporated into a carbohydrate framework.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Carbohydrate selenosugar selenenylsulfide Se-Se-bond
Megjelenés:	ChemistrySelect 1 : 10 (2016), p. 2383-2388. -
További szerzők:	Balla Sára Bényei Attila (1962-) (vegyész) Kumar, Ambati Ashok Timári István (1989-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NN 109671 OTKA K 105459 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

12.

001-es BibID:	BIBFORM010521
Első szerző:	Jackson, Graham E.
Cím:	Solution conformations of an insect neuropeptide : Crustacean cardioactive peptide (CCAP) / Graham E. Jackson, Andre N. Mabula, Shane R. Stone, Gerd Gäde, Katalin E. Kövér, László Szilágyi, David van der Spoel
Dátum:	2009
ISSN:	0196-9781
Megjegyzések:	The solution structure of crustacean cardioactive peptide (CCAP), a cyclic amidated nonapeptide neurohormone, was studied using molecular dynamics techniques, with constraints derived from NMR studies in water and water/dodecylphosphocholine micellar medium. This peptide, found in various invertebrates, has the primary sequence Pro(1) Phe(2) CyS3 Asn(4) Ala(5) Phe(6) Thr(7) Gly(8) Cys(9) NH2, with an intramolecular disulfide bridge between the two cysteine residues. In aqueous solution the peptide was found to have a type(IV) beta-turn between residues 5-8. In a water/decane biphasic medium a type(IV) beta-turn between residues 3 and 6 and two classic gamma-turns between residues 4-6 and 7-9, were found. Analysis of the H-1 and C-13 NMR chemical shifts data showed that the model free S order parameter of the residues varied between 0.65 and 0.9. The molecular dynamic root mean square fluctuations of structural ensembles of the backbone varied between 0.5 and 2.2 with the central residues showing the least fluctuations. (c) 2008 Elsevier Inc. All rights reserved.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Peptides. - 30 : 3 (2009), p. 557-564. -
További szerzők:	Mabula, Andre N. Stone, Shane R. Gade, Gerd Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Spoel, David van der
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

Rekordok letöltése

1 2 3

Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.