CCL

Összesen 15 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM003564
Első szerző:Anagnostou, Eleni
Cím:Crystallographic studies on two bioisosteric analogues, N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine and N-trifluoroacetyl-beta-D-glucopyranosylamine, potent inhibitors of muscle glycogen phosphorylase / Anagnostou E., Kosmopoulou N., Chrysina E.D., Leonidas D.D., Hadjiloi T., Tiraidis C., Zographos S.E., Györgydeák Z., Somsák L., Docsa T., Gergely P., Kolisis F.N., Oikonomakos N.G.
Dátum:2006
Megjegyzések:Structure-based inhibitor design has led to the discovery of a number of potent inhibitors of glycogen phosphorylase b (GPb), N-acyl derivatives of beta-D-glucopyranosylamine, that bind at the catalytic site of the enzyme. The first good inhibitor in this class of compounds, N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine (NAG) (Ki = 32 nM), has been previously characterized by biochemical, biological and crystallographic experiments at 2.3 A resolution. Bioisosteric replacement of the acetyl group by trifluoroacetyl group resulted in an inhibitor, N-trifluoroacetyl-beta-D-glucopyranosylamine (NFAG), with a Ki = 75 nM. To elucidate the structural basis of its reduced potency, we determined the ligand structure in complex with GPb at 1.8 A resolution. To compare the binding mode of N-trifluoroacetyl derivative with that of the lead molecule, we also determined the structure of GPb?NAG complex at a higher resolution (1.9 A). NFAG can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb at approximately the same position as that of NAG and stabilize the T-state conformation of the 280s loop by making several favourable contacts to Asn284 of this loop. The difference observed in the Ki values of the two analogues can be interpreted in terms of subtle conformational changes of protein residues and shifts of water molecules in the vicinity of the catalytic site, variations in van der Waals interaction, and desolvation effects.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
type 2 diabetes
glycogen phosphorylase
N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine
N-trifluoroacetyl-beta-D-glucopyranosylamine
bioisosteric inhibition
X-ray crystallography
Megjelenés:Bioorganic and Meidicnal Chemistry 14 : 1 (2006), p. 181-189. -
További szerzők:Kosmopoulou, Magda N. Chrysina, Evangelia D. Leonidas, Demetres D. Hadjiloi, Theodoros Tiraidis, Costantinos Zographos, Spyros E. Györgydeák Zoltán (1942-2005) (vegyész) Somsák László (1954-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Kolisis, Fragiskos N. Oikonomakos, George N.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM009463
Első szerző:Bokor Éva (vegyész)
Cím:Synthesis of 1-(D-glucopyranosyl)-1,2,3-triazoles and their evaluation as glycogen phosphorylase inhibitors / Bokor É., Docsa T., Gergely P., Somsák L.
Dátum:2010
Megjegyzések:1-(D-Glucopyranosyl)-1,2,3-triazoles were prepared from per-O-acetylated alpha- and beta-D-glucopyranosyl azides as well as per-O-benzoylated (beta-D-gluco-hept-2-ulopyranosylazide)onamide and onic acid methylester by using azide-alkyne cycloaddition catalysed by in situ generated Cu(I) under aqueous conditions. The O-acyl protecting groups were removed by the Zemplén protocol. The test compounds were assayed against rabbit muscle glycogen phosphorylase b to show that the beta-D-glucopyranosyl derivatives were superior inhibitors as compared to the two other series of triazoles.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
1-(D-glucopyranosyl)-1,2,3-triazole
glycogen phosphorylase
inhibitor
azide-alkyne cycloaddition
Megjelenés:Bioorganic and Medicinal Chemistry. - 18 : 3 (2010), p. 1171-1180. -
További szerzők:Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Somsák László (1954-) (vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM007364
Első szerző:Czakó Zoltán (vegyész)
Cím:Synthesis and glycogen phosphorylase inhibitory activity of N-(beta-D-glucopyranosyl)amides possessing 1,4-benzodioxane moiety / Czakó Z., Juhász L., Kenéz Á., Czifrák K., Somsák L., Docsa T., Gergely P., Antus S.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Természettudományok Elméleti orvostudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
N-(beta-D-glucopyranosyl)amide
benzodioxane
glycogen phosphorylase
inhibitor
Megjelenés:Bioorganic and Medicinal Chemistry. - 17 : 18 (2009), p. 6738-6741. -
További szerzők:Juhász László (1973-) (vegyész) Kenéz Ágnes (1978-) (vegyész, angol szakfordító) Czifrák Katalin (1978-) (vegyész) Somsák László (1954-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Antus Sándor (1944-2022) (vegyészmérnök)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM053450
Első szerző:Czifrák Katalin (vegyész)
Cím:Glucopyranosylidene-spiro-iminothiazolidinone, a New Bicyclic Ring System : Synthesis, Derivatization, and Evaluation for Inhibition of Glycogen Phosphorylase by Enzyme Kinetic and Crystallographic Methods / Katalin Czifrák, András Páhi, Szabina Deák, Attila Kiss-Szikszai, Katalin E. Kövér, Tibor Docsa, Pál Gergely, Kyra-Melinda Alexacou, Maria Papakonstantinou, Demetres D. Leonidas, Spyros E. Zographos, Evangelia D. Chrysina, László Somsák
Dátum:2014
ISSN:0968-0896
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 22 : 15 (2014), p. 4028-4041. -
További szerzők:Páhi András (1984-) (vegyész) Deák Szabina Kiss-Szikszai Attila (1975-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Alexacou, Kyra-Melinda Papakonstantinou, Maria Leonidas, Demetres D. Zographos, Spyros E. Chrysina, Evangelia D. Somsák László (1954-) (vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM013809
Első szerző:Györgydeák Zoltán (vegyész)
Cím:Synthesis of N-(beta-D-glucopyranosyl)- and N-(2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranosyl) amides as inhibitors of glycogen phosphorylase / Zoltán Györgydeák, Zsuzsa Hadady, Nóra Felföldi, Attila Krakomperger, Veronika Nagy, Marietta Tóth, Attila Brunyánszki, Tibor Docsa, Pál Gergely, László Somsák
Dátum:2004
ISSN:0968-0896
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
N-glycosylamides
inhibitors
glycogen phosphorylase
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 12 : 18 (2004), p. 4861-4870. -
További szerzők:Hadady Zsuzsa (1977-) (vegyész) Felföldi Nóra (1979-) (vegyész) Krakomperger Attila Nagy Veronika Tóth Marietta (1974-) (vegyész) Brunyánszki Attila (1980-) (biológus, biotechnológus) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Somsák László (1954-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM083469
035-os BibID:(cikkazonosító)115196
Első szerző:Kyriakis, Efthimios
Cím:The architecture of hydrogen and sulfur α-hole interactions explain differences in the inhibitory potency of C-β-d-glucopyranosyl thiazoles, imidazoles and an N-β-d glucopyranosyl tetrazole for human liver glycogen phosphorylase and offer new insights to structure-based design / Efthimios Kyriakis, Aikaterini G. Karra, Olga Papaioannou, Theodora Solovou, Vassiliki T. Skamnaki, Panagiota G. V. Liggri, Spyros E. Zographos, Eszter Szennyes, Éva Bokor, Sándor Kun, Anna-Maria G. Psarra, László Somsákb, Demetres D. Leonidas
Dátum:2020
ISSN:0968-0896
Megjegyzések:C-Glucopyranosyl imidazoles, thiazoles, and an N-glucopyranosyl tetrazole were assessed in vitro and ex vivo for their inhibitory efficiency against isoforms of glycogen phosphorylase (GP; a validated pharmacological target for the development of anti-hyperglycaemic agents). Imidazoles proved to be more potent inhibitors than the corresponding thiazoles or the tetrazole. The most potent derivative has a 2-naphthyl substituent, a K-i value of 3.2 mu M for hepatic glycogen phosphorylase, displaying also 60% inhibition of GP activity in HepG2 cells, compared to control vehicle treated cells, at 100 mu M. X-Ray crystallography studies of the protein - inhibitor complexes revealed the importance of the architecture of inhibitor associated hydrogen bonds or sulfur sigma-hole bond interactions to Asn284 OD1, offering new insights to structure-based design efforts. Moreover, while the 2-glucopyranosyl-tetrazole seems to bind differently from the corresponding 1,2,3-triazole compound, the two inhibitors are equipotent.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 28 : 1 (2020), p. 1-10. -
További szerzők:Karra, Aikaterini G. Papaioannou, Olga Solovou, Theodora G. A. Skamnaki, Vassiliki T. Liggri, Panagiota G. V. Zographos, Spyros E. Szennyes Eszter (1989-) (vegyész) Bokor Éva (1982-) (vegyész) Kun Sándor (1984-) (vegyész) Psarra, Anna-Maria G. Somsák László (1954-) (vegyész) Leonidas, Demetres D.
Pályázati támogatás:NKFIH PD121406
Egyéb
NKFIH FK125067
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM072478
Első szerző:Kyriakis, Efthimios
Cím:Probing the [beta]-pocket of the active site of human liver glycogen phosphorylase with 3-(C-[beta]-D-glucopyranosyl)-5-(4-substituted-phenyl)-1, 2, 4-triazole inhibitors / Efthimios Kyriakis, Theodora G. A. Solovou, Sándor Kun, Katalin Czifrák, Béla Szőcs, László Juhász, Éva Bokor, George A. Stravodimos, Anastassia L. Kantsadi, Demetra S. M. Chatzileontiadou, Vassiliki T. Skamnaki, László Somsák, Demetres D. Leonidas
Dátum:2018
ISSN:0045-2068
Megjegyzések:Human liver glycogen phosphorylase (hlGP), a key enzyme in glycogen metab., is a valid pharmaceutical target for the development of new anti-hyperglycemic agents for type 2 diabetes. Inhibitor discovery studies have focused on the active site and in particular on glucopyranose based compds. with a ?-1 substituent long enough to exploit interactions with a cavity adjacent to the active site, termed the ?-pocket. Recently, C-?-D-glucopyranosyl imidazoles and 1, 2, 4-triazoles proved to be the best known glucose derived inhibitors of hlGP. Here we probe the ?-pocket by studying the inhibitory effect of six different groups at the para position of 3-(?-D-glucopyranosyl phenyl)-5-phenyl-, 1, 2, 4-triazoles in hlGP by kinetics and X-ray crystallog. The most bioactive compd. was the one with an amine substituent to show a Ki value of 0.43 ?M. Structural studies have revealed the physicochem. diversity of the ?-pocket providing information for future rational inhibitor design studies. [on SciFinder(R)]
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Glycogen metabolism
Diabetes type 2
Inhibitor
Glycogen phosphorylase
X-ray crystallography
C-glucopyranosyl derivative
1, 2, 4-triazole
Megjelenés:Bioorganic Chemistry 77 (2018), p. 485-493. -
További szerzők:Solovou, Theodora G. A. Kun Sándor (1984-) (vegyész) Czifrák Katalin (1978-) (vegyész) Szőcs Béla (1986-) (vegyész) Juhász László (1973-) (vegyész) Bokor Éva (1982-) (vegyész) Stravodimos, George A. Kantsadi, Anastassia L. Chatzileontiadou, Demetra S. M. Skamnaki, Vassiliki T. Somsák László (1954-) (vegyész) Leonidas, Demetres D.
Pályázati támogatás:CK77712
OTKA
PD105808
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM030574
Első szerző:Nagy Veronika
Cím:N-(4-Substituted-benzoyl)-N'-(beta-d-glucopyranosyl)ureas as inhibitors of glycogen phosphorylase : Synthesis and evaluation by kinetic, crystallographic, and molecular modelling methods / Veronika Nagy, Nóra Felföldi, Bálint Kónya, Jean-Pierre Praly, Tibor Docsa, Pál Gergely, Evangelia D. Chrysina, Costas Tiraidis, Magda N. Kosmopoulou, Kyra-Melinda Alexacou, Maria Konstantakaki, Demetres D. Leonidas, Spyros E. Zographos, Nikos G. Oikonomakos, Stanislav Kozmon, Igor Tvaroška, László Somsák
Dátum:2012
ISSN:0968-0896
Megjegyzések:N-(4-Substituted-benzoyl)-N'-(beta-D-glucopyranosyl) ureas (substituents: Me, Ph, Cl, OH, OMe, NO2, NH2, COOH, and COOMe) were synthesised by ZnCl2 catalysed acylation of O-peracetylated beta-D-glucopyranosyl urea as well as in reactions of O-peracetylated or O-unprotected glucopyranosylamines and acyl-isocyanates. O-deprotections were carried out by base or acid catalysed transesterifications where necessary. Kinetic studies revealed that most of these compounds were low micromolar inhibitors of rabbit muscle glycogen phosphorylase b (RMGPb). The best inhibitor was the 4-methylbenzoyl compound (Ki = 2.3 nM). Crystallographic analyses of complexes of several of the compounds with RMGPb showed that the analogues exploited, together with water molecules, the available space at the beta-pocket subsite and induced a more extended shift of the 280s loop compared to RMGPb in complex with the unsubstituted benzoyl urea. The results suggest the key role of the water molecules in ligand binding and structure-based ligand design. Molecular docking study of selected inhibitors was done to show the ability of the binding affinity prediction. The binding affinity of the highest scored docked poses was calculated and correlated with experimentally measured Ki values. Results show that correlation is high with the R-squared (R2) coefficient over 0.9.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
Molekuláris Medicina
N-Acyl-N'-beta-D-glucopyranosyl ureas
Glycogen phosphorylase
Inhibitor
X-ray crystallography
Molecular docking
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 20 : 5 (2012), p. 1801-1816. -
További szerzők:Felföldi Nóra (1979-) (vegyész) Kónya Bálint (1984-) (vegyész) Praly, Jean-Pierre Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Chrysina, Evangelia D. Tiraidis, Costas Kosmopoulou, Magda N. Alexacou, Kyra-Melinda Konstantakaki, Maria Leonidas, Demetres D. Zographos, Spyros E. Oikonomakos, Nikos G. Kozmon, Stanislav Tvaroška, Igor Somsák László (1954-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Új típusú glikomimetikumok szintézise, kölcsönhatásaik és hasznosításuk tanulmányozása
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban, II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM007282
Első szerző:Nagy Veronika
Cím:Glucose-based spiro-heterocycles as potent inhibitors of glycogen phosphorylase / Nagy V., Benltifa M., Vidal S., Berzsényi E., Teilhet C., Czifrák K., Batta Gy., Docsa T., Gergely P., Somsák L., Praly J-P.
Dátum:2009
Megjegyzések:Glucopyranosylidene-spiro-1,4,2-oxathiazoles were prepared in high yields by NBS-mediated spiro-cyclization of the corresponding glucosyl-hydroximothioates. In an effort to synthesize analogous glucopyranosylidene-spiro-1,2,4-oxadiazolines, with a nitrogen atom instead of the sulphur, attempted cyclizations resulted in aromatization of the heterocycle with opening of the pyranosyl ring. Enzymatic measurements showed that some of the glucose-based inhibitors were active in the micromolar range. The 2-naphthyl-substituted 1,4,2-oxathiazole displayed the best inhibition against RMGPb (Ki = 160 nM), among glucose-based inhibitors known to
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
glucosyl-hydroximothioates
spiro-cyclization
spiro-compounds
glucosylidene-spirooxathiazoles
inhibitors
glycogen phosphorylase
carbohydrates
glycomimics
Megjelenés:Bioorganic and Medicinal Chemistry. - 17 : 15 (2009), p. 5696-5707. -
További szerzők:Benltifa, Mahmoud Vidal, Sébastien Berzsényi Eszter Teilhet, Cathie Czifrák Katalin (1978-) (vegyész) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Somsák László (1954-) (vegyész) Praly, Jean-Pierre
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Szerző által megadott URL
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM023342
Első szerző:Oikonomakos, Nikos G.
Cím:Kinetic and crystallographic studies of glucopyranosylidene spirothiohydantoin binding to glycogen phosphorylase B / Nikos G. Oikonomakos, Vicky T. Skamnaki, Erzsébet Ősz, László Szilágyi, László Somsák, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:2002
Megjegyzések:Glucopyranosylidene spirothiohydantoin (TH) has been identified as a potential inhibitor of both muscle and liver glycogen phosphorylase b (GPb) and a (GPa) and shown to diminish liver GPa activity in vitro. Kinetic experiments reported here show that TH inhibits muscle GPb competitively with respect to both substrates phosphate (K(i)=2.3 microM) and glycogen (K(i)=2.8 microM). The structure of the GPb-TH complex has been determined at a resolution of 2.26 A and refined to a crystallographic R value of 0.193 (R(free)=0.211). The structure of GPb-TH complex reveals that the inhibitor can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb with very little change of the tertiary structure, and provides a basis of understanding potency and specificity of the inhibitor. The glucopyranose moiety makes the standard hydrogen bonds and van der Waals contacts as observed in the glucose complex, while the rigid thiohydantoin group is in a favourable electrostatic environment and makes additional polar contacts to the protein.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
Megjelenés:Bioorganic and Medicinal Chemistry. - 10 : 2 (2002), p. 261-268. -
További szerzők:Skamnaki, Vicky T. Ősz Erzsébet Szilágyi László (1941-) (vegyész) Somsák László (1954-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM025297
Első szerző:Ősz Erzsébet
Cím:Efficient inhibition of muscle and liver glycogen phosphorylases by a new glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin / Erzsébet Ősz, László Somsák, László Szilágyi, László Kovács, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:1999
ISSN:0960-894X
Megjegyzések:Reaction of C-(1-bromo-1-deoxy-beta-glucopyranosyl)formamide 2 with thiocyanate ions was the key step of a short synthesis of D-glucopyanosylidene-spiro-thiohydantoin 7 which proved to be a potent inhibitor of muscle and liver glycogen phosphorylases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase inhibitor
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. - 9 : 10 (1999), p. 1385-1390. -
További szerzők:Somsák László (1954-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kovács László Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM047544
035-os BibID:PMID:23938052
Első szerző:Polyák Mária
Cím:Synthesis, enzyme kinetics and computational evaluation of N-(β-d-glucopyranosyl) oxadiazolecarboxamides as glycogen phosphorylase inhibitors / Mária Polyák, Gergely Varga, Bence Szilágyi, László Juhász, Tibor Docsa, Pál Gergely, Jaida Begum, Joseph M. Hayes, László Somsák
Dátum:2013
ISSN:0968-0896
Megjegyzések:All possible isomers of N-β-d-glucopyranosyl aryl-substituted oxadiazolecarboxamides were synthesised. O-Peracetylated N-cyanocarbonyl-β-d-glucopyranosylamine was transformed into the corresponding N-glucosyl tetrazole-5-carboxamide, which upon acylation gave N-glucosyl 5-aryl-1,3,4-oxadiazole-2-carboxamides. The nitrile group of the N-cyanocarbonyl derivative was converted to amidoxime which was ring closed by acylation to N-glucosyl 5-aryl-1,2,4-oxadiazole-3-carboxamides. A one-pot reaction of protected β-d-glucopyranosylamine with oxalyl chloride and then with arenecarboxamidoximes furnished N-glucosyl 3-aryl-1,2,4-oxadiazole-5-carboxamides. Removal of the O-acetyl protecting groups by the Zemplén method produced test compounds which were evaluated as inhibitors of glycogen phosphorylase. Best inhibitors of these series were N-(β-d-glucopyranosyl) 5-(naphth-1-yl)-1,2,4-oxadiazol-3-carboxamide (Ki=30M), N-(β-d-glucopyranosyl) 5-(naphth-2-yl)-1,3,4-oxadiazol-2-carboxamide (Ki=33M), and N-(β-d-glucopyranosyl) 3-phenyl-1,2,4-oxadiazol-5-carboxamide (Ki=104M). ADMET property predictions revealed these compounds to have promising oral drug-like properties without any toxicity. Copyright © 2013 Elsevier Ltd. All rights reserved.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
1,2,4-Oxadiazole
ADMET
Glycogen phosphorylas
Inhibitor
β-d-Glucopyranosyl derivatives
Molekuláris Medicina
Doktori iskola
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 21 : 18 (2013), p. 5738-5747. -
További szerzők:Varga Gergely (1982-) (vegyész) Szilágyi Bence Juhász László (1973-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Begum, Jaida Hayes, Joseph M. Somsák László (1954-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0014
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola
TÁMOP-4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
CK77712
OTKA
CNK80709
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.