CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM023504
Első szerző:Gyémánt Gyöngyi (vegyész)
Cím:Inhibition of human salivary [alpha]-amylase by glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin / Gyöngyi Gyémánt, Lili Kandra, Veronika Nagy, László Somsák
Dátum:2003
Megjegyzések:This study is the first report on the effectiveness and specificity of glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin (G-TH) inhibitor on the 2-chloro-4-nitrophenyl-4-O-beta-D-galactopyranosyl-maltoside (GalG2CNP) hydrolysis catalysed by human salivary alpha-amylase (HSA). The inhibition of hydrolysis is a mixed-noncompetitive type. In any case, only one molecule of inhibitor binds to HSA. Since our substrate and inhibitor are small molecules the long enough active site facilitates accommodating both of them simultaneously. However, the product formation can be excluded from enzyme-substrate-inhibitor complex (ESI) since Dixon plots are linear. Kinetic constants calculated from secondary plots and nonlinear regression are almost entirely equal, confirming the fidelity of the suggested model. Kinetic constants (Kli = 73mM, Lli = 2.84mM) show that G-TH is not such a potent inhibitor of HSA as acarbose and indicate higher stability for ESI than for enzyme-inhibitor complex.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
HSA
Inhibitor
Kinetic analysis
Mixed-noncompetitive
2-Chloro-4-nitrophenyl-4-O-beta-D-galactopyranosyl-maltoside
GalG2CNP
Glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin
G-TH
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 312 : 2 (2003), p. 334-339. -
További szerzők:Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Nagy Veronika Somsák László (1954-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM009010
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Enzymatic synthesis of a new inhibitor of alpha-amylases: acarviosinyl-isomaltosyl-spiro-thiohydantoin / Lili Kandra, Judit Remenyik, Gyula Batta, László Somsák, Gyöngyi Gyémánt, Kwan Hwa Park
Dátum:2005
Megjegyzések:Synthesis of acarviosinyl-isomaltosyl-spiro-thiohydantoin in yields up to 20%, has been achieved by Bacillus stearothermophilus maltogenic amylase (BSMA). BSMA is capable of transferring the acarviosine-glucose residue from an acarbose donor onto glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin. Reactions were followed using HPLC and MALDI-TOF MS. 1H and 13C NMR studies revealed that the enzyme reserved its stereoselectivity. Glycosylation took place mainly at C-6 resulting in alpha-acarviosinyl-(1->4)-alpha-D-glucopyranosyl-(1->6)-D-glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin. This compound was found to be a much more efficient salivary amylase inhibitor than glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin with kinetic constants of KEI = 0.19 nM and KESI = 0.24 nM.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Enzymatic synthesis
Maltogenic amylase
Acarviosine derivative
MALDI-TOF MS
NMR
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 340 : 7 (2005), p. 1311-1317. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Somsák László (1954-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Park, Kwan Hwa
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:
Rekordok letöltése1