CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM023455
Első szerző:Docsa Tibor (vegyész, biokémikus)
Cím:Effect of glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin on the enzymes of hepatic glycogen metabolism in rats / T. Docsa, B. Tóth, L. Somsák, P. Gergely
Dátum:2001
ISBN:1 58603 180 5
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin
Megjelenés:Protein Modules in Cellular Signalling / ed. by Ludwig Heilmeyer, Peter Friedrich. - p. 142-149. -
További szerzők:Somsák László (1954-) (vegyész) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM023347
Első szerző:Oikonomakos, Nikos G.
Cím:Binding of N-acetyl-N'-β-D-glucopyranosyl urea and N-benzoyl-N'-β-D-glucopyranosyl urea to glycogen phosphorylase b : kinetic and crystallographic studies / Nikos G. Oikonomakos, Magda Kosmopoulou, Spyros E. Zographos, Demetres D. Leonidas, Evangelia D. Chrysina, László Somsák, Veronika Nagy, Jean-Pierre Praly, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:2002
ISSN:0014-2956 1432-1033
Megjegyzések:Two substituted ureas of beta-D-glucose, N-acetyl-N'-beta-D-glucopyranosyl urea (Acurea) and N-benzoyl-N'-beta-D-glucopyranosyl urea (Bzurea), have been identified as inhibitors of glycogen phosphorylase, a potential target for therapeutic intervention in type 2 diabetes. To elucidate the structural basis of inhibition, we determined the structure of muscle glycogen phosphorylase b (GPb) complexed with the two compounds at 2.0 A and 1.8 A resolution, respectively. The structure of the GPb-Acurea complex reveals that the inhibitor can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb with very little change in the tertiary structure. The glucopyranose moiety makes the standard hydrogen bonds and van der Waals contacts as observed in the GPb-glucose complex, while the acetyl urea moiety is in a favourable electrostatic environment and makes additional polar contacts with the protein. The structure of the GPb-Bzurea complex shows that Bzurea binds tightly at the catalytic site and induces substantial conformational changes in the vicinity of the catalytic site. In particular, the loop of the polypeptide chain containing residues 282-287 shifts 1.3-3.7 A (Calpha atoms) to accommodate Bzurea. Bzurea can also occupy the new allosteric site, some 33 A from the catalytic site, which is currently the target for the design of antidiabetic drugs.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
glucopyranosyl ureas
glycogen metabolism
glycogen phosphorylase
inhibition
structure
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 269 : 6 (2002), p. 1684-1696. -
További szerzők:Kosmopoulou, Magda N. Zographos, Spyros E. Leonidas, Demetres D. Chrysina, Evangelia D. Somsák László (1954-) (vegyész) Nagy Veronika Praly, Jean-Pierre Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM023342
Első szerző:Oikonomakos, Nikos G.
Cím:Kinetic and crystallographic studies of glucopyranosylidene spirothiohydantoin binding to glycogen phosphorylase B / Nikos G. Oikonomakos, Vicky T. Skamnaki, Erzsébet Ősz, László Szilágyi, László Somsák, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:2002
Megjegyzések:Glucopyranosylidene spirothiohydantoin (TH) has been identified as a potential inhibitor of both muscle and liver glycogen phosphorylase b (GPb) and a (GPa) and shown to diminish liver GPa activity in vitro. Kinetic experiments reported here show that TH inhibits muscle GPb competitively with respect to both substrates phosphate (K(i)=2.3 microM) and glycogen (K(i)=2.8 microM). The structure of the GPb-TH complex has been determined at a resolution of 2.26 A and refined to a crystallographic R value of 0.193 (R(free)=0.211). The structure of GPb-TH complex reveals that the inhibitor can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb with very little change of the tertiary structure, and provides a basis of understanding potency and specificity of the inhibitor. The glucopyranose moiety makes the standard hydrogen bonds and van der Waals contacts as observed in the glucose complex, while the rigid thiohydantoin group is in a favourable electrostatic environment and makes additional polar contacts to the protein.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
Megjelenés:Bioorganic and Medicinal Chemistry. - 10 : 2 (2002), p. 261-268. -
További szerzők:Skamnaki, Vicky T. Ősz Erzsébet Szilágyi László (1941-) (vegyész) Somsák László (1954-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM025297
Első szerző:Ősz Erzsébet
Cím:Efficient inhibition of muscle and liver glycogen phosphorylases by a new glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin / Erzsébet Ősz, László Somsák, László Szilágyi, László Kovács, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:1999
ISSN:0960-894X
Megjegyzések:Reaction of C-(1-bromo-1-deoxy-beta-glucopyranosyl)formamide 2 with thiocyanate ions was the key step of a short synthesis of D-glucopyanosylidene-spiro-thiohydantoin 7 which proved to be a potent inhibitor of muscle and liver glycogen phosphorylases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase inhibitor
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. - 9 : 10 (1999), p. 1385-1390. -
További szerzők:Somsák László (1954-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kovács László Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM023379
Első szerző:Somsák László (vegyész)
Cím:Synthesis of and a comparative study on the inhibition of muscle and liver glycogen phosphorylases by epimeric pairs of D-Gluco- and D-Xylopyranosylidene-spiro-(thio)hydantoins and N-(D-Glucopyranosyl) amides / László Somsák, László Kovács, Marietta Tóth, Erzsébet Ősz, László Szilágyi, Zoltán Györgydeák, Zoltán Dinya, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:2001
ISSN:0022-2623
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
glucopiranosilidene-spiro-thiohydantoin
Megjelenés:Journal of Medicinal Chemistry. - 44 : 17 (2001), p. 2843-2848. -
További szerzők:Kovács László Tóth Marietta (1974-) (vegyész) Ősz Erzsébet Szilágyi László (1941-) (vegyész) Györgydeák Zoltán (1942-2005) (vegyész) Dinya Zoltán (1942-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM023369
Első szerző:Somsák László (vegyész)
Cím:Gram-scale synthesis of a glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin and its effect on hepatic glycogen metabolism studied in vitro and in vivo / László Somsák, Veronika Nagy, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:2000
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen metabolism
glucopiranosilidene-spiro-thiohydantoin
Megjelenés:Tetrahedron, Asymmetry. - 11 (2000), p. 405-408. -
További szerzők:Nagy Veronika Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.