Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM106470
035-os BibID:	(cikkazonosító)1208 (WoS)000915651700001 (Scopus)85146742732
Első szerző:	Czajlik András (gyógyszerész)
Cím:	DMSO-Induced Unfolding of the Antifungal Disulfide Protein PAF and Its Inactive Variant: A Combined NMR and DSC Study / András Czajlik, Ágnes Batta, Kinga Kerner, Ádám Fizil, Dorottya Hajdu, Mária Raics, Katalin E. Kövér, Gyula Batta
Dátum:	2023
ISSN:	1422-0067
Megjegyzések:	PAF and related antifungal proteins are promising antimicrobial agents. They have highly stable folds around room temperature due to the presence of 3-4 disulfide bonds. However, unfolded states persist and contribute to the thermal equilibrium in aqueous solution, and low-populated states might influence their biological impact. To explore such equilibria during dimethyl sulfoxide (DMSO)-induced chemical unfolding, we studied PAF and its inactive variant PAFD19S using nuclear magnetic resonance (NMR) and differential scanning calorimetry (DSC). According to the NMR monitoring at 310 K, the folded structures disappear above 80 v/v% DMSO concentration, while the unfolding is completely reversible. Evaluation of a few resolved peaks from viscosity-compensated 15N-1H HSQC spectra of PAF yielded G = 23 ± 7 kJ/M as the average value for NMR unfolding enthalpy. The NMR-based structures of PAF and the mutant in 50 v/v% DMSO/H2O mixtures were more similar in the mixed solvents then they were in water. The 15N NMR relaxation dynamics in the same mixtures verified the rigid backbones of the NMR-visible fractions of the proteins; still, enhanced dynamics around the termini and some loops were observed. DSC monitoring of the Tm melting point showed parabolic dependence on the DMSO molar fraction and suggested that PAF is more stable than the inactive PAFD19S. The DSC experiments were irreversible due to the applied broad temperature range, but still suggestive of the endothermic unfolding of PAF.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk antifungal protein PAF disulfide bond DMSO-induced unfolding nuclear magnetic resonance (NMR) differential scanning calorimetry (DSC)
Megjelenés:	International Journal Of Molecular Sciences. - 24 : 2 (2023), p. 1-13. -
További szerzők:	Batta Ágnes Kerner Kinga Fizil Ádám (1988-) (biológus) Hajdu Dorottya (1987-) (biológus) Hadháziné Raics Mária (1991-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:	TKP2020-NKA-11 Egyéb NN 128368 OTKA GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00004 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM090877
035-os BibID:	(cikkazonosító)1183 (scopus)85099978064 (wos)000615359000001
Első szerző:	Czajlik András (gyógyszerész)
Cím:	Solution Structure, Dynamics, and New Antifungal Aspects of the Cysteine-Rich Miniprotein PAFC / András Czajlik, Jeanett Holzknecht, László Galgóczy, Liliána Tóth, Péter Poór, Attila Ördög, Györgyi Váradi, Alexander Kühbacher, Attila Borics, Gábor K. Tóth, Florentine Marx, Gyula Batta
Dátum:	2021
ISSN:	1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:	The genome of Penicillium chrysogenum Q176 contains a gene coding for the 88-amino-acid (aa)-long glycine- and cysteine-rich P. chrysogenum antifungal protein C (PAFC). After maturation, the secreted antifungal miniprotein (MP) comprises 64 aa and shares 80% aa identity with the bubble protein (BP) from Penicillium brevicompactum, which has a published X-ray structure. Our team expressed isotope (15N, 13C)-labeled, recombinant PAFC in high yields, which allowed us to determine the solution structure and molecular dynamics by nuclear magnetic resonance (NMR) experiments. The primary structure of PAFC is dominated by 14 glycines, and therefore, whether the four disulfide bonds can stabilize the fold is challenging. Indeed, unlike the few published solution structures of other antifungal MPs from filamentous ascomycetes, the NMR data indicate that PAFC has shorter secondary structure elements and lacks the typical ??-barrel structure, though it has a positively charged cavity and a hydrophobic core around the disulfide bonds. Some parts within the two putative ??-core motifs exhibited enhanced dynamics according to a new disorder index presentation of 15N-NMR relaxation data. Furthermore, we also provided a more detailed insight into the antifungal spectrum of PAFC, with specific emphasis on fungal plant pathogens. Our results suggest that PAFC could be an effective candidate for the development of new antifungal strategies in agriculture.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Penicillium chrysogenum antifungal protein PAFC γ-core motif solution structure dynamics nuclear magnetic resonance plant protection
Megjelenés:	International Journal of Molecular Sciences. - 22 : 3 (2021), p. 1-23. -
További szerzők:	Holzknecht, Jeanett Galgóczy László (1950-) Tóth Liliána Poór Péter Ördög Attila Váradi Györgyi Kühbacher, Alexander Borics Attila Tóth Gábor K. Marx, Florentine Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:	NKFIH FK 134343 Egyéb NKFIH PD 134284 Egyéb GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00004 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM117824
035-os BibID:	(Cikkazonosító)295 (Scopus)85181962001 (WoS)001141441100001
Első szerző:	Tőke Orsolya
Cím:	Dynamic structures of bioactive proteins as determined by Nuclear Magnetic Resonance / Orsolya Toke, Gyula Batta
Dátum:	2024
ISSN:	1422-0067
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	International Journal Of Molecular Sciences. - 25 : 1 (2024), p. 1-6. -
További szerzők:	Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: