Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM003891
Első szerző:	Gyémánt Gyöngyi (vegyész)
Cím:	Evidence for pentagalloyl glucose binding to human salivary α-amylase through aromatic amino acid residues / Gyöngyi Gyémánt, Ágnes Zajácz, Bálint Bécsi, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu, Ferenc Erdődi, Gyula Batta, Lili Kandra
Dátum:	2009
ISSN:	1570-9639
Megjegyzések:	We demonstrate here that pentagalloyl glucose (PGG), a main component of gallotannins, was an effective inhibitor of HSA and it exerted similar inhibitory potency to Aleppo tannin used in this study. The inhibition of HSA by PGG was found to be non-competitive and inhibitory constants of KEI = 2.6 ?M and KESI = 3.9 ?M were determined from Lineweaver-Burk secondary plots. PGG as a model compound for gallotannins was selected to study the inhibitory mechanism and to characterize the interaction of HSA with this type of molecules. Surface plasmon resonance (SPR) binding experiments confirmed the direct interaction of HSA and PGG, and it also established similar binding of Aleppo tannin to HSA. Saturation transfer difference (STD) experiment by NMR clearly demonstrated the aromatic rings of PGG may be involved in the interaction suggesting a possible stacking with the aromatic side chains of HSA. The role of aromatic amino acids of HSA in PGG binding was reinforced by kinetic studies with the W58L and Y151M mutants of HSA: the replacement of the active site aromatic amino acids with aliphatic ones decreased the PGG inhibition dramatically, which justified the importance of these residues in the interaction.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Molekulatudomány pentagalloyl glucose human salivary alpha-amylase inhibition surface plasmon resonance saturation transfer difference NMR
Megjelenés:	Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Proteins and Proteomics. - 1794 : 2 (2009), p. 291-296. -
További szerzők:	Zajácz Ágnes Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019 TÁMOP
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM084730
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Inhibitory effects of tannin on human salivary α-amylase / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Zajácz Ágnes, Batta Gyula
Dátum:	2004
ISSN:	0006-291X
Megjegyzések:	Here, we first report on the effectiveness and specificity of tannin inhibition of 2-chloro-4-nitrophenyl-4-O-β-d-galactopyranosylmaltoside hydrolysis that is catalyzed by human salivary α-amylase (HSA). Tannin was gallotannin in which quinic acid was esterified with 2-7 units of gallic acid. A number of studies establish that polyphenols-like tannins-may prevent oral diseases, e.g., dental caries. Kinetic analyses confirmed that the inhibition of hydrolysis is a mixed non-competitive type and only one molecule of tannin binds to the active site or the secondary site of the enzyme. Since Dixon plots were linear, product formation could be excluded from the enzyme-substrate-inhibitor complex (ESI). Kinetic constants calculated from secondary plots and non-linear regression are almost identical, thereby confirming the suggested model. Kinetic constants (KEI=9.03 ?g mL?1, KESI=47.84 ?g mL?1) show that tannin is as an effective inhibitor of HSA as acarbose and indicate a higher stability for the enzyme-inhibitor complex than ESI.
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Human salivary a-amylase Tannin Gallotannin Quinic acid Inhibition Mixed non-competitive
Megjelenés:	Biochemical And Biophysical Research Communications. - 319 : 4 (2004), p. 1265-1271. -
További szerzők:	Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Zajácz Ágnes Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:	T042567 OTKA T043499 OTKA M041829 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM099589
Első szerző:	Kéki Sándor (polimer kémikus)
Cím:	New types of α-amylase enzyme-inhibitory polysaccharides from d-glucal / Kéki Sándor, Batta Gyula, Bereczki Ilona, Fejes Zsolt, Nagy Lajos, Zajácz Ágnes, Kandra Lili, Kiricsi Imre, Deák György, Zsuga Miklós, Herczegh Pál
Dátum:	2006
ISSN:	0144-8617
Megjegyzések:	We describe the synthesis of new types of a-amylase enzyme-inhibitory polysaccharides obtained by polycondensation of 3,6-Di-O-acetyl-Dglucal followed by deacetylation. The structure of the resulting new polysaccharides containing unique 2,3-unsaturated hexopyranose repeating units were unambiguously determined by NMR and MALDI-TOF MS methods. The deacetylated polysaccharides proved to be a semicompetitive inhibitor of the human salivary amylase enzyme.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Ferrier rearrangement Unsaturated glycals Polycondensation NMR MALDI-TOF MS
Megjelenés:	Carbohydrate Polymers. - 63 : 1 (2006), p. 136-140. -
További szerzők:	Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Bereczki Ilona (1981-) (vegyész, antibiotikumkémikus) Fejes Zsolt (1977-) (vegyész) Nagy Lajos (1979-) (vegyész) Zajácz Ágnes Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Kiricsi Imre (1946-) (vegyész) Deák György (1954-) (polimer kémikus) Zsuga Miklós (1944-) (polimer kémikus) Herczegh Pál (1947-) (vegyész, antibiotikumkémikus)
Pályázati támogatás:	T 42512 OTKA T 42740 OTKA T 37448 OTKA T 42567 OTKA NKFP 3/A0036/2002 Egyéb RET 006/2004 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: