Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 2 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM008914
Első szerző:
Batta Gyula (molekula-szerkezet kutató)
Cím:
Functional aspects of the solution structure and dynamics of PAF - a highly-stable antifungal protein from Penicillium chrysogenum / Gyula Batta, Teréz Barna, Zoltán Gáspári, Szabolcs Sándor, Katalin E. Kövér, Ulrike Binder, Bettina Sarg, Lydia Kaiserer, Anil Kumar Chhillar, Andrea Eigentler, Éva Leiter, Nikoletta Hegedűs, István Pócsi, Herbert Lindner, Florentine Marx
Dátum:
2009
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
antifungal protein PAF
internal dynamics
NMR spectroscopy
site-directed
mutagenesis
solution structure
Megjelenés:
The FEBS Journal. - 276 : 10 (2009), p. 2875-2890. -
További szerzők:
Barna Teréz (1963-) (vegyész)
Gáspári Zoltán
Sándor Szabolcs
Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Binder, Ulrike
Sarg, Bettina
Kaiserer, Lydia
Chhillar, Anil Kumar
Eigentler, Andrea
Leiter Éva (1976-) (biológus)
Hegedűs Nikoletta
Pócsi István (1961-) (vegyész)
Lindner, Herbert
Marx, Florentine
Pályázati támogatás:
TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
Internet cím:
DOI
elektronikus változat
Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM058525
Első szerző:
Fizil Ádám (biológus)
Cím:
"Invisible" Conformers of an Antifungal Disulfide Protein Revealed by Constrained Cold and Heat Unfolding, CEST-NMR Experiments, and Molecular Dynamics Calculations / Ádám Fizil, Zoltán Gáspári, Terézia Barna, Florentine Marx, Gyula Batta
Dátum:
2015
ISSN:
0947-6539
Megjegyzések:
Transition between conformational states in proteins is being recognized as a possible key factor of function. In support of this, hidden dynamic NMR structures were detected in several cases up to populations of a few percent. Here, we show by two- and three-state analysis of thermal unfolding, that the population of hidden states may weight 20?40?% at 298 K in a disulfide-rich protein. In addition, sensitive 15N-CEST NMR experiments identified a low populated (0.15?%) state that was in slow exchange with the folded PAF protein. Remarkably, other techniques failed to identify the rest of the NMR "dark matter". Comparison of the temperature dependence of chemical shifts from experiments and molecular dynamics calculations suggests that hidden conformers of PAF differ in the loop and terminal regions and are most similar in the evolutionary conserved core. Our observations point to the existence of a complex conformational landscape with multiple conformational states in dynamic equilibrium, with diverse exchange rates presumably responsible for the completely hidden nature of a considerable fraction.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
conformation analysis
molecular modeling
MR spectroscopy
protein folding
protein structures
Megjelenés:
Chemistry-A European Journal 21 : 13 (2015), p. 5136-5144. -
További szerzők:
Gáspári Zoltán
Barna Teréz (1963-) (vegyész)
Marx, Florentine
Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:
TÁMOP-4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1.B-11/2/KMR-2011-0002
TÁMOP
NF 104198, ANN 110821, K 105459
OTKA
NIIFI 10038
Egyéb
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.