CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM008914
Első szerző:Batta Gyula (molekula-szerkezet kutató)
Cím:Functional aspects of the solution structure and dynamics of PAF - a highly-stable antifungal protein from Penicillium chrysogenum / Gyula Batta, Teréz Barna, Zoltán Gáspári, Szabolcs Sándor, Katalin E. Kövér, Ulrike Binder, Bettina Sarg, Lydia Kaiserer, Anil Kumar Chhillar, Andrea Eigentler, Éva Leiter, Nikoletta Hegedűs, István Pócsi, Herbert Lindner, Florentine Marx
Dátum:2009
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
antifungal protein PAF
internal dynamics
NMR spectroscopy
site-directed
mutagenesis
solution structure
Megjelenés:The FEBS Journal. - 276 : 10 (2009), p. 2875-2890. -
További szerzők:Barna Teréz (1963-) (vegyész) Gáspári Zoltán Sándor Szabolcs Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Binder, Ulrike Sarg, Bettina Kaiserer, Lydia Chhillar, Anil Kumar Eigentler, Andrea Leiter Éva (1976-) (biológus) Hegedűs Nikoletta Pócsi István (1961-) (vegyész) Lindner, Herbert Marx, Florentine
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Szerző által megadott URL
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM072801
Első szerző:Boros Sándor
Cím:Accurate NMR determinations of proton-proton distances / Sándor Boros, Zoltán Gáspári, Gyula Batta
Dátum:2018
ISSN:0066-4103
Megjegyzések:There are obvious reasons why precise internuclear distance measurements are essential in structural chemistry. Here we wish to give a practice-oriented review on the topic of accurate proton-proton distance measurements by solution NMR. The history of NOE and ROE methods is quite long, and the ambition has always been to tackle with the distance problem in a quantitative sense. The reader can find a basic introduction to relaxation and incoherent magnetization transfer by cross-relaxation. With the improvement of NMR instrument technology and improved measuring pulse sequences it has become everyday practice to run NOE/ROE experiments. Though the principles of quantitative NOE experiments have been known for decades, the full potential of the methods is rarely used for either small or big molecules. Here we suggest those improved experimental methods and their evaluation protocols that can be followed for accurate distance determination. Improvements in NOESY and ROESY sequences are presented, as well as the possibility of the "exact NOE" option for biopolymers. Hopefully, the interested reader can apply the techniques explained in this review.
ISBN:978-0-12-815212-6
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok könyvfejezet
Relaxation
NOE
NOESY
ROESY
Interatomic distances
Megjelenés:Annual Reports on NMR Spectroscopy / Ed. by Graham A. Webb. - p. 1-39. -
További szerzők:Gáspári Zoltán Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:OTKA-110821
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM071610
Első szerző:Fizil Ádám (biológus)
Cím:Egy gombaellenes gombafehérje : PAF, a bűvös hatóanyag / Fizil Ádám, Gáspári Zoltán, Batta Gyula
Dátum:2017
ISSN:0040-3717
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok ismeretterjesztő, népszerűsítő cikk
Megjelenés:Természet világa. - 148 : 6 (2017), p. 265-268. -
További szerzők:Gáspári Zoltán Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:NKFI ANN110821
Egyéb
NKFI NF104198
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Szerző által megadott URL
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM058525
Első szerző:Fizil Ádám (biológus)
Cím:"Invisible" Conformers of an Antifungal Disulfide Protein Revealed by Constrained Cold and Heat Unfolding, CEST-NMR Experiments, and Molecular Dynamics Calculations / Ádám Fizil, Zoltán Gáspári, Terézia Barna, Florentine Marx, Gyula Batta
Dátum:2015
ISSN:0947-6539
Megjegyzések:Transition between conformational states in proteins is being recognized as a possible key factor of function. In support of this, hidden dynamic NMR structures were detected in several cases up to populations of a few percent. Here, we show by two- and three-state analysis of thermal unfolding, that the population of hidden states may weight 20?40?% at 298 K in a disulfide-rich protein. In addition, sensitive 15N-CEST NMR experiments identified a low populated (0.15?%) state that was in slow exchange with the folded PAF protein. Remarkably, other techniques failed to identify the rest of the NMR "dark matter". Comparison of the temperature dependence of chemical shifts from experiments and molecular dynamics calculations suggests that hidden conformers of PAF differ in the loop and terminal regions and are most similar in the evolutionary conserved core. Our observations point to the existence of a complex conformational landscape with multiple conformational states in dynamic equilibrium, with diverse exchange rates presumably responsible for the completely hidden nature of a considerable fraction.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
conformation analysis
molecular modeling
MR spectroscopy
protein folding
protein structures
Megjelenés:Chemistry-A European Journal 21 : 13 (2015), p. 5136-5144. -
További szerzők:Gáspári Zoltán Barna Teréz (1963-) (vegyész) Marx, Florentine Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1.B-11/2/KMR-2011-0002
TÁMOP
NF 104198, ANN 110821, K 105459
OTKA
NIIFI 10038
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM072198
035-os BibID:(Cikkazonosító)1751 (WOS)000423429800003 (Scopus)85041371349
Első szerző:Huber Anna
Cím:New Antimicrobial Potential and Structural Properties of PAFB: A Cationic, Cysteine-Rich Protein from Penicillium chrysogenum Q176 / Anna Huber, Dorottya Hajdu, Doris Bratschun-Khan, Zoltán Gáspári, Mihayl Varbanov, Stéphanie Philippot, Ádám Fizil, András Czajlik, Zoltán Kele, Christoph Sonderegger, László Galgóczy, Andrea Bodor, Florentine Marx, Gyula Batta
Dátum:2018
ISSN:2045-2322
Megjegyzések:Small, cysteine-rich and cationic proteins with antimicrobial activity are produced by diverse organisms of all kingdoms and represent promising molecules for drug development. The ancestor of all industrial penicillin producing strains, the ascomycete Penicillium chryosgenum Q176, secretes the extensively studied antifungal protein PAF. However, the genome of this strain harbours at least two more genes that code for other small, cysteine-rich and cationic proteins with potential antifungal activity. In this study, we characterized the pafB gene product that shows high similarity to PgAFP from P. chrysogenum R42C. Although abundant and timely regulated pafB gene transcripts were detected, we could not identify PAFB in the culture broth of P. chrysogenum Q176. Therefore, we applied a P. chrysogenum-based expression system to produce sufficient amounts of recombinant PAFB to address unanswered questions concerning the structure and antimicrobial function. Nuclear magnetic resonance (NMR)-based analyses revealed a compact [beta]-folded structure, comprising five [beta]-strands connected by four solvent exposed and flexible loops and an "abcabc" disulphide bond pattern. We identified PAFB as an inhibitor of growth of human pathogenic moulds and yeasts. Furthermore, we document for the first time an anti-viral activity for two members of the small, cysteine-rich and cationic protein group from ascomycetes.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Scientific Reports. - 8 : 1 (2018), p. 1751. -
További szerzők:Hajdu Dorottya (1987-) (biológus) Bratschun-Khan, Doris Gáspári Zoltán Varbanov, Mihayl Philippot, Stéphanie Fizil Ádám (1988-) (biológus) Czajlik András (1975-) (gyógyszerész) Kele Zoltán Sonderegger, Christoph Galgóczy László (1950-) Bodor Andrea Marx, Florentine Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:ANN 110821
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM100354
035-os BibID:(Scopus)85123627412
Első szerző:Sánta Anna
Cím:Resonance assignment of the Shank1 PDZ domain / Sánta Anna, Czajlik András, Batta Gyula, Péterfia Bálint, Gáspári Zoltán
Dátum:2022
ISSN:1874-2718 1874-270X
Megjegyzések:Shank proteins are among the most abundant and well-studied postsynaptic scaffold proteins. Their PDZ domain has unique characteristics as one of its loop regions flanking the ligand-binding site is uniquely long and has also been implicated in the formation of PDZ dimers. Here we report the initial characterization of the Shank1 PDZ domain by solution NMR spectroscopy. The assigned chemical shifts are largely consistent with the common features of PDZ domains in general and the available Shank PDZ crystal structures in particular. Our analysis suggests that under the conditions investigated, the domain is monomeric and the unique loop harbors a short helical segment, observed in only one of the known X-ray structures so far. Our work stresses the importance of solution-state investigations to fully decipher the functional relevance of the structural and dynamical features unique to Shank PDZ domains.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Shank1
PDZ domain
Helical propensity
Monomeric
Megjelenés:Biomolecular NMR Assignments. - 16 : 1 (2022), p. 121-127. -
További szerzők:Czajlik András (1975-) (gyógyszerész) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Péterfia Bálint Gáspári Zoltán
Pályázati támogatás:NN 124363
Egyéb
TKP2020-NKA-11
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.