Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM094877
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Effect of temperature on subsite map of Bacillus licheniformis α-amylase / Lili Kandra, Judit Gálné Remenyik, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták
Dátum:	2006
ISSN:	0236-5383 1588-256X
Megjegyzések:	To elucidate how temperature effects subsite mapping of a thermostable ?-amylase from Bacilluslicheniformis(BLA), a comparative study was performed by using 2-chloro-4-nitrophenyl (CNP) ?-mal-tooligosides with degree of polymerisation (DP) 4?10 as model substrates. Action patterns, cleavagefrequencies and subsite binding energies were determined at 50 ?C, 80 ?C and 100 ?C. Subsite map at80 ?C indicates more favourable bindings compared to the hydrolysis at 50 ?C. Hydrolysis at 100 ?Cresulted in a clear shift in the product pattern and suggests significant differences in the active site archi-tecture. Two preferred cleavage modes were seen for all substrates in which subsite (+2) and (+3) weredominant, but CNP-G1was never formed. In the preferred binding mode of shorter oligomers, CNP-G2serves as the leaving group (79%, 50%, 59% and 62% from CNP-G4, CNP-G5, CNP-G6 and CNP-G7,respectively), while CNP-G3is the dominant hydrolysis product from CNP-G8, CNP-G9, and CNP-G10(62%, 68% and 64%, respectively). The high binding energy value (?17.5 kJ/mol) found at subsite (+2)is consistent with the significant formation of CNP-G2. Subsite mapping at 80 ?C and 100 ?C confirmsthat there are no further binding sites despite the presence of longer products.
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban folyóiratcikk Bacillus licheniformis α-amylase subsite mapping action pattern
Megjelenés:	Acta Biologica Hungarica. - 57 : 3 (2006), p. 367-375. -
További szerzők:	Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:	T043499 OTKA T047075 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM005452
Első szerző:	Kerrigan, J. E.
Cím:	Modeling and biochemical analysis of the activity of antibiofilm agent dispersin B / J.E. Kerrigan, C. Ragunath, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, A. Lipták, L. Jánossy, J.B. Kaplan, N. Ramasubbu
Dátum:	2008
Megjegyzések:	Bacteria in a biofilm are enmeshed in a self-synthesized extracellular polysaccharide matrix (PGA), which is a linear polymer of beta(1,6)-linked N-acetylglucosamine (GlcNAc) residues. Dispersin B (DspB), a soluble glycoside hydrolase produced by the periodontal pathogen Actinobacillus actinomycetemcomitans degrades PGA. The enzyme DspB is an alpha/beta TIM-barrel protein and belongs to family 20 glycosyl hydrolases members. The enzyme activity of DspB with regard to its substrate specificity towards beta(1,6)-linked GlcNAc polymers and its endo/exo character was investigated through ligand docking and the hydrolysis of synthetic oligosaccharides. Ligand docking analysis suggested that beta(1,6)-linked GlcNAc oligosaccharide bound to the active site better that beta(1,4)-linked GlcNAc oligosaccharide. Our combined results indicate that DspB is an exo-acting enzyme that hydrolyzes beta(1,6)-linked N-acetylglucosamine oligomers.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban biofilm molecular modeling Dispersin B hydrolysis HPLC exo-acting
Megjelenés:	Acta Biologica Hungarica. - 59 : 4 (2008), p. 439-451. -
További szerzők:	Ragunath, Chandran Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész) Jánossy Lóránt Kaplan, Joseph B. Ramasubbu, Narayanan Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:	DOI elektronikus változat Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon: