CCL

Összesen 10 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:bibKLT00007004
Első szerző:Farkas Etelka (vegyész)
Cím:Synthesis of chromogenic substrates of ga s-amylases on a cyclodextrin basis / Etelka Farkas, Lóránd Jánossy, János Harangi, Lili Kandra, András Lipták
Dátum:1997
ISSN:0008-6215
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Carbohydrate research. - 303 : 4 (1997), p. 407-415. -
További szerzők:Jánossy Lóránd Harangi János (1950-) (biokémikus, kromatográfus) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:DOI
A szerző által megadott URL
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM079352
Első szerző:Gálné Remenyik Judit (kémia tanár, okleveles vegyész)
Cím:Introducing Transglycosylation Activity into Human Salivary α-Amylase (HSA) / Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták, Lili Kandra
Dátum:2003
ISSN:1523-7060
Megjegyzések:Synthesis of 4-nitrophenyl 1-thio-beta-D-maltoside, maltotrioside, and maltotetraoside in yields up to 60% has been achieved by a Tyr151Met (Y151M) mutant of human salivary alpha-amylase. Y151M is capable of transferring maltose and maltotriose residues from a maltotetraose donor onto different p-nitrophenyl glycosides. (1)H and (13)C NMR studies revealed that the mutated enzyme preserved the stereo- and regioselectivity. The glycosylation took place at position 4 of the glycosyl acceptor, forming the alpha(1-4)glycosidic bond, exclusively.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Organic Letters. - 5 : 25 (2003), p. 4895-4898. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM094877
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Effect of temperature on subsite map of Bacillus licheniformis α-amylase / Lili Kandra, Judit Gálné Remenyik, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták
Dátum:2006
ISSN:0236-5383 1588-256X
Megjegyzések:To elucidate how temperature effects subsite mapping of a thermostable ?-amylase from Bacilluslicheniformis(BLA), a comparative study was performed by using 2-chloro-4-nitrophenyl (CNP) ?-mal-tooligosides with degree of polymerisation (DP) 4?10 as model substrates. Action patterns, cleavagefrequencies and subsite binding energies were determined at 50 ?C, 80 ?C and 100 ?C. Subsite map at80 ?C indicates more favourable bindings compared to the hydrolysis at 50 ?C. Hydrolysis at 100 ?Cresulted in a clear shift in the product pattern and suggests significant differences in the active site archi-tecture. Two preferred cleavage modes were seen for all substrates in which subsite (+2) and (+3) weredominant, but CNP-G1was never formed. In the preferred binding mode of shorter oligomers, CNP-G2serves as the leaving group (79%, 50%, 59% and 62% from CNP-G4, CNP-G5, CNP-G6 and CNP-G7,respectively), while CNP-G3is the dominant hydrolysis product from CNP-G8, CNP-G9, and CNP-G10(62%, 68% and 64%, respectively). The high binding energy value (?17.5 kJ/mol) found at subsite (+2)is consistent with the significant formation of CNP-G2. Subsite mapping at 80 ?C and 100 ?C confirmsthat there are no further binding sites despite the presence of longer products.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
folyóiratcikk
Bacillus licheniformis
α-amylase
subsite mapping
action pattern
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 57 : 3 (2006), p. 367-375. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:T043499
OTKA
T047075
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM085802
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Action pattern of alpha-amylases on modified maltooligosaccharides / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták
Dátum:2002
ISSN:0006-3088
Megjegyzések:2-Chloro-4-nitrophenyl- (CNP) and 4,6-O-benzylidene-modi?ed 4-nitrophenyl-(Bnl-NP) β-maltooligosaccharides (DP 4-8) were synthesised from cyclodex-trins using a chemical procedure. For the preparation of CNP-maltooligosidesof longer chain length a new chemoenzymatic procedure was developed us-ing rabbit skeletal muscle glycogen phosphorylase b. These substrates wereused for further studies of the action pattern of porcine pancreatic α-amylase (PPA), human salivary α-amylase (HSA) and Bacillus licheniformisα-amylase (BLA). The hydrolysis products and the remaining substrates wereseparated and quanti?ed by HPLC. Our results suggest at least six subsitesin the binding region of HSA; four glycone (?4, ?3, ?2, ?1) and two aglyconbinding sites (+1, +2). The binding modes of the benzylidene derivatives indi-cated a favourable interaction between the Bnl group and subsite (?3) and anunfavourable one with subsite (?4). PPA exhibited a unique pattern of actionon CNP-maltooligosaccharides by cleaving maltotriose units from the nonre-ducing ends and leaving CNP-glycosides, or by cleaving CNP-G2units fromthe reducing ends to leave maltooligosaccharides. Modi?cation of the nonre-ducing end of NP glycosides to give a 4,6-O-benzylidene-D-glucopyranosylgroup indicated a favourable interaction between the Bnl group and the sub-sites (?3) and (?5) but an unfavourable one with subsite (?4), which re-sulted in a clear shift in the product pattern. The binding region is longer inBLA than in human amylases. Our results suggested the presence of at leasteight subsites; ?ve glycone binding sites and three aglycon ones. The bindingmodes of substrates will be discussed on the basis of the known features ofthe structures of α-amylases.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok konferenciacikk
folyóiratcikk
human salivary α-amylase
porcine pancreatic α-amylase
Bacilluslicheniformis α-amylase
action patterns
β-maltooligosaccharide glycosides
chemoenzymatic syntheses
Megjelenés:Biologia, Bratislava. - 57 : Suppl.11. (2002), p. 171-180. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:T032005
OTKA
FKFP 0426/2000
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM079358
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Corrigendum to: Action pattern and subsite mapping of Bacillus licheniformis α-amylase (BLA) with modified maltooligosaccharide substrates (FEBS 26038): (FEBS Letters 518 (2002) 79-82) / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Remenyik Judit, Hovánszki György, Lipták András
Dátum:2002
ISSN:0014-5793
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Febs Letters. - 520 : 1-3 (2002), p. 186. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Hovánszki György Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM079356
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Chemoenzymatic synthesis of 2-chloro-4-nitrophenyl β-maltoheptaoside acceptor-products using glycogen phosphorylase b / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Pál Magda, Petró Marianna, Remenyik Judit, Lipták András
Dátum:2001
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:In the present work, we aimed at developing a chemoenzymatic procedure for the synthesis of β-maltooligosaccharide glycosides. The primer in the enzymatic reaction was 2-chloro-4-nitrophenyl β-maltoheptaoside (G7-CNP), synthesised from β-cyclodextrin using a convenient chemical method. CNP-maltooligosaccharides of longer chain length, in the range of DP 8-11, were obtained by a transglycosylation reaction using α-d-glucopyranosyl-phosphate (G-1-P) as a donor. Detailed enzymological studies revealed that the conversion of G7-CNP catalysed by rabbit skeletal muscle glycogen phosphorylase b (EC 2.4.1.1) could be controlled by acarbose and was highly dependent on the conditions of transglycosylation. More than 90% conversion of G7-CNP was achieved through a 10:1 donor-acceptor ratio. Tranglycosylation at 37 °C for 30 min with 10 U enzyme resulted in G8?12-CNP oligomers in the ratio of 22.8, 26.6, 23.2, 16.5, and 6.8%, respectively. The reaction pattern was investigated using an HPLC system. The preparative scale isolation of G8?11-CNP glycosides was achieved on a semipreparative HPLC column. The productivity of the synthesis was improved by yields up to 70-75%. The structures of the oligomers were confirmed by their chromatographic behaviours and MALDI-TOF MS data.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Maltooligosaccharide series
Transglycosylation
Glycogen phosphorylase b
Chain elongation
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 333 : 2 (2001), p. 129-136. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Pál Magda Petró Marianna Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM079355
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Action pattern and subsite mapping of Bacillus licheniformis α-amylase (BLA) with modified maltooligosaccharide substrates / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, György Hovánszki, András Lipták
Dátum:2002
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:This study represents the first characterisation of the substrate?binding site of Bacillus licheniformis ??amylase (BLA). It describes the first subsite map, namely, number of subsites, apparent subsite energies and the dual product specificity of BLA. The product pattern and cleavage frequencies were determined by high?performance liquid chromatography, utilising a homologous series of chromophore?substituted maltooligosaccharides of degree of polymerisation 4?10 as model substrates. The binding region of BLA is composed of five glycone, three aglycone?binding sites and a ♭barrier' subsite. Comparison of the binding energies of subsites, which were calculated with a computer program, shows that BLA has similarity to the closely related Bacillus amyloliquefaciens ??amylase.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Alpha-amylase
2-Chloro-4-nitrophenyl
Benzylidene
Maltooligosaccharide
Bond-cleavage frequency
Binding energy
Megjelenés:Febs Letters. - 518 : 1-3 (2002), p. 79-82. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Hovánszki György Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:bibEBI00009161
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Chemoenzymatic preparation of 2-chloro-4-nitrophenyl gb s-maltooligosaccharide glycosides using glycogen phosphorylase B / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták
Dátum:1999
ISSN:0008-6215
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Carbohydrate research. - 315 : 1-2 (1999), p. 180-186. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:A szerző által megadott URL
DOI
Borító:

9.

001-es BibID:bibKLT00005339
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Action pattern of porcine pancreatic alpha-amylase on 3 different series of beta-maltooligosaccharide glycosides / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Etelka Farkas, András Lipták
Dátum:1997
ISSN:0008-6215
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Carbohydrate research. - 298 : 3 (1997), p. 237-242. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Farkas Etelka (1948-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:DOI
A szerző által megadott URL
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM005452
Első szerző:Kerrigan, J. E.
Cím:Modeling and biochemical analysis of the activity of antibiofilm agent dispersin B / J.E. Kerrigan, C. Ragunath, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, A. Lipták, L. Jánossy, J.B. Kaplan, N. Ramasubbu
Dátum:2008
Megjegyzések:Bacteria in a biofilm are enmeshed in a self-synthesized extracellular polysaccharide matrix (PGA), which is a linear polymer of beta(1,6)-linked N-acetylglucosamine (GlcNAc) residues. Dispersin B (DspB), a soluble glycoside hydrolase produced by the periodontal pathogen Actinobacillus actinomycetemcomitans degrades PGA. The enzyme DspB is an alpha/beta TIM-barrel protein and belongs to family 20 glycosyl hydrolases members. The enzyme activity of DspB with regard to its substrate specificity towards beta(1,6)-linked GlcNAc polymers and its endo/exo character was investigated through ligand docking and the hydrolysis of synthetic oligosaccharides. Ligand docking analysis suggested that beta(1,6)-linked GlcNAc oligosaccharide bound to the active site better that beta(1,4)-linked GlcNAc oligosaccharide. Our combined results indicate that DspB is an exo-acting enzyme that hydrolyzes beta(1,6)-linked N-acetylglucosamine oligomers.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
biofilm
molecular modeling
Dispersin B
hydrolysis
HPLC
exo-acting
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 59 : 4 (2008), p. 439-451. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész) Jánossy Lóránt Kaplan, Joseph B. Ramasubbu, Narayanan Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Szerző által megadott URL
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.