Találati lista | Tudóstér

1.

001-es BibID:	BIBFORM068728
Első szerző:	Csávás Magdolna (szénhidrátkémikus, vegyész)
Cím:	Tri- and tetravalent mannoclusters cross-link and aggregate BC2L-A lectin from Burkholderia cenocepacia / Csávás Magdolna, Malinovská Lenka, Perret Florent, Gyurkó Milán, Illyés Zita Tünde, Wimmerová Michaela, Borbás Anikó
Dátum:	2017
ISSN:	0008-6215
Megjegyzések:	The opportunistic Gram-negative bacterium Burkholderia cenocepacia causes lethal infections in cysticfibrosis patients. Multivalent mannoside derivatives were prepared as potential inhibitors of lectin BC2LA,one of the virulence factors deployed by B. cenocepacia in the infection process. An (a1/2)-thiolinkedmannobioside mimic bearing an azide functionalized aglycon was conjugated to differentmultivalent scaffolds such as propargylated calix[4]arenes, methyl gallate and pentaerythritol by azidealkyne1,3-dipolar cycloaddition. The interaction between the glycoclusters and the mannose bindingBC2L-A lectin from B. cenocepacia was examined by isothermal microcalorimetry, surface plasmonresonance, inhibition of yeast agglutination and analytical ultracentrifugation.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Anti-adhesion therapy Click reaction Glycoclusters Mannose-binding lectin Burkholderia cenocepacia
Megjelenés:	Carbohydrate Research 437 (2017), p. 1-8. -
További szerzők:	Malinovská, Lenka Perret, Florent Gyurkó Milán Illyés Tünde Zita (1970-) (kémia-fizika szakos tanár) Wimmerová, Michaela Borbás Anikó (1965-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	OTKA-109208 OTKA NKFIH K119509 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

2.

001-es BibID:	BIBFORM075465
035-os BibID:	(WoS)000427563000023 (Scopus)85042127210
Első szerző:	Jančaříková, Gita
Cím:	Synthesis of α-L-fucopyranoside-presenting glycoclusters and investigation of their interaction with Photorhabdus asymbiotica lectin (PHL) / Gita Jančaříková, Mihály Herczeg, Eva Fujdiarová, Josef Houser, Katalin E. Kövér, Anikó Borbás, Michaela Wimmerová, Magdolna Csávás
Dátum:	2018
ISSN:	0947-6539 1521-3765
Megjegyzések:	Photorhabdus asymbiotica is gram-negative bioluminescent bacteria that is not only as effective an insect pathogen as other members of the genus, but also a bacterium that causes serious diseases in humans. The recently identified bangle lectin PHL from P. asymbiotica verifiably modulates an immune response of humans and insects, which supports the idea that the lectin might play an important role in the host-pathogen interaction. Dimeric PHL contains up to seven L-fucose specific binding sites per monomer, and in order to target multiple binding sites of PHL, alpha-L-fucoside-containing di-, tri- and tetravalent glycoclusters were synthesized. Methyl gallate and pentaerythritol were chosen as multivalent scaffolds, and the fucoclusters were built from the above-mentioned cores by coupling with different oligoethylene bridges and propargyl ?-L-fucosides using 1,3-dipolar azide-alkyne cycloaddition. The interaction between fucoside derivates and PHL was investigated by several biophysical and biological methods, ITC and SPR measurements, hemagglutination inhibition assay and an investigation of bacterial aggregation properties were carried out. Moreover, details of the interaction between PHL and propargyl alpha-L-fucoside as a monomer unit were revealed using X-ray crystallography. Besides this, the interaction with multivalent compounds was studied by NMR techniques. The newly synthesized multivalent fucoclusters proved to be up to several orders of magnitude better ligands than the natural ligand, L-fucose.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk fucoclusters lectin multivalency Photorhabdus asymbiotica agglutination
Megjelenés:	Chemistry-A European Journal. - 24 : 16 (2018), p. 4055-4068. -
További szerzők:	Herczeg Mihály (1979-) (vegyész, biológia-kémia tanár) Fujdiarová, Eva Houser, Josef (1977-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Wimmerová, Michaela Csávás Magdolna (1977-) (szénhidrátkémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:	NKFIH K119509 NKFIH GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

3.

001-es BibID:	BIBFORM080623
035-os BibID:	(cikkazonosító)2262 (WoS)000473816900068 (Scopus)85068492657
Első szerző:	Le Thai, Son (gyógyszerész)
Cím:	Investigation of the Binding Affinity of a Broad Array of l-Fucosides with Six Fucose-Specific Lectins of Bacterial and Fungal Origin / Son Thai Le, Lenka Malinovska, Michaela Vašková, Erika Mező, Viktor Kelemen, Anikó Borbás, Petr Hodek, Michaela Wimmerová, Magdolna Csávás
Dátum:	2019
ISSN:	1420-3049
Megjegyzések:	Series of multivalent α-l-fucoside containing glycoclusters and variously decorated l-fucosides were synthesized to find potential inhibitors of fucose-specific lectins and study the structure-binding affinity relationships. Tri- and tetravalent fucoclusters were built using copper-mediated azide-alkyne click chemistry. Series of fucoside monomers and dimers were synthesized using various methods, namely glycosylation, an azide-alkyne click reaction, photoinduced thiol-en addition, and sulfation. The interactions between compounds with six fucolectins of bacterial or fungal origin were tested using a hemagglutination inhibition assay. As a result, a tetravalent, α-l-fucose presenting glycocluster showed to be a ligand that was orders of magnitude better than a simple monosaccharide for tested lectins in most cases, which can nominate it as a universal ligand for studied lectins. This compound was also able to inhibit the adhesion of Pseudomonas aeruginosa cells to human epithelial bronchial cells. A trivalent fucocluster with a protected amine functional group also seems to be a promising candidate for designing glycoconjugates and chimeras.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Molecules. - 24 : 12 (2019), p. 1-17. -
További szerzők:	Malinovská, Lenka Vaskova, Michaela Mező Erika (1986-) (vegyész) Kelemen Viktor (1992-) (gyógyszerész) Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Hodek, Petr Wimmerová, Michaela Csávás Magdolna (1977-) (szénhidrátkémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP 119509 OTKA TÉT_15_IN-1-2016-0071 Egyéb Bolyai János Posztdoktori Ösztöndíj Egyéb ÚNKP-18-4, Bolyai+ Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

4.

001-es BibID:	BIBFORM117288
035-os BibID:	(cikkazonosító)17268 (WoS)001130681500001 (Scopus)85180708794
Első szerző:	Lőrincz Eszter Boglárka (vegyész)
Cím:	Amphiphilic Sialic Acid Derivatives as Potential Dual-Specific Inhibitors of Influenza Hemagglutinin and Neuraminidase / Eszter Boglárka Lőrincz, Mihály Herczeg, Josef Houser, Martina Rievajová, Ákos Kuki, Lenka Malinovská, Lieve Naesens, Michaela Wimmerová, Anikó Borbás, Pál Herczegh, Ilona Bereczki
Dátum:	2023
ISSN:	1422-0067
Megjegyzések:	In the shadow of SARS-CoV-2, influenza seems to be an innocent virus, although new zoonotic influenza viruses evolved by mutations may lead to severe pandemics. According to WHO, there is an urgent need for better antiviral drugs. Blocking viral hemagglutinin with multivalent N-acetylneuraminic acid derivatives is a promising approach to prevent influenza infection. Moreover, dual inhibition of both hemagglutinin and neuraminidase may result in a more powerful effect. Since both viral glycoproteins can bind to neuraminic acid, we have prepared three series of amphiphilic self-assembling 2-thio-neuraminic acid derivatives constituting aggregates in aqueous medium to take advantage of their multivalent effect. One of the series was prepared by the azide-alkyne click reaction, and the other two by the thio-click reaction to yield neuraminic acid derivatives containing lipophilic tails of different sizes and an enzymatically stable thioglycosidic bond. Two of the three bis-octyl derivatives produced proved to be active against influenza viruses, while all three octyl derivatives bound to hemagglutinin and neuraminidase from H1N1 and H3N2 influenza types.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk influenza sialic acid neuraminidase hemagglutinin aggregates
Megjelenés:	International Journal Of Molecular Sciences. - 24 (2023), p. 1-23. -
További szerzők:	Herczeg Mihály (1979-) (vegyész, biológia-kémia tanár) Houser, Josef (1977-) (vegyész) Rievajová, Martina (1985-) (vegyész) Kuki Ákos (1966-) (villamosmérnök) Malinovská, Lenka (1977-) (vegyész) Naesens, Lieve (1965-) (kémikus) Wimmerová, Michaela Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Herczegh Pál (1947-) (vegyész, antibiotikumkémikus) Bereczki Ilona (1981-) (vegyész, antibiotikumkémikus)
Pályázati támogatás:	FK 142315 OTKA RRF-2.3.1- 21-2022-00010 Egyéb CZ.02.1.01/0.0/0.0/18_046/0015974 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

5.

001-es BibID:	BIBFORM082132
035-os BibID:	(cikkazonosító)686 (WoS)000502267900047 (Scopus)85074535772
Első szerző:	Malinovská, Lenka
Cím:	Synthesis of [beta]-D-galactopyranoside-Presenting Glycoclusters, Investigation of Their Interactions with Pseudomonas aeruginosa Lectin A (PA-IL) and Evaluation of Their Anti-Adhesion Potential / Lenka Malinovská, Son Thai Le, Mihály Herczeg, Michaela Vasková, Josef Houser, Eva Fujdiarová, Jan Komárek, Petr Hodek, Anikó Borbás, Michaela Wimmerová, Magdolna Csávás
Dátum:	2019
ISSN:	2218-273X
Megjegyzések:	Pseudomonas aeruginosa is an opportunistic human pathogen associated with cystic fibrosis. This bacterium produces, among other virulence factors, a soluble d-galactose-specific lectin PA-IL (LecA). PA-IL plays an important role in the adhesion to the host cells and is also cytotoxic. Therefore, this protein is an interesting therapeutic target, suitable for inhibition by carbohydrate-based compounds. In the current study, β-d-galactopyranoside-containing tri- and tetravalent glycoclusters were synthesized. Methyl gallate and pentaerythritol equipped with propargyl groups were chosen as multivalent scaffolds and the galactoclusters were built from the above-mentioned cores by coupling ethylene or tetraethylene glycol-bridges and peracetylated propargyl β-d-galactosides using 1,3-dipolar azide-alkyne cycloaddition. The interaction between galactoside derivatives and PA-IL was investigated by several biophysical methods, including hemagglutination inhibition assay, isothermal titration calorimetry, analytical ultracentrifugation, and surface plasmon resonance. Their ability to inhibit the adhesion of P. aeruginosa to bronchial cells was determined by ex vivo assay. The newly synthesized multivalent galactoclusters proved to be significantly better ligands than simple d-galactose for lectin PA-IL and as a result, two representatives of the dendrimers were able to decrease adhesion of P. aeruginosa to bronchial cells to approximately 32% and 42%, respectively. The results may provide an opportunity to develop anti-adhesion therapy for the treatment of P. aeruginosa infection.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Pseudomonas aeruginosa cystic fibrosis lectin d-galactosides multivalency
Megjelenés:	Biomolecules. - 9 : 11 (2019), p. 1-22. -
További szerzők:	Le Thai, Son (1990-) (gyógyszerész) Herczeg Mihály (1979-) (vegyész, biológia-kémia tanár) Vaskova, Michaela Houser, Josef (1977-) (vegyész) Fujdiarová, Eva Komárek, Jan Hodek, Petr Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Wimmerová, Michaela Csávás Magdolna (1977-) (szénhidrátkémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:	NKFIH K 119509 Egyéb GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP ÚNKP-19-4 Egyéb PPD 461038 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

Rekordok letöltése

1

Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.