CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM053076
Első szerző:Pócsi István (vegyész)
Cím:Studies on the N-acetyl-β-d-hexosaminidase B from germinating Lupinus luteus L. seeds : II. Mechanism and inhibition with some 2-acetamido-2-deoxyaldono(1-4)lactones / István Pócsi, László Kiss, Virág Zsoldos-Mády, István Pintér
Dátum:1990
ISSN:0006-3002
Megjegyzések:The N-acetyl-β-d-hexosaminidase B of germinating yellow lupin seeds catalyzed the hydrolysis of both N-acetyl-β-d-glucosaminide and -galactosaminide substrates. The investigation of the pH dependence of the kinetic parameters (Vmax and Vmax/Km) demonstrated that two common ionizable groups (probably two carboxyl groups) play an essential role in the catalysis. That is, the enzyme has a lysozyme-like splitting mechanism, and the possibility of an anchimeric assistance provided by the acetamido group seems to be negligible. The presence of a deprotonated carboxyl group near the glycosidic linkage was also supported by inhibition with 1-thio substrate analogues. On the other hand, some 2-acetamido-2-deoxyaldono(1 å 4)lactones proved to be effective inhibitors of the hexosaminidase with the exception of the d-arabinose derivative, which can be explained by high stereospecificity in the binding.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Hexosaminidase
Enzyme inhibition
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). - 1039 : 1 (1990), p. 119-122. -
További szerzők:Kiss László (1942-) (biokémikus) Zsoldos-Mády Virág Pintér István (Budapest)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM053077
Első szerző:Pócsi István (vegyész)
Cím:Studies on the N-acetyl-β-d-hexosaminidase B from germinating Lupinus luteus L. seeds : I. Purification and characterization / István Pócsi, László Kiss, Pál Nánási
Dátum:1990
ISSN:0006-3002
Megjegyzések:The N-acetyl-β-d-hexosaminidase B of germinating Lupinus luteus L. seeds (McFarlane et al. (1984) Phytochemistry 23, 2431-2433) was partially purified with a six-step purification procedure following extraction. This enzyme consists of one protein chain (Mr 69000, as determined by SDS-PAGE and 62500, as obtained by gel filtration on Bio-Gel P-60 Gel) and has a neutral isoelectric point (pI = 7.05, as determined by chromatofocusing). Moreover, it was found to be very sensitive to low ionic strength, especially in the presence of different gels based on Sephadex. Considering the substrate specificity, the enzyme splits both p-nitrophenyl-2-acetamido-2-deoxy-β-d-glucosaminide and -galactosaminide substrates, but lacks N,N?-diacetylchitobiase activity. A new mixed-substrate procedure was developed and is presented here to demonstrate that a common active site is responsible for the splitting of both synthetic substrates.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Hexosaminidase B
Enzyme purification
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). - 1039 : 1 (1990), p. 110-118. -
További szerzők:Kiss László (1942-) (biokémikus) Nánási Péter Pál (1923-2013) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM052821
035-os BibID:(WoS)A1993KY72300008
Első szerző:Pócsi István (vegyész)
Cím:Comparison of several new chromogenic galactosides as substrates for various [beta]-D-galactosidases. / I. Pócsi, S. A. Taylor, A. C. Richardson, B. V. Smith, R. G. Price
Dátum:1993
ISSN:0167-4838
Megjegyzések:The kinetic characteristics of β-galactosidases from bovine liver and testes, Escherichia coli, Aspergillus niger and Jack bean were studied using five newly-developed colorimetric substrates. All the chromophores released by enzyme hydrolysis had high extinction coefficients in the visible region of the spectrum. Varying amounts of substrate inhibition were found with each of these substrates (VBzTM-Gal, VLM-Gal, VLPr-Gal, VQM-Gal and VQPr-Gal), but this was not a significant problem if the correct assay conditions were used. The substrates attached particularly tightly to the active centre of E. coli β-d-galactosidase resulting in low values. The data suggest that the chemical properties of the heterocyclic portion of the aglycone distant from the glycosidic oxygen do not affect the substrate specificity and the substrate inhibition can be attributed interactions not involving the catalytic site. When the product of the maximum observed velocity (vm) and the molar absorption coefficient is calculated for each substrate, the relative merits of the substrates for the assay of each enzyme can be assessed. The β-d-galactosidases from fungal and bacterial sources hydrolysed the substrates most efficiently, indicating that they may be of particular value in areas of molecular biology and biotechnology.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Chromogenic substrate
β-d-Galactosidase
E. coli
A. niger
Bovine
Jack bean
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Protein Structure and Molecular Enzymology. - 1163 : 1 (1993), p. 54-60. -
További szerzők:Taylor, Sarah A. Richardson, A. C. Smith, B. V. Price, Robert G.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM054330
Első szerző:Slade, Martin J.
Cím:Isolation of pepsin-resistant laminin fragments from human placenta : effect on epithelial cells cultured from the kidneys of patients with autosomal dominant polycystic kidney disease (ADPKD) / Martin J. Slade, István Pócsi, Ruth B. Kirby, J. Kay Jones, Susan E. Ganz, Sarah A. Taylor, Robert G. Price
Dátum:1996
ISSN:0006-3002
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta. - 1310 : 1 (1996), p. 25-31. -
További szerzők:Pócsi István (1961-) (vegyész) Kirby, Ruth B. Kay Jones, J. Ganz, Susan E. Taylor, Sarah A. Price, Robert G.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM052266
035-os BibID:(WOS)000072441600008
Első szerző:Slade, Martin J.
Cím:Presence of laminin fragments in cyst fluid from patients with autosomal dominant polycystic kidney disease (ADPKD) : role in proliferation of tubular epithelial cells / Martin J. Slade, Ruth B. Kirby, Istvan Pócsi, J. Kay Jones, Robert G. Price
Dátum:1998
ISSN:0167-4889
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Molecular Cell Research. - 1401 : 2 (1998), p. 203-210. -
További szerzők:Kirby, Ruth B. Pócsi István (1961-) (vegyész) Jones, Kay J. Price, Robert G.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.