CCL

Összesen 8 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM082436
035-os BibID:(WoS)000419812400021 (Scopus)85030167533
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:Coordination, redox properties and SOD activity of Cu(II) complexes of multihistidine peptides / Gizella Csire, Sarolta Timári, József Asztalos, Judit Mária Király, Mariann Kiss, Katalin Várnagy
Dátum:2017
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 177 (2017), p. 198-210. -
További szerzők:Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Asztalos József Király Judit Mária Kiss Mariann (1991-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA K 115480
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM048742
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:Electrochemical and SOD activity studies of copper(II) complexes of bis(imidazol-2-yl) derivatives / Gizella Csire, József Demjén, Sarolta Timári, Katalin Várnagy
Dátum:2013
ISSN:0277-5387
Megjegyzések:Ligands containing the bis(imidazol-2-yl) moiety form very stable bis(ligand) [CuHxL2] (x = 0-4) copper(II) complexes, with the coordination of four imidazole nitrogens. Moreover, in the presence of excessmetal ion, a trinuclear species with an imidazolato bridge is formed in the case of some amino- and peptidederivatives of the bis(imidazol-2-yl) group (e.g. His-BIMA). The coordination mode of the copper(II)ion in these complexes could mimic the binding of the metal ion in the active centre of the CuZnSODenzyme. In order to reinforce these assumptions, electrochemical and SOD activity studies of copper(II)complexes of three simple bis(imidazol-2-yl) ligands (BIM, BIMA and BIP) and five amino acid derivativescontaining the bis(imidazol-2-yl) group (Z-Gly-BIMA, Z-Ala-BIMA, Gly-BIMA, b-Ala-BIMA and His-BIMA)were carried out. The measured redox potential values characterizing the [CuHxL2] (x = 0?2) complexes ofbis(imidazol-2-yl) derivatives, where the metal ion is bound through imidazole nitrogens, are around 0 V,and a linear trend can be observed between the formal potential and the logarithmic value of the stabilityconstants. It was not possible to determine the redox parameters of the polynuclear complex of His-BIMA. The SOD activity measurements of the bis(ligand) and trinuclear complexes show that the relativeactivity values characterizing the activity of the four imidazole coordinated bis(ligand) complexes are notso high, in agreement with their stabilities and formal potentials. The relative activity value of the imidazolatobridged [Cu3H
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Bis(imidazol-2-yl) group
Copper(II) complexes
Imidazolato bridge
Formal potential
CuZnSOD mimicking complexes
SOD activity
Tudományos diákkör
Megjelenés:Polyhedron 61 (2013), p. 202-212. -
További szerzők:Demjén József (1987-) (környezettudós) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Természettudományi és Technológiai Kar - Tudományos Diákkör
K72956
OTKA
TÁMOP-4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM065918
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Zinc(II) and cadmium(II) complexes of N-terminally free peptides containing two separate cysteinyl binding sites / Norbert Lihi, Ágnes Grenács, Sarolta Timári, Ildikó Turi, István Bányai, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2015
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:The hexa- and hepta-peptides CSSACS-NH2 and ACSSACS-NH2 have been synthesized by solid phasepeptide synthesis and their zinc(II) and cadmium(II) complexes studied by potentiometric, NMRspectroscopic and ESI MS techniques. Both peptides have outstanding zinc(II) and cadmium(II) bindingaffinity but their coordination chemistry is different. In the case of the hexapeptide, the amino terminusis the primary metal binding site in the form of a stable (NH2,S ) 5-membered chelate supported bymacrochelation via the distant cysteinyl residue. The heptapeptide ACSSACS-NH2 is a slightly lesseffective metal binder but its coordination chemistry is more versatile. The thiolate groups are theprimary binding sites for both metal ions and an 18-membered (S ,S ) macrochelate is the favoredcoordination mode of the peptide. In slightly basic samples the deprotonated amino group can alsocontribute to metal binding. Moreover, the interaction of the terminal amino-N and the thiolate-S ofthe Cys(2) moiety can promote the deprotonation and metal ion coordination of the amide groupbetween these residues. This reaction results in the formation of the (NH2,N ,S ) fused chelatessupported by the thiolate of the distant cysteinyl residue. Zinc(II) induced deprotonation andcoordination of amide groups have already been described in various peptides of histidine, but in thecase of cadmium(II) this is the first example for the formation of a Cd-N(peptide amide) bond.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:New Journal Of Chemistry 39 : 11 (2015), p. 8364-8372. -
További szerzők:Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Bányai István (1953-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
TAMOP-4.2.2.B- 15/1/KONV-2015-0001
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM032126
Első szerző:Sanna, Daniele (vegyész)
Cím:VO2+ Complexation by Bioligands Showing Keto-Enol Tautomerism : A Potentiometric, Spectroscopic, and Computational Study / Daniele Sanna, Katalin Varnágy, Sarolta Timári, Giovanni Micera, Eugenio Garribba
Dátum:2011
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:The interaction of VO2+ ion with ligands ofbiological interest that are present in important metabolicpathways?2-oxopropanoic acid (pyruvic acid, pyrH), 3-hydroxy-2-oxopropanoic acid (3-hydroxypyruvic acid, hydpyrH),oxobutanedioic acid (oxalacetic acid, oxalH2), (S)-hydroxybutanedioicacid (L-malic acid, malH2), and 2,3-dihydroxy-(E)-butanedioic acid (dihydroxyfumaric acid, dhfH2)?was described.Their complexing capability was compared with thatof similar ligands: 3-hydroxy-2-butanone (hydbut) and 3,4-dihydroxy-3-cyclobutene-1,2-dione (squaric acid, squarH2). Allof these ligands (except L-malic acid) exhibit keto-enol tautomerism,and the presence of a metal ion can influence such anequilibrium. The different systems were studied with electron paramagnetic resonance (EPR) and UV-vis spectroscopies and withpH potentiometry. Density functional theory (DFT) methods provide valuable information on the relative energy of the enol andketo forms of the ligands both in the gas phase and in aqueous solution, on the geometry of the complexes, and on EPR andelectronic absorption parameters. The results show that most of the ligands behave like [alpha]-hydroxycarboxylates, forming mono- andbis-chelated species with (COO-, O-) coordination, demonstrating that the metal ion is able to stabilize the enolate form of someligands. With dihydroxyfumaric acid, the formation of a non-oxidovanadium(IV) complex, because of rearrangement ofdihydroxyfumaric to dihydroxymaleic acid (dhmH2), can be observed. With 3-hydroxy-2-butanone and 3,4-dihydroxy-3-cyclobutene-1,2-dione, complexation of VO2+ does not take place and the reason for this behavior is explained by chemicalconsiderations and computational calculations.[This work was supported by the Hungarian Scientific Research Fund (K 72956) and Gedeon Richter Plc.]
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 50 : 20 (2011), p. 10328-10341. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Micera, Giovanni Garribba, Eugenio
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM084923
Első szerző:Timári Sarolta (vegyész, kémia tanár)
Cím:Studies on the formation of coordination isomers in the copper(II) and nickel(II) complexes of peptides containing histidyl residues / Sarolta Timári, Ildikó Turi, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2014
Megjegyzések:Copper(II) and nickel(II) complexes of an octapeptide (Ac-MKHMGTHS-NH2) and its N-terminally lengthened derivatives (Ac-GGMKHMGTHS-NH2 and Ac-GDMKHMGTHS-NH2) have been studied by potentiometric and spectroscopic measurements. The amino acid sequences of the peptides correspond to the metal binding domains of 96H and 111H residues in the native prion fragments (GT96HS and MK111HM) but these domains are in the opposite order in the model peptides. The results revealed that both histidyl moieties can be effective metal binding sites. Evaluation of CD spectra made it possible to assess the ratio of coordination isomers of mononuclear complexes. The preference both for copper(II) and nickel(II) binding at the GTHS site was obtained in all cases. In the case of nickel(II) this is in a good agreement with the previous results reported for the prion fragments but the opposite distribution was obtained for copper(II). These data strongly support that nickel(II) prefers the binding to the specific sites of peptides best suited for square planar coordination, while the overall stability of copper(II) peptide complexes is finely tuned by the secondary effects of distant side chains. Moreover, the formation of heteropolynuclear copper(II)-nickel(II)-peptide complexes has also been detected and it was found that the addition of nickel(II) to the mononuclear copper(II) species can redistribute the coordination of copper(II) among the available metal binding sites.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Polyhedron. - 79 (2014), p. 72-79. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
TÁMOP-4.2.4.A/2-11/1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM019089
Első szerző:Timári Sarolta (vegyész, kémia tanár)
Cím:Characterization of CuZnSOD model complexes from a redox point of view : redox properties of copper(II) complexes of imidazole containing ligands / Sarolta Timári, Riccardo Cerea, Katalin Várnagy
Dátum:2011
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:The systematic electrochemical studies of the copper complexes of various terminally protected tri-, tetra-, penta- and heptapeptides containing histidine in different location and number in the peptide chain and two histidine derivatives were carried out by cyclic voltammetry. The redox parameters of CuL and CuL2 complexes coordinating exclusively through imidazole nitrogens were determined. For all studied Cu(II) complexes the characteristic redox reactions are quasi-reversible one electron reduction processes. The obtained formal reduction potential values fall into the 200-400 mV potential range supporting the former results that the CuL and CuL2 complexes of these multihistidine peptides are not only structural but also good functional models of the Cu?Zn-superoxide dismutase (CuZnSOD) enzyme. These observations are confirmed by the results of SOD activity assay in a representative copper(II)-ligand system.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Multihistidine peptides
Electrochemical properties
Cyclic voltammetry
SOD models
Imidazole ring
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 105 : 8 (2011), p. 1009-1017. -
További szerzők:Cerea, Riccardo Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM010540
Első szerző:Timári Sarolta (vegyész, kémia tanár)
Cím:Transition metal complexes of short multihistidine peptides / Sarolta Timári, Csilla Kállay, Katalin Ősz, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2009
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Nickel(II), cobalt(II) and cadmium(II) complexes of terminally protected multihistidine peptides including Ac-HGH-OH, Ac-HGH-NHMe, Ac-HHGH-OH, Ac-HAHVH-NH2, Ac-HVHGH-NH2, Ac-HGHVH-NH2 and Ac-(His-Sar)(n)-His-NH2 (n = 1, 2 or 3) were studied by potentiometric, UV-Vis, CD and H-1 NMR spectroscopic techniques. It was found that the complexes in which the histidine imidazole nitrogens coordinate with ML stoichiometry are the main species in the physiological pH-range in all cases. The stability of these complexes is determined by the number of bound imidazole rings, the presence of the carboxylate group and the quality of the metal ion centre. The larger the number of coordinated imidazole-N donor atoms, the higher the stability of the complex. The stability constants of the ML complexes follow the Ni(II) > Co(II) similar to Cd(II) order. Cobalt(II) and cadmium(II) are not, but nickel(II) is able to promote the deprotonation and the coordination of amide nitrogens and NiH_L-2 and NiH_L-3 (Ni2H_L-4) species predominate in basic solutions. For the pentapeptides with the exception of the sarcosine containing ligand the presence of coordination isomers is supported by spectroscopic methods. These data reveal that the favoured isomers are coordinated on the C-termini, but the ratio of isomers depends on the sequence of peptides.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Dalton Transactions. - (2009), p. 1962-1971. -
További szerzők:Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NKTH-OTKA K 68482
OTKA
77586
OTKA
T 048352
OTKA
T048352
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM084859
035-os BibID:(cikkazonosító)OP 6
Első szerző:Várnagy Katalin (vegyész)
Cím:The role of side chains in the fine tuning of metal binding ability of peptides / Katalin Várnagy, Gizella Csire, Sarolta Timári, Ágnes Dávid, Csilla Kállay
Dátum:2014
ISSN:0949-8257
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Biological Inorganic Chemistry. - 19 : Suppl 2 (2014), p. S751. -
További szerzők:Csire Gizella (1990-) (vegyész) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Dávid Ágnes (1988-) (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár) Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.