CCL

Összesen 15 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM102980
035-os BibID:(Wos)000472449300031 (Scopus)85065536547
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:The ability of the NiSOD binding loop to chelate zinc( ii ): the role of the terminal amino group in the enzymatic functions / Csire Gizella, Kolozsi András, Gajda Tamás, Pappalardo Giuseppe, Várnagy Katalin, Sóvágó Imre, Fábián István, Lihi Norbert
Dátum:2019
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Equilibrium and detailed spectroscopic characterization of zinc(ii) complexes with NiSOD binding loop and their related model fragments are reported in the whole investigated pH-range. The zinc(ii) complexes of L1 (HCDLPCGVY-NH2), L2 (Ac-HCDLPCGVY-NH2) and L3 (HCDLACGVY-NH2) and the nickel(ii) and zinc(ii) complexes of L4 (HCDLPCG-NH2) were studied by pH-potentiometric and several spectroscopic methods. The results indicated that the macrochelate coordinated zinc(ii) complexes are dominant in a whole pH-range and the side chain donors of the peptides are involved in the metal binding. Therefore, the deprotonation and coordination of the peptide backbone occur only in a strongly alkaline solution. The acetylation of the peptide amino terminus (L2) significantly enhances the zinc(ii) binding ability compared to the corresponding nickel(ii) complexes. L2 complexes of zinc(ii) are 2 or 3 orders of magnitude more stable than the corresponding nickel(ii) complexes. This effect clearly shows the crucial role of the terminal amino group in the nickel binding for the NiSOD enzyme.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
cadmium(II)
complexes
peptides
copper
nickel(II)
histidyl
Megjelenés:Dalton Transactions. - 48 : 18 (2019), p. 6217-6227. -
További szerzők:Gajda Tamás Kolozsi András Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Fábián István (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH PD-128326
Egyéb
K-124983
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM069111
Első szerző:Dávid Ágnes (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár)
Cím:Potentiometric and spectroscopic studies on the copper(II) complexes of rat amylin fragments. The anchoring ability of specific non-coordinating side chains / Ágnes Dávid, Csilla Kállay, Daniele Sanna, Norbert Lihi, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2015
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Munkám során a patkány amilin 17-22-es szakaszát modellező fragmensek és mutánsok Cu(II)-komplexeit vizsgáltam. Igazoltuk, hogy a terminális aminocsoport szerepe messze fölülmúlja az aszparagin oldallánc szerepét a fémion megkötésében. A CD-, UV- és ESR-spektroszkópiai adatok elemzésével alátámasztottuk, hogy az aszparagin-oldallánc még szabad N-terminus mellett is részt vesz a Cu(II)-ion koordinálásában.Bizonyítottuk, hogy az ?SSNN? domén még a terminális aminocsoport mellett is másodlagos kötőhelyként funkcionálhat.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
amylin
amilin
copper
rat
complexes
Megjelenés:Dalton Transactions 44 : 39 (2015), p. 17091-17099. -
További szerzők:Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM108084
035-os BibID:(Wos)000412765000036 (Scopus)85031121346
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:The influence of penicillamine/cysteine mutation on the metal complexes of peptides / Ágnes Grenács, Norbert Lihi, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2017
ISSN:1477-9226
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Dalton Transactions. - 46 : 39 (2017), p. 13472-13481. -
További szerzők:Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM107635
035-os BibID:(WOS)000750182100001 (Scopus)85125446140
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:The effect of side chains on the complex formation processes of N-terminally free hexapeptides containing C-terminal cysteinyl functions / Ágnes Grenács, Nikolett Bodnár, Dóra Csilla Pálinkás, Norbert Lihi, Katalin Várnagy
Dátum:2022
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Cysteine containing ligands with free amino- and amidated C-termini were studied and their nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes were described in the aspect of their thermodynamic stability and structure, including the preference of the metal ions toward the two anchoring groups. Comparing the investigated ligands, AAASSC-NH2 and AAEAAC-NH2, with the previously studied ones, AAHAAC-NH2 and AADAAC-NH2, it can be stated that the ratio of coordination isomers of nickel(II) complexes can be altered by inserting strongly, weakly or non-coordinating internal amino acid residues. Priority of the C-terminal binding site enhances in an order of AAASSC-NH2 > AAEAAC-NH2 > AADAAC-NH2 > AAHAAC-NH2 forming an (N?,N?,N?,S?) fused chelate system at high pH. Under neutral conditions, in contrast with the former investigated ligands, a machrochelate structure is present in the NiL species without the involvement of amide nitrogen atoms, and in the case of AAEAAC-NH2 the ?-carboxylate function of glutamic acid residue contributes to the stability of this complex. Formation of zinc(II) complexes occurred with the stoichiometry of ZnHL and ZnL, latter containing the amino function in the coordination sphere, too, besides the thiolate (and carboxylate) groups. This finding is in a good agreement with the ligand containing aspartic acid, however, is in contrast with the strongly coordinating histidine peptide, where bis-ligand zinc(II) species were also formed. Bis(ligand) complex formation was more facilitated in case of cadmium(II) ions, except of AAASSC-NH2. All the other three ligands were able to form CdL2H2, CdL2H and CdL2 species meaning that an internal, even only weakly coordinating side chain enables the coordination of two ligands to a metal ion due to the tridentate binding of the peptide.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 46 : 8 (2022), p. 3754-3765. -
További szerzők:Bodnár Nikolett (1994-) (vegyész) Pálinkás Dóra Csilla (1997-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
ÚNKP-21-4-II
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM069003
035-os BibID:(WoS)000378508900069 (Scopus)84974621158
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of hexapeptides containing separate histidyl and cysteinyl binding sites / Mária Raics, Norbert Lihi, Aliz Laskai, Csilla Kállay, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2016
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of two N-terminally free hexapeptides AAHAAC andAHAAAC containing separate histidyl and cysteinyl residues have been studied using potentiometric andvarious spectroscopic (UV-Vis, CD, 1H-NMR) techniques. Both peptides have outstanding metal bindingability but the speciation of the systems and the binding sites of peptides reveal a significant specificity.In the nickel(II)?AAHAAC system the amino terminus is the primary nickel(II) binding site in the form ofthe (NH2,N-,N-,Nim) chelate. However, the C-terminal thiolate function can bind another nickel(II) ionwith the involvement of amide nitrogens in metal binding. Zinc(II) and cadmium(II)ions are not ableto promote deprotonation and coordination of the peptide amide groups of AAHAAC and onlymononuclear complexes are formed, in which imidazole-N and thiolate-S- donors are the primarymetal binding sites. In the case of AHAAAC both nickel(II) and zinc(II) ions can induce deprotonation andcoordination of the first amide bond in the sequence. This results in the enhanced stability of thecorresponding species, [MH-1L], containing a tridentate (NH2,N-,Nim) binding mode at the aminoterminus supported by a macrochelate from the distant thiolate group.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
nickel(II)
zinc(II)
cadmium(II)
complexes
Megjelenés:New Journal of Chemistry. - 40 : 6 (2016), p. 5420-5427. -
További szerzők:Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Laskai Aliz (1988-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM082561
035-os BibID:(WoS)000456633400050 (Scopus)85060019006
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Stabilization of the Nickel Binding Loop in NiSOD and Related Model Complexes : Thermodynamic and Structural Features / Norbert Lihi, Gizella Csire, Bence Szakács, Nóra V. May, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó, István Fábián
Dátum:2019
ISSN:0020-1669 1520-510X
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 58 : 2 (2019), p. 1414-1424. -
További szerzők:Csire Gizella (1990-) (vegyész) Szakács Bence (1996-) (vegyész) May Nóra Veronika Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Fábián István (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH PD-128326
egyéb
NKFIH K-124983
egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM080687
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:The effect of carboxylate groups on the complexation of metal ion with oligopeptides - Potentiometric investigation / Norbert Lihi, Márton Lukács, Mária Raics, Györgyi Szunyog, Katalin Várnagy, Csilla Kállay
Dátum:2018
ISSN:0020-1693
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
oligopeptides
asparagine acid
lead(II)
Megjelenés:Inorganica Chimica Acta. - 472 (2018), p. 165-173. -
További szerzők:Lukács Márton (1992-) (vegyész) Hadháziné Raics Mária (1991-) (vegyész) Szunyog Györgyi (1991-) (okleveles vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM069240
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of peptides containing separate aspartyl and cysteinyl residues / Norbert Lihi, Márton Lukács, Dóra Szűcs, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2017
ISSN:0277-5387
Megjegyzések:Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of two hexapeptides ADAAAC-NH2 and AADAAC-NH2 containing terminal amino, separate aspartyl carboxylate and cysteinyl thiolate donor functions have been studied by potentiometric and spectroscopic techniques. For nickel(II), the amino terminus and the aspartyl residues are the primary metal binding sites. At high pH values, thiolate groups can also coordinate to nickel(II) and this interaction results in the co-existence of various coordination isomers. In the case of AADAAC-NH2, even dinuclear complexes can be formed with separate (NH2, N?, N?, COO?) and (S?, 3N?) binding modes. On the contrary, the thiolate functions are the primary binding site for zinc(II) and especially cadmium(II) ions. The formation of macrochelate complexes is the most characteristic with these metal ions including the terminal amino, the internal carboxylate and thiolate donor functions. None of the side chain donors can, however, induce the deprotonation and zinc(II) or cadmium(II) coordination of the amide functions of these peptides.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Polyhedron. - 133 (2017), p. 364-373. -
További szerzők:Lukács Márton (1992-) (vegyész) Szűcs Dóra (1995-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Richter Gedeon Talentum Alapítvány
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM069004
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Tridentate (O,N,O) ligands as potential chelator compounds for iron overload / Norbert Lihi, Attila J. Godó, Giuseppe Sciortino, Eugenio Garribba, Katalin Várnagy
Dátum:2017
ISSN:0277-5387
Megjegyzések:Iron(III) complexes of three ligands (H2calm, H3anth and H3hyphS) have been studied by means of potentiometric,various spectroscopic (UV?Vis, 1H NMR, IR), mass spectrometric, electrochemical and computational(DFT) methods. For investigation of the selectivity of these ligands the studies were completed bycharacterization of their iron(II)-, copper(II)-, manganese(II)-, calcium(II)- and aluminum(III)-complexes.All three ligands are able to bind iron(III) in strong acidic pH via (O-,N,O-) donor set. The coordination oftwo ligands in the bis(ligand)complexes saturates the coordination sphere of iron(III) and the meridonialarrangement was supported by DFT methods. The ligands with (O-,N,O-) donor set are able to bindiron(III) selectively at physiological pH. Moreover, the electrochemical parameters of complexes ruleout that iron(III) complexes can initialize the formation of reactive oxygen species. These results clearlyshow that this type of ligands with (O-,N,O-) donor set is suitable for the designing of new chelatormolecules with possible application to iron overload.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
iron
chelator
complexes
Megjelenés:Polyhedron 123 (2017), p. 192-205. -
További szerzők:Godó Attila J. Sciortino, Giuseppe (vegyész) Garribba, Eugenio Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
Richter Gedeon Talentum
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM067241
035-os BibID:(WoS)000395089200054 (Scopus)85011004549
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Unusual binding modes in the copper(II) and palladium(II) complexes of peptides containing both histidyl and cysteinyl residues / Norbert Lihi, Daniele Sanna, István Bányai, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2017
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Two N-terminally free but C-terminally amidated peptides containing both histidine and cysteine(AAHAAC-NH2 and AHAAAC-NH2) have been synthesized and copper(II) and palladium(II) complexeswere studied by potentiometry, various spectroscopic methods and DFT calculations. In the case of thecopper(II)?AAHAAC-NH2 system the (NH2, N , N , Nim) coordination mode hindered the interactionbetween copper(II) and thiolate preventing the redox reactions in acidic and neutral solution. Thesuppression of redox reactions between copper(II) ions and the peptide AHAAAC-NH2 was also observedin equimolar samples but in this case the existence of Cu(II)?S(thiolate) binding was detected in thephysiological pH range. For palladium(II) complexes the results unambiguously prove the predominanceof the Pd?S(thiolate) binding mode over the formation of Pd?N(amide) bonds even if the thiolateresidues are involved in various macrochelates only. The thiolate group of the cysteinyl residue wasdescribed as the primary ligating site of both peptides and the remaining coordination sites wereoccupied by the amino, imidazole and one amide nitrogen donor atoms in the palladium(II) complexes.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 41 : 3 (2017), p. 1372-1379. -
További szerzők:Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Bányai István (1953-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
Richter Gedeon Talentum
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM065918
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Zinc(II) and cadmium(II) complexes of N-terminally free peptides containing two separate cysteinyl binding sites / Norbert Lihi, Ágnes Grenács, Sarolta Timári, Ildikó Turi, István Bányai, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2015
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:The hexa- and hepta-peptides CSSACS-NH2 and ACSSACS-NH2 have been synthesized by solid phasepeptide synthesis and their zinc(II) and cadmium(II) complexes studied by potentiometric, NMRspectroscopic and ESI MS techniques. Both peptides have outstanding zinc(II) and cadmium(II) bindingaffinity but their coordination chemistry is different. In the case of the hexapeptide, the amino terminusis the primary metal binding site in the form of a stable (NH2,S ) 5-membered chelate supported bymacrochelation via the distant cysteinyl residue. The heptapeptide ACSSACS-NH2 is a slightly lesseffective metal binder but its coordination chemistry is more versatile. The thiolate groups are theprimary binding sites for both metal ions and an 18-membered (S ,S ) macrochelate is the favoredcoordination mode of the peptide. In slightly basic samples the deprotonated amino group can alsocontribute to metal binding. Moreover, the interaction of the terminal amino-N and the thiolate-S ofthe Cys(2) moiety can promote the deprotonation and metal ion coordination of the amide groupbetween these residues. This reaction results in the formation of the (NH2,N ,S ) fused chelatessupported by the thiolate of the distant cysteinyl residue. Zinc(II) induced deprotonation andcoordination of amide groups have already been described in various peptides of histidine, but in thecase of cadmium(II) this is the first example for the formation of a Cd-N(peptide amide) bond.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:New Journal Of Chemistry 39 : 11 (2015), p. 8364-8372. -
További szerzők:Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Bányai István (1953-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
TAMOP-4.2.2.B- 15/1/KONV-2015-0001
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM082023
Első szerző:Lukács Márton (vegyész)
Cím:Copper(II) Coordination Abilities of the Tau Protein's N-Terminus Peptide Fragments: A Combined Potentiometric, Spectroscopic and Mass Spectrometric Study / Márton Lukács, Györgyi Szunyog, Ágnes Grenács, Norbert Lihi, Csilla Kállay, Giuseppe Di Natale, Tiziana Campagna, Valeria Lanza, Giovanni Tabbi, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2019
ISSN:2192-6506
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
binding sites
copper
mass spectrometry
peptides
tau proteins
Megjelenés:ChemPlusChem. - 84 : 11 (2019), p. 1697-1708. -
További szerzők:Szunyog Györgyi (1991-) (okleveles vegyész) Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Campagna, Tiziana Lanza, Valeria Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH K115480
Egyéb
PD-128326
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.