CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM069003
035-os BibID:(WoS)000378508900069 (Scopus)84974621158
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of hexapeptides containing separate histidyl and cysteinyl binding sites / Mária Raics, Norbert Lihi, Aliz Laskai, Csilla Kállay, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2016
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of two N-terminally free hexapeptides AAHAAC andAHAAAC containing separate histidyl and cysteinyl residues have been studied using potentiometric andvarious spectroscopic (UV-Vis, CD, 1H-NMR) techniques. Both peptides have outstanding metal bindingability but the speciation of the systems and the binding sites of peptides reveal a significant specificity.In the nickel(II)?AAHAAC system the amino terminus is the primary nickel(II) binding site in the form ofthe (NH2,N-,N-,Nim) chelate. However, the C-terminal thiolate function can bind another nickel(II) ionwith the involvement of amide nitrogens in metal binding. Zinc(II) and cadmium(II)ions are not ableto promote deprotonation and coordination of the peptide amide groups of AAHAAC and onlymononuclear complexes are formed, in which imidazole-N and thiolate-S- donors are the primarymetal binding sites. In the case of AHAAAC both nickel(II) and zinc(II) ions can induce deprotonation andcoordination of the first amide bond in the sequence. This results in the enhanced stability of thecorresponding species, [MH-1L], containing a tridentate (NH2,N-,Nim) binding mode at the aminoterminus supported by a macrochelate from the distant thiolate group.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
nickel(II)
zinc(II)
cadmium(II)
complexes
Megjelenés:New Journal of Chemistry. - 40 : 6 (2016), p. 5420-5427. -
További szerzők:Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Laskai Aliz (1988-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM103203
035-os BibID:(Wos)000496535000031 (Scopus)85074875144
Első szerző:Szunyog Györgyi (okleveles vegyész)
Cím:A comparative study on the nickel binding ability of peptides containing separate cysteinyl residues / Szunyog Györgyi, Laskai Aliz, Szűcs Dóra, Sóvágó Imre, Várnagy Katalin
Dátum:2019
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Nickel(II) complexes of peptides CSSACS-NH2, ACSSACS-NH2, SSCSSACS-NH2 and GACAAH-NH2 have been studied by potentiometric and various spectroscopic (UV-vis, CD, NMR, and ESI-MS) techniques. All peptides have high nickel(II) binding ability in the form of square planar complexes and the stability order of the peptides is: CSSACS-NH2 > ACSSACS-NH2 > SSCSSACS-NH2 ? GACAAH-NH2. The different metal binding affinities of these peptides are related to the differences in the speciation and in the binding modes of the major species. An almost exclusive formation of bis(ligand) complexes via an (NH2,S) 5-membered chelate from the amino terminus is characteristic of CSSACS-NH2. The (NH2,N?,S?) tridentate chelate is the major coordination mode of ACSSACS-NH2 but the distant cysteine can also contribute to metal binding. The higher nickel(II) binding ability of AC?SSAC?S-NH2 relative to the peptides containing an N-terminal XY-Cys motif may have important biological consequences. For example, the occurrence of the (NH2,N?,S?,S) donor set is a common feature of both the ACSSACS-NH2 ligand and the nickel(II) binding loop of the NiSOD enzyme (HC?DLPC?G..,). In the case of SSCSSACS-NH2 and GACAAH-NH2 the amino terminus of one peptide can completely saturate the coordination sphere of the nickel(II) ion via the formation of the (NH2,N,N,S) binding mode. This rules out the formation of bis(ligand) complexes and any contribution of the distant cysteine or histidine to nickel(II) binding in the 1 : 1 complexes. On the other hand the distant cysteine of SSCSSACS-NH2 and histidine of GACAAH-NH2 can behave as independent metal binding sites for the formation of dinuclear complexes in the presence of excess metal ions.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Dalton Transactions. - 48 : 44 (2019), p. 16800-16811. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Laskai Aliz (1988-) (vegyész) Szűcs Dóra (1995-) (vegyész)
Pályázati támogatás:K-115480
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1