CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM048683
Első szerző:Bokor Éva (vegyész)
Cím:C-(β-d-Glucopyranosyl)formamidrazones, formic acid hydrazides and their transformations into 3-(β-d-glucopyranosyl)-5-substituted-1,2,4-triazoles: a synthetic and computational study / Bokor Éva, Fekete Attila, Varga Gergely, Szőcs Béla, Czifrák Katalin, Komáromi István, Somsák László
Dátum:2013
ISSN:0040-4020
Megjegyzések:Synthesis of O-perbenzoylated 3-(?-d-glucopyranosyl)-5-substituted-1,2,4-triazoles, precursors of potent inhibitors of glycogen phosphorylase, was studied by ring closures of N1-acyl-carboxamidrazone type intermediates. Reactions of C-(?-d-glucopyranosyl)formimidate or C-(?-d-glucopyranosyl)formamidine with acid hydrazides as well as acylation of C-(?-d-glucopyranosyl)formamidrazone by acid chlorides unexpectedly gave the corresponding 1,3,4-oxadiazoles instead of 1,2,4-triazoles. The desired triazoles were obtained in reactions of C-(?-d-glucopyranosyl)formamidine or C-(?-d-glucopyranosyl)formyl chloride with arenecarboxamidrazones, and also in acylations of N1-tosyl-C-(?-d-glucopyranosyl)formamidrazone with acid chlorides. Theor. calcns. (B3LYP and M06-2X DFT with the std. 6-31G(d,p) basis set) on simple model compds. with Me and Ph substituents to understand the bifurcation of the ring closure of N1-acyl-carboxamidrazones indicated that in general the reaction led to 1,2,4-triazoles. However, the probability of the 1,3,4-oxadiazole forming pathway was shown to be significantly higher with N1-benzoyl-acetamidrazones, which were closest analogs of the intermediates resulting in C-glucosyl-1,3,4-oxadiazoles. It was thereby demonstrated that the substitution pattern of the N1-acyl-carboxamidrazones played a fundamental role in detg. the direction of the ring closing reaction.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
C-Glucopyranosyl derivative
N1-Acyl-carboxamidrazone
Ring closure
1,2,4-Triazole
1,3,4-Oxadiazole
DFT calculation
Molekulatudomány
Doktori iskola
Megjelenés:Tetrahedron. - 69 : 48 (2013), p. 10391-10404. -
További szerzők:Fekete Attila (1983-) (vegyész) Varga Gergely (1982-) (vegyész) Szőcs Béla (1986-) (vegyész) Czifrák Katalin (1978-) (vegyész) Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus) Somsák László (1954-) (vegyész)
Pályázati támogatás:CK77712
OTKA
PD105808
OTKA
BAROSS REG_EA_09-1-2009-0028 (LCMS_TAN)
Egyéb
TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0014
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Új típusú glikomimetikumok szintézise, kölcsönhatásaik és hasznosításuk tanulmányozása
TÁMOP-4.2.2.C-11/1/KONV-2012-0010
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Kémiai Tudományok Doktori Iskola
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM076664
Első szerző:Fekete Attila (vegyész)
Cím:On the early events of the calcium induced activation of coagulation factor XIII-A2 and tissue transglutaminase : an in silico study / Fekete Attila, Komáromi István, Mucs Dániel
Dátum:2020
ISSN:0739-1102
Megjegyzések:Both coagulation factor XIII-A2 (FXIII-A2) and tissue transglutaminase (TG2) play distinctive and important roles in homeostasis by crosslinking proteins or peptides via isopeptide bonds. In this present study, a series of microsecond long all-atom molecular dynamics (MD) simulations were carried out in order to reveal the dynamic, atomic-level events which may contribute to the activation of these proteins via the binding of calcium ions. In addition to previously conducted in vitro and crystallographic studies, further suggestions have been made concerning the calcium binding features of these enzymes. The different systems used for running the simulations were based on the zymogen, computationally cleaved and even the activation peptide (AP-FXIII) free FXIII-A2' homodimer form. The effects of various ionic environments have also been explored in the simulations of FXIII-A2 . Our results suggest that the presence of calcium ions can cause increased AP fluctuations, which ultimately could lead to their relocation on the homodimer surface. The release of these APs seem to be crucial for rotation of the A subunits based on equilibrium MD simulations. The primary evidence for this assumption comes from the predicted principal component eigenvector what is considered as the first, large scale event of the overall activation process. To get a more accurate atomic-level description, the calcium binding sites of TG2 have also been investigated in our extensive in silico experiments, which suggests the presence of a previously unidentified binding sites as well.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
blood coagulation factor XIII
tissue transglutaminase
calcium binding
molecular dynamics simulation
Megjelenés:Journal Of Biomolecular Structure & Dynamics. - 38 : 1 (2020), p. 152-167. -
További szerzők:Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus) Mucs Dániel
Pályázati támogatás:OTKA-106294
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM069493
Első szerző:Fekete Attila (vegyész)
Cím:Modeling the archetype cysteine protease reaction using dispersion corrected density functional methods in ONIOM-type hybrid QM/MM calculations : the proteolytic reaction of papain / Fekete Attila, Komáromi István
Dátum:2016
ISSN:1463-9076
Megjegyzések:A proteolytic reaction of papain with a simple peptide model substrate N-methylacetamide has been studied. Our aim was twofold: (i) we proposed a plausible reaction mechanism with the aid of potential energy surface scans and second geometrical derivatives calculated at the stationary points, and (ii) we investigated the applicability of the dispersion corrected density functional methods in comparison with the popular hybrid generalized gradient approximations (GGA) method (B3LYP) without such a correction in the QM/MM calculations for this particular problem. In the resting state of papain the ion pair and neutral forms of the Cys-His catalytic dyad have approximately the same energy and they are separated by only a small barrier. Zero point vibrational energy correction shifted this equilibrium slightly to the neutral form. On the other hand, the electrostatic solvation free energy corrections, calculated using the Poisson-Boltzmann method for the structures sampled from molecular dynamics simulation trajectories, resulted in a more stable ion-pair form. All methods we applied predicted at least a two elementary step acylation process via a zwitterionic tetrahedral intermediate. Using dispersion corrected DFT methods the thioester S-C bond formation and the proton transfer from histidine occur in the same elementary step, although not synchronously. The proton transfer lags behind (or at least does not precede) the S-C bond formation. The predicted transition state corresponds mainly to the S-C bond formation while the proton is still on the histidine N? atom. In contrast, the B3LYP method using larger basis sets predicts a transition state in which the S-C bond is almost fully formed and the transition state can be mainly featured by the N?(histidine) to N(amid) proton transfer. Considerably lower activation energy was predicted (especially by the B3LYP method) for the next amide bond breaking elementary step of acyl-enzyme formation. Deacylation appeared to be a single elementary step process in all the methods we applied.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Physical Chemistry Chemical Physics. - 18 : 48 (2016), p. 32847-32861. -
További szerzők:Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:OTKA-106294
OTKA
OTKA-105459
OTKA
TAMOP-4.2.2.C-11/1/KONV-2012-0010.1.
TÁMOP
NIIF-1057
Egyéb
NTP-EFÖ-P-15-0610-A
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM076180
035-os BibID:(cikkazonosító)e0204825 (WOS)000447417900013 (Scopus)85055079512
Első szerző:Fizil Ádám (biológus)
Cím:Calcium binding of the antifungal protein PAF: Structure, dynamics and function aspects by NMR and MD simulations / Ádám Fizil, Christoph Sonderegger, András Czajlik, Attila Fekete, István Komáromi, Dorottya Hajdu, Florentine Marx, Gyula Batta
Dátum:2018
ISSN:1932-6203
Megjegyzések:Calcium ions (Ca2+) play an important role in the toxicity of the cysteine-rich and cationic antifungal protein PAF from Penicillium chrysogenum: high extracellular Ca2+ levels reduce the toxicity of PAF in the sensitive model fungus Neurospora crassa in a concentration dependent way. However, little is known about the mechanistic details of the Ca2+ ion impact and the Ca2+ binding capabilities of PAF outside the fungal cell, which might be the reason for the activity loss. Using nuclear magnetic resonance (NMR), isothermal titration calorimetry and molecular dynamics (MD) simulations we demonstrated that PAF weakly, but specifically binds Ca2+ ions. MD simulations of PAF predicted one major Ca2+ binding site at the C-terminus involving Asp53 and Asp55, while Asp19 was considered as putative Ca2+ binding site. The exchange of Asp19 to serine had little impact on the Ca2+ binding, however caused the loss of antifungal activity, as was shown in our recent study. Now we replaced the C-terminal aspartates and expressed the serine variant PAF{D53S/D55S}. The specific Ca2+ binding affinity of PAF{D53S/D55S} decreased significantly if compared to PAF, whereas the antifungal activity was retained. To understand more details of Ca2+ interactions, we investigated the NMR and MD structure/dynamics of the free and Ca2+-bound PAF and PAF{D53S/D55S}. Though we found some differences between these protein variants and the Ca2+ complexes, these effects cannot explain the observed Ca2+ influence. In conclusion, PAF binds Ca2+ ions selectively at the C-terminus; however, this Ca2+ binding does not seem to play a direct role in the previously documented modulation of the antifungal activity of PAF.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Plos One. - 13 : 10 (2018), p. 1-19. -
További szerzők:Sonderegger, Christoph Czajlik András (1975-) (gyógyszerész) Fekete Attila (1983-) (vegyész) Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus) Hajdu Dorottya (1987-) (biológus) Marx, Florentine Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:ANN 110821
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM057682
Első szerző:Kovács Kitti Bernadett (neurológus)
Cím:Molecular characterization of p.Asp77Gly and the novel p.Ala163Val and p.Ala163Glu mutations causing protein C deficiency / Kitti B. Kovács, István Pataki, Helga Bárdos, Attila Fekete, György Pfliegler, Gizella Haramura, Réka Gindele, István Komáromi, György Balla, Róza Ádány, László Muszbek, Zsuzsanna Bereczky
Dátum:2015
ISSN:0049-3848
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein C deficiencia
Missense mutation
Expression study
Molecular modeling
Secretion defect
Megjelenés:Thrombosis Research. - 135 : 4 (2015), p. 718-726. -
További szerzők:Pataki István (1975-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Bárdos Helga (1969-) (megelőző orvostan és népegészségtan szakorvos) Fekete Attila (1983-) (vegyész) Pfliegler György (1949-) (belgyógyász, hematológus, labor szakorvos) Haramura Gizella (1957-) (vezető analitikus) Gindele Réka (1987-) (molekuláris biológus) Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus) Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Ádány Róza (1952-) (megelőző orvostan és népegészségtan szakorvos) Muszbek László (1942-) (haematológus, kutató orvos) Bereczky Zsuzsanna (1974-) (orvosi laboratóriumi diagnosztika szakorvos)
Pályázati támogatás:OTKA-PD101120
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM071333
035-os BibID:(WoS)000416505400001 (Scopus)85026751073
Első szerző:Selmeczi Anna (orvos)
Cím:Antithrombin Debrecen (p.Leu205Pro) - Clinical and molecular characterization of a novel mutation associated with severe thrombotic tendency / Anna Selmeczi, Réka Gindele, Péter Ilonczai, Attila Fekete, István Komáromi, Ágota Schlammadinger, Katalin Rázsó, Kitti B. Kovács, Helga Bárdos, Róza Ádány, László Muszbek, Zsuzsanna Bereczky, Zoltán Boda, Zsolt Oláh
Dátum:2017
ISSN:0049-3848
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Thrombosis Research. - 158 (2017), p. 1-7. -
További szerzők:Gindele Réka (1987-) (molekuláris biológus) Ilonczai Péter (1977-) (orvos, belgyógyász, haematológus szakorvos) Fekete Attila (1983-) (vegyész) Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus) Schlammadinger Ágota (1971-) (belgyógyász, haematológus) Molnárné Rázsó Katalin (1966-) (belgyógyász, haematológus, klinikai onkológus) Kovács Kitti Bernadett (1985-) (neurológus) Bárdos Helga (1969-) (megelőző orvostan és népegészségtan szakorvos) Ádány Róza (1952-) (megelőző orvostan és népegészségtan szakorvos) Muszbek László (1942-) (haematológus, kutató orvos) Bereczky Zsuzsanna (1974-) (orvosi laboratóriumi diagnosztika szakorvos) Boda Zoltán (1947-) (belgyógyász, haematologus, klinikai onkológus) Oláh Zsolt (1974-) (belgyógyász)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM056930
Első szerző:Tóth László (vegyész)
Cím:Dynamic properties of the native free antithrombin from molecular dynamics simulations : computational evidence for solvent- exposed Arg393 side chain / László Tóth, Attila Fekete, Gábor Balogh, Zsuzsanna Bereczky, István Komáromi
Dátum:2015
ISSN:0739-1102
Megjegyzések:While antithrombin (AT) has small basal inhibitory activity, it reaches its full inhibitory potential against activated blood coagulation factors, FXa, FIXa, and FIIa (thrombin), via an allosteric and/or template (bridging) mechanism by the action of heparin, heparan sulfate, or heparin-mimetic pentasaccharides (PS). From the numerous X-ray structures available for different conformational states of AT, only indirect and incomplete conclusions can be drawn on the inherently dynamic properties of AT. As a typical example, the basal inhibitory activity of AT cannot be interpreted on the basis of "non-activated" free antithrombin X-ray structures since the Arg393 side chain, playing crucial role in antithrombin-proteinase interaction, is not exposed. In order to reveal the intrinsic dynamic properties and the reason of basal inhibitory activity of antithrombin, 2 ?s molecular dynamics simulations were carried out on its native free-forms. It was shown from the simulation trajectories that the reactive center loop which is functioning as "bait" for proteases, even without any biasing potential can populate conformational state in which the Arg393 side chain is solvent exposed. It is revealed from the trajectory analysis that the peptide sequences correspond to the helix D extension, and new helix P formation can be featured with especially large root-mean-square fluctuations. Mutual information analyses of the trajectory showed remarkable (generalized) correlation between those regions of antithrombin which changed their conformations as the consequence of AT-PS complex formation. This suggests that allosteric information propagation pathways are present even in the non-activated native form of AT.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
allostery
antithrombin
fluctuation
generalized correlation
molecular dynamics simulation
principal component analysis
reactive center loop
serpin structure
Megjelenés:Journal of Biomolecular Structure & Dynamics. - 33 : 9 (2015), p. 2023-2036. -
További szerzők:Fekete Attila (1983-) (vegyész) Balogh Gábor (1991-) (gyógyszerész) Bereczky Zsuzsanna (1974-) (orvosi laboratóriumi diagnosztika szakorvos) Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:K-106294
OTKA
K-105459
OTKA
PD-101120
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Trombózis Kutató Központ Kutatócsoport
TÁMOP 4.2.4.A/2- 11-1-2012-0001
TÁMOP
TAMOP-4.2.2.C-11/1/KONV-2012- 0010.1.
TÁMOP
NIIF-1057
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.