Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM006184
Első szerző:	Agnes, Richard S.
Cím:	Structure-activity relationships of bifunctional cyclic disulfide peptides based on overlapping pharmacophores at opioid and cholecystokinin receptors / Richard S. Agnes, Jinfa Ying, Katalin E. Kövér, Yeon Sun Lee, Peg Davis, Shou-wu Mac, Hamid Badghisi, Frank Porreca, Josephine Lai, Victor J. Hruby
Dátum:	2008
Megjegyzések:	Prolonged opioid exposure increases the expression of cholecystokinin (CCK) and its receptors in the central nervous system (CNS), where CCK may attenuate the antinociceptive effects of opioids. The complex interactions between opioid and CCK may play a role in the development of opioid tolerance. We designed and synthesized cyclic disulfide peptides and determined their agonist properties at opioid receptors and antagonist properties at CCK receptors. Compound 1 (Tyr-c[D-Cys-Gly-Trp-Cys]-Asp-Phe-NH2) showed potent binding and agonist activities at 8 and L opioid receptors but weak binding to CCK receptors. The NMR structure of the lead compound displayed similar conformational features of opioid and CCK ligands.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Peptides. - 29 : 8 (2008), p. 1413-1423. -
További szerzők:	Ying, Jinfa Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Lee, Yeon Sun Davis, Peg Ma, Shou-wu Badghisi, Hamid Porreca, Frank Lai, Josephine Hruby, Victor J.
Internet cím:	elektronikus változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM010521
Első szerző:	Jackson, Graham E.
Cím:	Solution conformations of an insect neuropeptide : Crustacean cardioactive peptide (CCAP) / Graham E. Jackson, Andre N. Mabula, Shane R. Stone, Gerd Gäde, Katalin E. Kövér, László Szilágyi, David van der Spoel
Dátum:	2009
ISSN:	0196-9781
Megjegyzések:	The solution structure of crustacean cardioactive peptide (CCAP), a cyclic amidated nonapeptide neurohormone, was studied using molecular dynamics techniques, with constraints derived from NMR studies in water and water/dodecylphosphocholine micellar medium. This peptide, found in various invertebrates, has the primary sequence Pro(1) Phe(2) CyS3 Asn(4) Ala(5) Phe(6) Thr(7) Gly(8) Cys(9) NH2, with an intramolecular disulfide bridge between the two cysteine residues. In aqueous solution the peptide was found to have a type(IV) beta-turn between residues 5-8. In a water/decane biphasic medium a type(IV) beta-turn between residues 3 and 6 and two classic gamma-turns between residues 4-6 and 7-9, were found. Analysis of the H-1 and C-13 NMR chemical shifts data showed that the model free S order parameter of the residues varied between 0.65 and 0.9. The molecular dynamic root mean square fluctuations of structural ensembles of the backbone varied between 0.5 and 2.2 with the central residues showing the least fluctuations. (c) 2008 Elsevier Inc. All rights reserved.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Peptides. - 30 : 3 (2009), p. 557-564. -
További szerzők:	Mabula, Andre N. Stone, Shane R. Gade, Gerd Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Spoel, David van der
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM045487
Első szerző:	Mugumbate, Grace
Cím:	Anopheles gambiae, Anoga-HrTH hormone, free and bound structure : A nuclear magnetic resonance experiment / Grace Mugumbate, Graham E. Jackson, David van der Spoel, Katalin E. Kövér, László Szilágyi
Dátum:	2013
ISSN:	0196-9781
Megjegyzések:	The spread of malaria by the female mosquito, Anopheles gambiae, is dependent, amongst other things, on its ability to fly. This in turn, is dependent on the adipokinetic hormone, Anoga-HrTH (pGlu-Leu-Thr-Phe-Thr-Pro-Ala-Trp-NH2). No crystal structure of this important neuropeptide is available and hence NMR restrained molecular dynamics was used to investigate its conformational space in aqueous solution and when bound to a membrane surface. The results showed that Anoga-HrTH has an almost cyclic conformation that is stabilized by a hydrogen bond between the C-terminus and Thr3. Upon docking of the agonist to its receptor, this H-bond is broken and the molecule adopts a more extended structure. Preliminary AKHR docking calculations give the free energy of binding to be ?47.30 kJ/mol. There is a close correspondence between the structure of the docked ligand and literature structure-activity studies. Information about the 3D structure and binding mode of Anoga-HrTH to its receptor is vital for the design of suitable mimetics which can act as insecticides.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Anopheles gambiae Anoga-HrTH Molecular dynamics GROMACS AUTODOCK
Megjelenés:	Peptides. - 41 (2013), p. 94-100. -
További szerzők:	Jackson, Graham E. Spoel, David van der Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NK-68578, K-105459 OTKA TéT ZA-20/2008 Egyéb East-NMR Project No. 228461 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: