CCL

Összesen 8 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM063962
Első szerző:Borics Attila
Cím:The Effect of Pro2 Modifications on the Structural and Pharmacological Properties of Endomorphin-2 / Attila Borics, Jayapal R. Mallareddy, István Timári, Katalin E. Kövér, Attila Keresztes, Géza Tóth
Dátum:2012
ISSN:0022-2623 1520-4804
Megjegyzések:Endomorphins (EM-1 and EM-2) are selective, high affinity agonists of the ?-opioid (MOP) receptor, an important target in pain regulation. Their clinical use is impeded by their poor metabolic stability and limited entry to the central nervous system. In this study the Pro2 residue of EM-2 was modified systematically through substitution by hydroxyproline (Hyp), (S)-?-homoproline (?Pro), 2-aminocyclopentene-1-carboxylic acid (?Acpc) or 2-aminocyclohexene-1-carboxylic acid (?Achc) to obtain stable MOP active compounds. Both Hyp2 and ?Pro2 substitution decreased receptor affinity. Analogues incorporating alicyclic ?-amino acids exhibited diverse receptor binding properties, depending on the configuration of the substituent side-chain. (1S,2R)?Acpc2-EM-2 was shown to have MOP affinity and selectivity comparable to those of EM-2 and proved to act as agonist, while being resistant to proteolysis. NMR and molecular dynamics (MD) studies revealed that bent backbone structures are predominant in the most potent analogues, while their presence is less pronounced in ligands of lower receptor affinity.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Peptide
Endomorphin-2
opioid receptor
NMR spectroscopy
molecular dynamics (MD) simulations
Megjelenés:Journal Of Medicinal Chemistry. - 55 : 19 (2012), p. 8418-8428. -
További szerzők:Mallareddy, Jayapal Reddy Timári István (1989-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Keresztes Attila Tóth Géza
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM032053
Első szerző:Borics Attila
Cím:A putative pharmacophore model of mu-opioid receptor activity / Attila Borics, Jayapal Reddy Mallareddy, Katalin E. Kövér, Géza Tóth
Dátum:2011
Tárgyszavak:Orvostudományok Gyógyszerészeti tudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Pharmacological reports. - 63 : 1 (2011), p. 227-228 (Poster Session I-3). -
További szerzők:Mallareddy, Jayapal Reddy Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Tóth Géza
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM063929
Első szerző:Gróf Pál
Cím:Diszulfidhidat tartalmazó ciklikus peptidek UV-besugárzásának hatására keletkező szabadgyökök és szulfhidril-csoportok detektálása / Gróf Pál, Knapp Krisztina, Schlosser Gitta, Nagy Tamás Milán, Timári István, Borics Attila, Kövér Katalin, Csík Gabriella, Majer Zsuzsa
Dátum:2016
ISSN:0025-0325
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok magyar nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
ciklopeptidek
diszulfidhíd
fotolízis
fluoreszcencia
tandem tömegspektrometria
NMR-spektroszkópia
ESR spektroszkópia
Megjelenés:Magyar Tudomány. - 177 : 1 (2016), p. 50-54. -
További szerzők:Knapp Krisztina Schlosser Gitta Nagy Tamás Milán (1993-) (vegyész, nmr) Timári István (1989-) (vegyész) Borics Attila Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Csík Gabriella Májer Zsuzsa
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM006201
Első szerző:Keresztes Attila
Cím:New endomorphin analogues containing alicyclic beta-amino acids : influence on bioactive conformation and pharmacological profile / Keresztes, A., Szucs, M., Borics, A., Kover, K. E., Forro, E., Fulop, F., Tomboly, C., Peter, A., Pahi, A., Fabian, G., Muranyi, M., Toth, G.
Dátum:2008
ISSN:0022-2623
Megjegyzések:Endomorphins were subjected to a number of structural modifications in a search for their bioactive conformations. The alicyclic beta-amino acids cis-(1S,2R)ACPC/ACHC, cis-(IR,2S)ACPC/ACHC, trans(IS,2S)ACPC/ACHC, and trans-(1R,2R)ACPC/ACHC were introduced into endomorphins to examine the conformational effects on the bioactivity. Use of a combination of receptor binding techniques, H-1 NMR, and molecular modeling allowed the conclusion that Pro(2) substitution by these residues causes changes in structure, proteolytic stability, and pharmacological activity. It seems that the size of the alicyclic beta-amino acids does not have marked influence on the receptor binding affinities and/or selectivities. Among the new analogues, the cis-(1S,2R)ACPC(2) and cis-(1S,2R)ACHC(2)-containing derivatives displayed the highest binding potencies and efficacies in receptor binding and ligand-stimulated [S-35]GTP gamma S functional experiments. Molecular dynamic simulations and H-1 NMR studies of the cis-ACPC/ACHC-containing analogues revealed that many conformations are accessible, though it is most likely that these peptides bind to the mu-opioid receptor in a compact, folded structure rather than extended.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Medicinal Chemistry. - 51 : 14 (2008), p. 4270-4279. -
További szerzők:Szűcs Mária Borics Attila Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Forró Enikő Fülöp Ferenc Tömböly Csaba Péter Antal Páhi Annamária Fábián Gabriella Murányi Mariann Tóth Géza
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM018784
Első szerző:Mallareddy, Jayapal Reddy
Cím:Design, Synthesis, Pharmacological Evaluation, and Structure-Activity Study of Novel Endomorphin Analogues with Multiple Structural Modifications / Jayapal Reddy Mallareddy, Attila Borics, Attila Keresztes, Katalin E. Kövér, Dirk Tourwé, Géza Tóth
Dátum:2011
ISSN:0022-2623
Megjegyzések:ABSTRACT: This study reports on new proteolyticallystable, pharmacologically active endomorphin analogues,incorporating Dmt1, Achc2, pFPhe4, or ?MePhe4 unnaturalamino acids. Consistent with earlier results, it was foundthat the analogues carrying Dmt1 and Achc2 residuesdisplayed the highest ?-opioid receptor affinities, dependingupon the configuration of the incorporated Achc2.Combination of such derivatives with pFPhe4 or ?MePhe4yielded further compounds with variable binding potencies. Combined application of Dmt1, cis-(1S,2R)Achc2, and pFPhe4(compound 16) resulted in the most potent analogue. Ligand stimulated [35S]GTP?S binding assays indicated that the analoguesretained their agonist activities and opioid receptor specificities. NMR and molecular modeling studies of the analogues containing?MePhe4 or pFPhe4 confirmed the predominance of bent structures, however, it is apparent that bent structures are energeticallymore favored than random/extended structures for all studied compounds.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Medicinal Chemistry. - 54 : 5 (2011), p. 1462-1472. -
További szerzők:Borics Attila Keresztes Attila Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Tourwe, Dirk Tóth Géza
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM074773
035-os BibID:(WoS)000447365100107 (Scopus)85052664471
Első szerző:Nagy Tamás Milán (vegyész, nmr)
Cím:Photochemical and structural studies on cyclic peptide models / Tamás Milán Nagy, Krisztina Knapp, Eszter Illyés, István Timári, Gitta Schlosser, Gabriella Csík, Attila Borics, Zsuzsa Majer, Katalin E. Kövér
Dátum:2018
ISSN:1420-3049
Megjegyzések:UV irradiation has a significant impact on the structure and function of proteins that is supposed to be in relationship with the tryptophan-mediated photolysis of disulfide bonds. To investigate the correlation between the photoexcitation of Trp residues in polypeptides and the associated reduction of disulfide bridges, a series of small, cyclic oligopeptide models were analyzed in this work. Average distances between the aromatic side chains and the disulfide bridge were determined following molecular mechanics (MM) geometry optimizations. In this way, the possibility of cation-pi interactions was also investigated. Molecular mechanics calculations revealed that the shortest distance between the side chain of the Trp residues and the disulfide bridge is approximately 5 A in the cyclic pentapeptide models. Based on this, three tryptophan-containing cyclopeptide models were synthesized and analyzed by NMR spectroscopy. Experimental data and detailed molecular dynamics (MD) simulations were in good agreement with MM geometry calculations. Selected model peptides were subjected to photolytic degradation to study the correlation of structural features and the photolytic cleavage of disulfide bonds in solution. Formation of free sulfhydryl groups upon illumination with near UV light was monitored by fluorescence spectroscopy after chemical derivatization with 7-diethylamino-3-(4-maleimidophenyl)-4-methylcoumarin (CPM) and mass spectrometry. LC-MS measurements indicated the presence of multiple photooxidation products (e.g. dimers, multimers and other oxidated products), suggesting that besides the photolysis of disulfide bonds secondary photolytic processes take place.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
cyclopeptides
UV-irradiation
photolysis
disulfide bridges
NMR
MD
Megjelenés:Molecules. - 23 : 9 (2018), p. 1-20. -
További szerzők:Knapp Krisztina Illyés Eszter Timári István (1989-) (vegyész) Schlosser Gitta Csík Gabriella Borics Attila Májer Zsuzsa Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
NN 128368
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM003035
Első szerző:Tömböly Csaba
Cím:Endomorphin-2 with a beta-turn backbone constraint retains the potent mu-opioid receptor agonist properties / Csaba Tömböly, Steven Ballet, Debby Feytens, Katalin E. Kövér, Attila Borics, Sándor Lovas, Mahmoud Al-Khrasani, Zsuzsanna Fürst, Géza Tóth, Sándor Benyhe, and Dirk Tourwé
Dátum:2008
Megjegyzések:The constitutional similarity with different secondary structure preference between the Aba-Gly and the spiro-Aba-Gly scaffolds were exploited to design the novel endomorphin-2 analogs Tyr-spiro-(R/S)-Aba-Gly-Phe-NH2 (1 and 2) and Tyr-(R/S)-Aba-Gly-Phe-NH2 (3 and 4). The (R)-spiro analog 1 was found to be a potent and selective mu-opioid agonist/partial agonist (K-i mu = 29.3 nM, IC50 = 50 nM, K-e = 0.57). NMR experiments and molecular modeling indicated that its backbone adopts mainly a U-turn in aqueous solution.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Medicinal Chemistry. - 51 : 1 (2008), p. 173-177. -
További szerzők:Ballet, Steven Feytens, Debby Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Borics Attila Lovas Sándor Al-Khrasani, Mahmoud Fürst Zsuzsanna Tóth Géza Benyhe Sándor Tourwe, Dirk
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM119089
Első szerző:Tóth István Balázs (élettanász)
Cím:Direct modulation of TRPM8 ion channels by rapamycin and analog macrolide immunosuppressants / Balázs István Tóth, Bahar Bazeli, Annelies Janssens, Erika Lisztes, Márk Racskó, Balázs Kelemen, Mihály Herczeg, Tamás Milán Nagy, Katalin E. Kövér, Argha Mitra, Attila Borics, Tamás Bíró, Thomas Voets
Dátum:2024
ISSN:2050-084X
Megjegyzések:Rapamycin (sirolimus), a macrolide compound isolated from the bacterium Streptomyces hygroscopicus, is widely used as oral medication for the prevention of transplant rejection and the treatment of lymphangioleiomyomatosis. It is also incorporated in coronary stent coatings to prevent restenosis and in topical preparations for the treatment of skin disorders. Rapamycin's in vivo activities are generally ascribed to its binding to the protein FKBP12, leading to potent inhibition of the mechanistic target of rapamycin kinase (mTOR) by the FKBP12-rapamycin complex. The specific rapamycin-induced interaction between domains from mTOR and FKBP12 is also frequently employed in cell biological research, for rapid chemically-induced protein dimerization strategies. Here we show that rapamycin activates TRPM8, a cation channel expressed in sensory nerve endings that serves as the primary cold sensor in mammals. Using a combination of electrophysiology, Saturation Transfer Triple-Difference (STTD) NMR spectroscopy and molecular docking-based targeted mutagenesis, we demonstrate that rapamycin directly binds to TRPM8. We identify a rapamycin-binding site in the groove between voltage sensor-like domain and the pore domain, distinct from the interaction sites of cooling agents and known TRPM8 agonists menthol and icilin. Related macrolide immunosuppressants act as partial TRPM8 agonists, competing with rapamycin for the same binding site. These findings identify a novel molecular target for rapamycin and provide new insights into the mechanisms of TRPM8 activation, which may assist in the development of therapies targeting this ion channel. Moreover, our findings also indicate that caution is needed when using molecular approaches based on rapamycin-induced dimerization to study ion channel regulation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
TRPM8
Rapamycin
Electrophysiology
NMR spectroscopy
Neuroscience
Megjelenés:eLife. - "Accepted by Publisher" (2024). -
További szerzők:Bazeli, Bahar Janssens, Annelies Lisztes Erika (1986-) (élettanász) Racskó Márk (1991-) (molekuláris biológus) Kelemen Balázs (1992-) (biológus) Herczeg Mihály (1979-) (vegyész, biológia-kémia tanár) Nagy Tamás Milán (1993-) (vegyész, nmr) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Mitra, Argha Borics Attila Bíró Tamás (1968-) (élettanász) Voets, Thomas
Pályázati támogatás:134725
OTKA
134791
OTKA
128368
OTKA
137924
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00050
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.2.1-15-2017-00044
GINOP
János Bolyai Research Scholarship
Egyéb
ÚNKP-22-3-I-DE-324
Egyéb
ÚNKP-23-3-II-DE-430
Egyéb
UNKP-22-4-I-DE-87
Egyéb
ÚNKP-21-5-DE-491
Egyéb
FWO; G0B9520N
Egyéb
FWO; G0B7620N
Egyéb
esearch Council of KU Leuven (C2-TRP)
Egyéb
Queen Elisabeth Medical Foundation for Neurosciences
Egyéb
EU's Horizon 2020 research and innovation program under grant agreement No. 739593
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.