Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM084967
Első szerző:	Tömböly Csaba
Cím:	Structure - Activity Study on the Phe Side Chain Arrangement of Endomorphins Using Conformationally Constrained Analogues / Tömböly Csaba, Kövér Katalin E., Péter Antal, Tourwé Dirk, Biyashev Dauren, Benyhe Sándor, Borsodi Anna, Al-Khrasani Mahmoud, Rónai András Z., Tóth Géza
Dátum:	2004
ISSN:	0022-2623 1520-4804
Megjegyzések:	Endomorphins-1 and -2 were substituted with all the ©a-MePhe stereoisomers in their Phe residues to generate a conformationally constrained peptide set. This series of molecules was subjected to biological assays, and for ©a-MePhe4-endomorphins-2, a conformational analysis was performed. Incorporation of (2S,3S)-©a-MePhe4 resulted in the most potent analogues of both endomorphins with enhanced enzymatic stability. Their í opioid affinities were 4-times higher than the parent peptides, they stimulated [35S]GTP₀cS binding, and they were found to be full agonists. NMR experiments revealed that C-terminal (2S,3S)-©a-MePhe in endomorphin-2 strongly favored the gauche (-) spatial orientation which implies the presence of the ?1 ) -60? rotamer of Phe4 in the binding conformer of endomorphins. Our results emphasize that the appropriate orientation of the C-terminal aromatic side chain of endomorphins is substantial for binding to the í opioid receptor.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal Of Medicinal Chemistry. - 47 : 3 (2004), p. 735-743. -
További szerzők:	Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Péter Antal Tourwe, Dirk Biyashev, Dauren Benyhe Sándor Borsodi Anna Al-Khrasani, Mahmoud Rónai András Z. Tóth Géza
Pályázati támogatás:	T030086 OTKA T029460 OTKA T034515 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM003035
Első szerző:	Tömböly Csaba
Cím:	Endomorphin-2 with a beta-turn backbone constraint retains the potent mu-opioid receptor agonist properties / Csaba Tömböly, Steven Ballet, Debby Feytens, Katalin E. Kövér, Attila Borics, Sándor Lovas, Mahmoud Al-Khrasani, Zsuzsanna Fürst, Géza Tóth, Sándor Benyhe, and Dirk Tourwé
Dátum:	2008
Megjegyzések:	The constitutional similarity with different secondary structure preference between the Aba-Gly and the spiro-Aba-Gly scaffolds were exploited to design the novel endomorphin-2 analogs Tyr-spiro-(R/S)-Aba-Gly-Phe-NH2 (1 and 2) and Tyr-(R/S)-Aba-Gly-Phe-NH2 (3 and 4). The (R)-spiro analog 1 was found to be a potent and selective mu-opioid agonist/partial agonist (K-i mu = 29.3 nM, IC50 = 50 nM, K-e = 0.57). NMR experiments and molecular modeling indicated that its backbone adopts mainly a U-turn in aqueous solution.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of Medicinal Chemistry. - 51 : 1 (2008), p. 173-177. -
További szerzők:	Ballet, Steven Feytens, Debby Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Borics Attila Lovas Sándor Al-Khrasani, Mahmoud Fürst Zsuzsanna Tóth Géza Benyhe Sándor Tourwe, Dirk
Internet cím:	elektronikus változat elektronikus változat
Borító:
Saját polcon: