CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM081446
035-os BibID:(WOS)000392076700002 (PMID)27885546
Első szerző:Hetényi Anasztázia
Cím:Target-specific NMR detection of protein-ligand interactions with antibody-relayed 15N-group selective STD / Anasztázia Hetényi, Zsófia Hegedűs, Roberta Fajka-Boja, Éva Monostori, Katalin E. Kövér, Tamás A. Martinek
Dátum:2016
ISSN:0925-2738
Megjegyzések:Fragment-based drug design has been successfully applied to challenging targets where the detection of the weak protein-ligand interactions is a key element. 1H saturation transfer difference (STD) NMR spectroscopy is a powerful technique for this work but it requires pure homogeneous proteins as targets. Monoclonal antibody (mAb)-relayed 15N-GS STD spectroscopy has been developed to resolve the problem of protein mixtures and impure proteins. A 15N-labelled target-specific mAb is selectively irradiated and the saturation is relayed through the target to the ligand. Tests on the anti-Gal-1 mAb/Gal-1/lactose system showed that the approach is experimentally feasible in a reasonable time frame. This method allows detection and identification of binding molecules directly from a protein mixture in a multicomponent system.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
GS-STD
Protein mixture
Antibody
Protein-ligand interaction
Gal-1
Megjelenés:Journal Of Biomolecular Nmr. - 66 : 4 (2016), p. 227-232. -
További szerzők:Hegedűs Zsófia Fajka-Boja Roberta Monostori Éva Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Martinek Tamás
Pályázati támogatás:OTKA PD83600
OTKA
OTKA K105459
OTKA
TÁMOP-4.2.4.A/2-11/1-2012-0001
TÁMOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00010
GINOP
Lendület Program LP-2011-009
egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM021734
Első szerző:Kövér Katalin, E. (vegyész)
Cím:15N and 13C Group-Selective Techniques Extend the Scope of STD NMR Detection of Weak Host-Guest Interactions and Ligand Screening / Katalin E. Kövér, Edit Wéber, Tamás A. Martinek, Éva Monostori, Gyula Batta
Dátum:2010
ISSN:1439-4227
Megjegyzések:Saturation transfer difference (STD) is a valuable tool for study- ing the binding of small molecules to large biomolecules and for obtaining detailed information on the binding epitopes. Here, we demonstrate that the proposed 15N/13C variants of group-selective, "GS-STD" experiments provide a powerful ap- proach to mapping the binding epitope of a ligand even in the absence of efficient spin diffusion within the target pro- tein. Therefore, these experimental variants broaden the scope of STD studies to smaller and/or more-dynamic targets. The STD spectra obtained in four different experimental setups (se- lective 1H STD, 15N GS-STD, 13CAr and 13Caliphatic GS-STD ap- proaches) revealed that the signal-intensity pattern of the dif- ference spectra is affected by both the type and the spatial distribution of the excited "transmitter" atoms, as well as by the efficiency of the spin-diffusion-mediated magnetization transfer. The performance of the experiments is demonstrated on a system by using the lectin, galectin-1 and its carbohy- drate ligand, lactose.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Chembiochem. - 11 : 15 (2010), p. 2182-2187. -
További szerzők:Wéber Edit Martinek Tamás Monostori Éva Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1