CCL

Összesen 11 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM046293
Első szerző:Gáspár Rezső (biofizikus)
Cím:Effect of acetylcholine on the electrophysiology and proliferative response of human lymphocytes / Gaspar R., Varga Z., Bene L., Marcheselli F., Pieri C., Damjanovich S.
Dátum:1996
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Using the patch-clamp technique, we determined that 1-15 mM extracellular acetylcholine reduced whole-cell n-type K+ currents in human peripheral blood lymphocytes and accelerated their inactivation. The percentage increase in K+ channel inactivation rate and the degree of drug induced block were independent of membrane potential. In flow cytometric membrane potential measurements with the oxonol dye similar doses of acetylcholine depolarized the lymphocyte population. Both acetylcholine induced K+ channel block and depolarization fully developed within 2 minutes. The depolarizing and K+ channel blocking effects of acetylcholine are in concert. [3H]thymidine incorporation experiments proved that the proliferative response of PHA stimulated peripheral blood lymphocytes was decreased by increasing concentrations of acetylcholine in the 1-50 mM range.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications. - 226 : 2 (1996), p. 303-308. -
További szerzők:Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Bene László (1963-) (biofizikus) Marcheselli, Fiorella Pieri, Carlo Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Pályázati támogatás:T14655
OTKA
T13335
OTKA
6221
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM015989
Első szerző:Gáspár Rezső (biofizikus)
Cím:Measurement and analysis of different aspects of potassium currents in human lymphocytes / R. Gáspár, Z. Varga, Gy. Panyi, Z. Krasznai, C. Pieri, S. Damjanovich
Dátum:1998
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
Megjelenés:Signal Transduction. Single cell techniques / eds. Bert van Duijn; Anneke Wiltink. - p. 214-235.
További szerzők:Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Panyi György (1966-) (biofizikus) Krasznai Zoltán (1950-) (biofizikus) Pieri, Carlo Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM004849
035-os BibID:WOS:000188796800035
Első szerző:Panyi György (biofizikus)
Cím:Kv1.3 potassium channels are localized in the immunological synapse formed between cytotoxic and target cells / Panyi, G., Vamosi, G., Bacso, Z., Bodnar, A., Bagdany, M., Varga, Z., Gaspar, R., Matyus, L., Damjanovich, S.,
Dátum:2004
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Kv1.3 Potassium Channel
Potassium
Potassium Channels
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 101 : 5 (2004), p. 1285-1290. -
További szerzők:Vámosi György (1967-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Bagdány Miklós Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM004715
Első szerző:Panyi György (biofizikus)
Cím:Pharmacological effects of melatonin on ion channels / Panyi, G., Somodi, S., Varga, Z., Hajdu, P., Pieri, C., Pandi-Perumal, S. R., Damjanovich, S., Gaspar, R., Hardar, C., Singaravel, M., Maitra, S. K.
Dátum:2002
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
Ion Channels
Melatonin
Megjelenés:Treatise on Pineal Gland and Melatonin. - p. 489-506.
További szerzők:Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Pieri, Carlo Pandi-Perumal, Seithikurippu R. Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Hardar, C. Singaravel, M. Maitra, S. K.
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM004689
Első szerző:Péter Mózes (orvos, neuroradiológus) ifj.
Cím:Effects of toxins Pi2 and Pi3 on human T lymphocyte Kv1.3 channels : the role of Glu7 and Lys24 / Peter, M., Jr., Varga, Z., Hajdu, P., Gaspar, R., Damjanovich, S., Horjales, E., Possani, L. D., Panyi, G.
Dátum:2001
Megjegyzések:Pandinus imperator scorpion toxins Pi2 and Pi3 differ only by a single amino acid residue (neutral Pro7 in Pi2 vs. acidic Glu7 in Pi3). The binding kinetics of these toxins to human Kv1.3 showed that the decreased ON rate (k(ON) = 2.18 x 10(8) m(-1)sec(-1) for Pi2 and 1.28 x 10(7) m(-1)sec(-1) for Pi3) was almost entirely responsible for the increased dissociation constant (K(d)) of Pi3 (K(d) = 795 pm) as compared to Pi2 (K(d) = 44 pm). The ionic strength dependence of the association rates was exactly the same for the two toxins indicating that through-space electrostatic interactions can not account for the different ON rates. Results were further analyzed on the basis of the three-dimensional structural models of the toxins. A 3D structure of Pi3 was generated from the NMR spectroscopy coordinates of Pi2 by computer modeling. The Pi3 model resulted in a salt bridge between Glu7 and Lys24 in Pi3. Based on this finding our interpretation of the reduced ON rate of Pi3 is that the intramolecular salt bridge reduces the local positive electrostatic potential around Lys24 resulting in decreased short-range electrostatic interactions during the binding step. To support our finding, we constructed a 3D model of the Ser-10-Asp Charybdotoxin mutant displaying distinctly reduced affinity for Shaker channels. The mutant Charybdotoxin structure also displayed a salt bridge between residues Asp10 and Lys27 equivalent to the one between Glu7 and Lys24 in Pi3.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Amino Acid Sequence
Animal
Charybdotoxin
chemistry
drug effects
genetics
Glutamic Acid
Human
Hungary
In Vitro
Kinetics
Lysine
Membrane Potentials
metabolism
Models,Molecular
Molecular Sequence Data
pharmacology
Point Mutation
Potassium
Potassium Channel Blockers
Potassium Channels
Protein Conformation
Scorpion Venoms
Sequence Homology,Amino Acid
Support,Non-U.S.Gov't
T-Lymphocytes
Toxins
Megjelenés:The Journal of Membrane Biology. - 179 : 1 (2001), p. 13-25. -
További szerzők:Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Horjales, E. Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM004670
Első szerző:Péter Mózes (orvos, neuroradiológus) ifj.
Cím:Blockage of human T lymphocyte Kv1.3 channels by Pi1, a novel class of scorpion toxin / Peter, M., Jr., Hajdu, P., Varga, Z., Damjanovich, S., Possani, L. D., Panyi, G., Gaspar, R.
Dátum:2000
Megjegyzések:Using the patch-clamp technique we determined that Pandinus imperator toxin Pi1, a recently described peptide toxin having four disulfide bridges instead of the usual three in scorpion toxins, blocked Kv1.3 channels of human T lymphocytes from the extracellular side with a 1:1 stoichiometry. Kv1.3 block was instantaneous and removable with toxin-free extracellular solution. The toxin did not influence activation or inactivation of the channels. We found that Pi1 blocked Kv1.3 with less affinity (K(d) = 11.4 nM) than the structurally related three disulfide bridge containing toxins Pi2 (50 pM) and Pi3 (0.5 nM). The fourth disulfide bridge in Pi1 had no influence on the channel binding ability of the toxin; the less effective block was due to differences in amino acid side chain properties at positions 11 and 35.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Amino Acid Sequence
Amino Acids
Animal
chemistry
Disulfides
drug effects
Human
Hungary
Kinetics
Lymphocytes
metabolism
Molecular Sequence Data
Patch-Clamp Techniques
pharmacology
Potassium
Potassium Channels
Protein Binding
Scorpion Venoms
Scorpions
Sequence Homology,Amino Acid
Support,Non-U.S.Gov't
T-Lymphocytes
Time Factors
Toxins
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 278 : 1 (2000), p. 34-37. -
További szerzők:Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM004635
Első szerző:Péter Mózes (orvos, neuroradiológus) ifj.
Cím:Pandinus imperator scorpion venom blocks voltage-gated K+ channels in human lymphocytes / Peter, M. Jr., Varga, Z., Panyi, G., Bene, L., Damjanovich, S., Pieri, C., Possani, L. D., Gaspar, R.
Dátum:1998
ISSN:006-291X
Megjegyzések:Using the patch-clamp technique, we determined that Pandinus imperator scorpion venom blocked whole-cell n-type K+ currents in human peripheral blood lymphocytes in a dose-dependent manner with Kd = 0.02 microgram/ml. K+ channel block was instantaneous and removable by washing with venom-free extracellular solution. The venom-induced block was independent of membrane potential. The venom did not influence activation and inactivation kinetics of the K+ channels, however, accelerated recovery from inactivation. Purified peptides Pi1, Pi2, and Pi3 from the P. imperator venom powerfully blocked Kv1.3 channels in human lymphocytes with Kd values of 9.7 nM, 50 pM, and 0.5 nM, respectively. Flow cytometric membrane potential measurements with the oxonol dye showed that Pi2, the most effective peptide toxin of the P. imperator venom, depolarizes human lymphocytes in accordance with its K+ channel blocking effect.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Barbiturates
blood
drug effects
Electrophysiology
Flow Cytometry
Fluorescent Dyes
Human
isolation and purification
Isoxazoles
Kinetics
Lymphocytes
Membrane Potentials
metabolism
Patch-Clamp Techniques
pharmacology
physiology
Potassium
Potassium Channel Blockers
Potassium Channels
Protein Binding
Scorpion Venoms
Support, Non-U.S.Gov't
Support, U.S.Gov't, P.H.S.
Toxins
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 242 : 3 (1998), p. 621-625. -
További szerzők:Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Panyi György (1966-) (biofizikus) Bene László (1963-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Pieri, Carlo Possani, Lourival Domingos Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM023604
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:Kv1.3 potassium channels are localized in the immunological synapse formed between cytotoxic and target cells / Gyorgy Vamosi, Zsolt Bacsó, Andrea Bodnár, Miklos Bagdany, Zoltan Varga, Rezso Gaspar, Laszlo Matyus,Sandor Damjanovich, Gyorgy Panyi
Dátum:2004
ISSN:0006-3495
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
immune synapse
Kv1.3 potassium channel
FRET
confocal microscopy
Megjelenés:Biophysical Journal. Abstracts - 86 : 1 (2004), p. 540A. -
További szerzők:Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Bagdány Miklós Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM005107
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:The role of supramolecular protein complexes and membrane potential in transmembrane signaling processes of lymphocytes / Vamosi, G., Bodnar, A., Damjanovich, S., Nagy, P., Varga, Z., Damjanovich, L.
Dátum:2006
ISSN:165-2478 (Print)
Megjegyzések:The formation of protein patterns in lymphocyte plasma membranes is analyzed in the light of past and, also, very recent experiments. The analysis surveys the lateral organization of major histocompatibility complex glycoproteins, intercellular adhesion molecule-1, interleukin-2 and -15 receptors, Kv1.3 K+ ion channels and the T-cell receptor as well as their behavior under different conditions. These molecules form small- and large-scale clusters in the membrane of human lymphocytes. Many of the association motifs occur in other investigated cell types. The conclusions point toward a possible role for ion channel activities, membrane potential changes and alterations of the lateral organization of proteins in transmembrane signaling and cytotoxic interactions. In our outlook new factors that potentially affect membrane protein cluster formation and interactions are discussed. A role for MHC glycoproteins in concentrating membrane proteins and organizing protein patterns is suggested, and the possibility that the membrane potential may modulate protein conformation and, thereby, affect protein-protein interactions is pointed out. A well-defined role for the presence of ion channels in the immune synapse is offered, which could explain the significance of ion channel accumulation in the immune synapse together with the T-cell receptor.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
analysis
Animals
Biophysics
Cell Membrane
Glycoproteins
Human
Humans
Hungary
immunology
Intercellular Adhesion Molecule-1
Interleukin-2
Ion Channels
Light
Lymphocytes
Major Histocompatibility Complex
Membrane Potentials
Membrane Proteins
metabolism
Multiprotein Complexes
physiology
Protein Conformation
Proteins
Research
Signal Transduction
Support
T-Lymphocytes
Megjelenés:Immunology Letters. - 104 : 1-2 (2006), p. 53-58. -
További szerzők:Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Damjanovich László (1960-) (általános sebész)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM046306
Első szerző:Varga Zoltán (biofizikus, szakfordító)
Cím:The Effect of Juglone on the Membrane Potential and Whole-Cell K+Currents of Human Lymphocytes / Varga Z., Bene L., Pieri C., Damjanovich S., Gaspar R.
Dátum:1996
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Using flow cytometric membrane potential measurements with the oxonol dye, we determined that 5.7-57 microM juglone depolarizes human lymphocytes in a dose dependent manner. The depolarizing effect of juglone was verified by patch-clamp. Juglone decreased whole-cell n-type K+ currents in human peripheral blood lymphocytes and accelerated inactivation; however, it did not influence the kinetics of activation of the K+ conductance. The percentage increase in K+ channel inactivation rate and the degree of drug induced block was independent of membrane potential, K+ channel block by juglone fully developed within 4 minutes and was not removable by washing with drug free extracellular solution. Blocking of n-type K+ channels by juglone is in concert with its depolarizing effect on human lymphocytes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications. - 218 : 3 (1996), p. 828-832. -
További szerzők:Bene László (1963-) (biofizikus) Pieri, Carlo Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM040092
Első szerző:Varga Zoltán (biofizikus, szakfordító)
Cím:Multiple Binding Sites for Melatonin on Kv1.3 / Varga, Z., Panyi, G., Peter, M., Jr., Pieri, C., Csecsei, G., Damjanovich, S., Gaspar, R.
Dátum:2001
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Melatonin is a small amino acid derivative hormone of the pineal gland. Melatonin quickly and reversibly blocked Kv1.3 channels, the predominant voltage-gated potassium channel in human T-lymphocytes, acting from the extracellular side. The block did not show state or voltage dependence and was associated with an increased inactivation rate of the current. A half-blocking concentration of 1.5 mM was obtained from the reduction of the peak current. We explored several models to describe the stoichiometry of melatonin-Kv1.3 interaction considering one or four independent binding sites per channel. The model in which the occupancy of one of four binding sites by melatonin is sufficient to block the channels gives the best fit to the dose-response relationship, although all four binding sites can be occupied by the drug. The dissociation constant for the individual binding sites is 8.11 mM. Parallel application of charybdotoxin and melatonin showed that both compounds can simultaneously bind to the channels, thereby localizing the melatonin binding site out of the pore region. However, binding of tetraethylammonium to its receptor decreases the melatonin affinity, and vice versa. Thus, the occupancy of the two separate receptor sites allosterically modulates each other.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biophysical Journal. - 80 : 3 (2001), p. 1280-1297. -
További szerzők:Panyi György (1966-) (biofizikus) Péter Mózes (1972-) (orvos, neuroradiológus) ifj. Pieri, Carlo Csécsei György (1948-2005) (idegsebész) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.