CCL

Összesen 63 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM004855
Első szerző:Bagdány Miklós
Cím:Anuroctoxin, a new scorpion toxin of the alpha-KTx 6 subfamily, is highly selective for Kv1.3 over IKCa1 ion channels of human T lymphocytes / Bagdany, M., Batista, C. V. F., Valdez-Cruz, N. A., Somodi, S., Rodriguez de la Vega, R. C., Licea, A. F., Varga, Z., Gaspar, R., Possani, L. D., Panyi, G.
Dátum:2005
Megjegyzések:The physiological function of T lymphocytes can be modulated selectively by peptide toxins acting on Kv1.3 K(+) channels. Because Kv1.3-specific peptide toxins are considered to have a significant therapeutic potential in the treatment of autoimmune diseases, the discovery of new toxins is highly motivated. Through chromatographic procedures and electrophysiological assays, using patch-clamp methodology, the isolation of a novel peptide named anuroctoxin was accomplished using the venom of the Mexican scorpion Anuroctonus phaiodactylus. It has 35 amino acid residues with a molecular weight of 4082.8, tightly bound by four disulfide bridges whose complete covalent structure was determined. It has a pyroglutamic acid at the N-terminal region and an amidated C-terminal residue. Sequence comparison and phylogenetic clustering analysis classifies anuroctoxin into subfamily 6 of the alpha-KTx scorpion toxins (systematic name, alpha-KTx 6.12). Patch-clamp experiments show that anuroctoxin is a high-affinity blocker of Kv1.3 channels of human T lymphocytes with a K(d) of 0.73 nM, and it does not block the Ca(2+)-activated IKCa1 K(+) channels. These two channels play different but important roles in T-lymphocyte activation. Furthermore, the toxin practically does not inhibit Shaker IR, mKv1.1, and rKv2.1 channels, whereas the affinity of anuroctoxin for hKv1.2 is almost an order of magnitude smaller than for Kv1.3. The pharmacological profile and the selectivity of this new toxin for Kv1.3 over IKCa1 may provide an important tool for the modulation of the immune system, especially in cases in which selective inhibition of Kv1.3 is required.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
analysis
Animals
antagonists & inhibitors
Autoimmune Diseases
Biophysics
chemistry
drug effects
Human
Humans
Hungary
Immune System
Intermediate-Conductance Calcium-Activated Potassium Channels
Ion Channels
isolation & purification
Kv1.3 Potassium Channel
Lymphocytes
Models,Molecular
Molecular Weight
pharmacology
Phylogeny
Potassium
Potassium Channel Blockers
Potassium Channels
Potassium Channels,Calcium-Activated
Potassium Channels,Voltage-Gated
Research
Scorpion Venoms
Sequence Alignment
Support
T-Lymphocytes
Toxins
Toxins,Biological
Megjelenés:Molecular Pharmacology. - 67 : 4 (2005), p. 1034-1044. -
További szerzők:Batista, Cesar V. F. Valdez-Cruz, Norma A. Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Rodriguez de la Vega, Ricardo C. Licea, Alexei F. Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
elektronikus változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM084527
035-os BibID:(WoS)000375141600351
Első szerző:Balajthy András (általános orvos)
Cím:7-Dehydrocholesterol Modifies the Operation of Kv1.3 Channels in T Cells Isolated from Smith-Lemli-Opitz Syndrome Patients / Balajthy Andras, Petho Zoltan, Somodi Sandor, Varga Zoltan, Peter Maria, Vígh Laszlo, Szabó Gabriella P., Paragh Gyorgy, Panyi Gyorgy, Hajdu Peter
Dátum:2016
ISSN:0006-3495
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 110 : 3 (2016), p. 278a-279a. -
További szerzők:Pethő Zoltán (1989-) (orvos) Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Péter Mária Vígh László (orvos Szeged) P. Szabó Gabriella (1975-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, klinikai genetikus) Paragh György (1953-) (belgyógyász) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM072934
Első szerző:Balajthy András (általános orvos)
Cím:Sterol Regulation of Voltage-Gated K+ Channels / Balajthy A., Hajdu P., Panyi G., Varga Z.
Dátum:2017
ISSN:1063-5823
Megjegyzések:Cholesterol is an essential lipid building block of the cellular plasma membrane. In addition to its structural role, it regulates the fluidity and raft structure of the membrane and influences the course of numerous membrane-linked signaling pathways and the function of transmembrane proteins, including ion channels. This is supported by a vast body of scientific data, which demonstrates the modulation of ion channels with a great variety of ion selectivity, gating, and tissue distribution by changes in membrane cholesterol. Here, we review what is currently known about the modulation of voltage-gated K+ (Kv) channels by changes in membrane cholesterol content, considering raft association of the channels, the roles of cholesterol recognition sites, and those of adaptor proteins in cholesterol?Kv channel interactions. We specifically focus on Kv1.3, the dominant K+ channel of human T cells. Effects of cholesterol depletion and enrichment and 7-dehydrocholesterol enrichment on Kv1.3 gating are discussed in the context of the immunological synapse and the comparison of the in vitro effects of sterol modifications on Kv1.3 function with ex vivo effects on cells from hypercholesterolemic and Smith?Lemli?Opitz patients.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Voltage-Gated K+ Channels
Megjelenés:Current Topics In Membranes. - 80 (2017), p. 255-292. -
További szerzők:Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00015
GINOP
KTIA_NAP_13-2-2015-0009
MTA
K119417
OTKA
TÁMOP-4.2.4. A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM064954
Első szerző:Balajthy András (általános orvos)
Cím:7DHC-induced changes of Kv1.3 operation contributes to modified T cell function in Smith-Lemli-Opitz syndrome / András Balajthy, Sándor Somodi, Zoltán Pethő, Mária Péter, Zoltán Varga, Gabriella P. Szabó, György Paragh, László Vígh, György Panyi, Péter Hajdu
Dátum:2016
ISSN:0031-6768
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Pflügers Archiv. - 468 : 8 (2016), p. 1403-1418. -
További szerzők:Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Pethő Zoltán (1989-) (orvos) Péter Mária Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) P. Szabó Gabriella (1975-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, klinikai genetikus) Paragh György (1953-) (belgyógyász) Vígh László (orvos Szeged) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM062460
035-os BibID:(Cikkazonosító)18397 (WOS)000367035500001 (Scopus)84951782397
Első szerző:Bartók Ádám (biotechnológus)
Cím:An engineered scorpion toxin analogue with improved Kv1.3 selectivity displays reduced conformational flexibility / Adam Bartok, Krisztina Fehér, Andrea Bodor, Kinga Rákosi, Gábor K. Tóth, Katalin E. Kövér, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga
Dátum:2015
ISSN:2045-2322
Megjegyzések:The voltage-gated Kv1.3 K(+) channel plays a key role in the activation of T lymphocytes. Kv1.3 blockers selectively suppress immune responses mediated by effector memory T cells, which indicates the great potential of selective Kv1.3 inhibitors in the therapy of certain autoimmune diseases. Anuroctoxin (AnTx), a 35-amino-acid scorpion toxin is a high affinity blocker of Kv1.3, but also blocks Kv1.2 with similar potency. We designed and produced three AnTx variants: ([F32T]-AnTx, [N17A]-AnTx, [N17A/F32T]-AnTx) using solid-phase synthesis with the goal of improving the selectivity of the toxin for Kv1.3 over Kv1.2 while keeping the high affinity for Kv1.3. We used the patch-clamp technique to determine the blocking potency of the synthetic toxins on hKv1.3, mKv1.1, hKv1.2 and hKCa3.1 channels. Of the three variants [N17A/F32T]-AnTx maintained the high affinity of the natural peptide for Kv1.3 but became more than 16000-fold selective over Kv1.2. NMR data and molecular dynamics simulations suggest that the more rigid structure with restricted conformational space of the double substituted toxin compared to the flexible wild-type one is an important determinant of toxin selectivity. Our results provide the foundation for the possibility of the production and future therapeutic application of additional, even more selective toxins targeting various ion channels.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
T lymphocytes
scorpion toxin
patch-clamp technique
Megjelenés:Scientific Reports. - 5 : 18397 (2015), p. 1-13. -
További szerzők:Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Bodor Andrea Rákosi Kinga Tóth Gábor K. Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2/A-11/1/ KONV-2012-0035
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1./B-09/KMR-2010-0003
TÁMOP
K 75904
OTKA
NK 101337
OTKA
K 105459
OTKA
4.2.4.A/2-11/1-2012-0001
TÁMOP
KTIA_ NAP_13-2-2015-0009
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM060448
Első szerző:Bartók Ádám (biotechnológus)
Cím:Potassium Channel-Blocking Peptide Toxins from Scorpion Venom / Adam Bartok, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga
Dátum:2015
Megjegyzések:n the last three decades, numerous peptides isolated from scorpion venom have been identified as members of the KTx, or potassium channel-blocking group of toxins. This chapter provides an overview of the four families of KTx, named ?, ?, ?, and ?, discussing characteristic structural features and K+ channel selectivity of these peptides. Methods of KTx peptide identification and isolation, as well as techniques for the assessment of the efficacy of potassium channel blockade, are described. With the advancement of molecular biology, molecular dynamics simulations, and nuclear magnetic resonance (NMR) techniques, many details of the toxin-channel interaction have been clarified and models of different modes of toxin binding have emerged. A table summarizing all currently known 133 members of the KTx group of peptides is presented, including their systematic and common names, along with their affinities for the major target K+ channels, which may be in the low picomolar range. These peptides have provided vital information about the topology of the external pore region of K+ channels highlighting similarities and even minute differences. In addition to being valuable exploratory molecular tools, peptide blockers of K+ channels with high affinity and selectivity offer great potential for therapeutic use in a wide variety of diseases as was illustrated by several successful trials in animal models.
ISBN:978 94 007 6647 1
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
Potassium Channel
Peptide Toxins
Megjelenés:Toxinology : Scorpion Venoms / eds. Gopalakrishnakone, P., Possani, L.D., F. Schwartz, E., Rodríguez de la Vega. - p. 493-527. -
További szerzők:Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM052924
Első szerző:Bartók Ádám (biotechnológus)
Cím:Margatoxin is a non-selective inhibitor of human Kv1.3 K+ channels / Adam Bartok, Agnes Toth, Sandor Somodi, Tibor G. Szanto, Peter Hajdu, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga
Dátum:2014
ISSN:0041-0101
Megjegyzések:Margatoxin (MgTx), an alpha-KTx scorpion toxin, is considered a selective inhibitor of the Kv1.3 K+ channel. This peptide is widely used in ion channel research; however, a comprehensive study of its selectivity with electrophysiological methods has not been published yet. The lack of selectivity might lead to undesired side effects upon therapeutic application or may lead to incorrect conclusion regarding the role of a particular ion channel in a physiological or pathophysiological response either in vitro or in vivo. Using the patch-clamp technique we characterized the selectivity profile of MgTx using L929 cells expressing mKv1.1 channels, human peripheral lymphocytes expressing Kv1.3 channels and transiently transfected tsA201 cells expressing hKv1.1, hKv1.2, hKv1.3, hKv1.4-IR, hKv1.5, hKv1.6, hKv1.7, rKv2.1, Shaker-IR, hERG, hKCa1.1, hKCa3.1 and hNav1.5 channels. MgTx is indeed a high affinity inhibitor of Kv1.3 (Kd = 11.7 pM) but is not selective, it inhibits the Kv1.2 channel with similar affinity (Kd = 6.4 pM) and Kv1.1 in the nanomolar range (Kd = 4.2 nM). Based on our comprehensive data MgTX has to be considered a non-selective Kv1.3 inhibitor, and thus, experiments aiming at elucidating the significance of Kv1.3 in in vitro or in vivo physiological responses have to be carefully evaluated.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
ion channel
potassium channel
scorpion toxin
margatoxin
Megjelenés:Toxicon. - 87 (2014), p. 6-16. -
További szerzők:Tóth Ágnes (1983-) (biofizikus) Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Szántó Gábor Tibor (1980-) (vegyész) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM105430
035-os BibID:(cikkazonosító)1215 (WoS)000895364600001 (Scopus)85149568475
Első szerző:Borrego, Jesús
Cím:Recombinant Expression in Pichia pastoris System of Three Potent Kv1.3 Channel Blockers : Vm24, Anuroctoxin, and Ts6 / Borrego Jesús, Naseem Muhammad Umair, Sehgal Al Nasar Ahmed, Panda Lipsa Rani, Shakeel Kashmala, Gaspar Attila, Nagy Cynthia, Varga Zoltan, Panyi Gyorgy
Dátum:2022
ISSN:2309-608X
Megjegyzések:The Kv1.3 channel has become a therapeutic target for the treatment of various diseases. Several Kv1.3 channel blockers have been characterized from scorpion venom; however, extensive studies require amounts of toxin that cannot be readily obtained directly from venoms. The Pichia pastoris expression system provides a cost-effective approach to overcoming the limitations of chemical synthesis and E. coli recombinant expression. In this work, we developed an efficient system for the production of three potent Kv1.3 channel blockers from different scorpion venoms: Vm24, AnTx, and Ts6. Using the Pichia system, these toxins could be obtained in sufficient quantities (Vm24 1.6 mg/L, AnTx 46 mg/L, and Ts6 7.5 mg/L) to characterize their biological activity. A comparison was made between the activity of tagged and untagged recombinant peptides. Tagged Vm24 and untagged AnTx are nearly equivalent to native toxins in blocking Kv1.3 (Kd = 4.4 pM and Kd = 0.72 nM, respectively), whereas untagged Ts6 exhibits a 53-fold increase in Kd (Kd = 29.1 nM) as compared to the native peptide. The approach described here provides a method that can be optimized for toxin production to develop more selective and effective Kv1.3 blockers with therapeutic potential.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Pichia pastoris
recombinant peptides
scorpion venoms
Kv1.3 blockers
Megjelenés:Journal of Fungi. - 8 : 11 (2022), p. 1-15. -
További szerzők:Naseem, Muhammad Umair (1993-) (biofizikus, molekuláris biológus) Sehgal, Al Nasar Ahmed Panda, Lipsa Rani Shakeel, Kashmala Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus) Nagy Cynthia (1994-) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K143071
OTKA
K127931
OTKA
Stipendium Hungaricum Scholarship by the Tempus Public Foundation
Egyéb
Richter Gedeon Talentum Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM099282
035-os BibID:(cikkazonosító)1303 (WoS)000736873300001 (Scopus)85121293959
Első szerző:Borrego, Jesús
Cím:Peptide Inhibitors of Kv1.5 : an Option for the Treatment of Atrial Fibrillation / Borrego Jesús, Feher Adam, Jost Norbert, Panyi Gyorgy, Varga Zoltan, Papp Ferenc
Dátum:2021
ISSN:1424-8247
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Pharmaceuticals. - 14 : 12 (2021), p. 1-21. -
További szerzők:Fehér Ádám (1996-) (orvos, biofizikus) Jost Norbert Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:János Bolyai Research Scholarship of the Hungarian Academy of Sciences (BO/00355/21/8)
Egyéb
OTKA Bridging Fund 1G3DBKB0BFPF247
Egyéb
ÚNKP-21-5 New National Excellence Program of the Ministry for Innovation and Technology from the Source of the National Research, Development and Innovation Fund
Egyéb
K132906
OTKA
K119417
OTKA
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
European Union and the European Social Fund
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM005176
Első szerző:Corzo, Gerardo
Cím:A selective blocker of Kv1.2 and Kv1.3 potassium channels from the venomof the scorpion Centruroides suffusus suffusus / Corzo G., Papp F., Varga Z., Barraza O., Espino-Solis P. G., Rodríguez de la Vega R. C., Gaspar R., Panyi G., Possani L. D.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Kv1.3 Potassium Channel
Potassium
Potassium Channels
Megjelenés:Biochemical Pharmacology 76 : 9 (2008), p. 1142-1154. -
További szerzők:Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Barraza, Omar Espino-Solis, Pavel G. Rodriguez de la Vega, Ricardo C. Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Possani, Lourival Domingos
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM102212
035-os BibID:(cikkazonosító)115023 (WoS)000793623600002 (Scopus)85127510848
Első szerző:Csóti Ágota (biológus)
Cím:sVmKTx, a transcriptome analysis-based synthetic peptide analogue of Vm24, inhibits Kv1.3 channels of human T cells with improved selectivity / Csoti Agota, del Carmen Nájera Meza Rosby, Bogár Ferenc, Tajti Gabor, Szanto Tibor G., Varga Zoltan, Gurrola Georgina B., Tóth Gábor K., Possani Lourival D., Panyi Gyorgy
Dátum:2022
ISSN:0006-2952
Megjegyzések:Kv1.3 K+ channels play a central role in the regulation of T cell activation and Ca2+ signaling under physiological and pathophysiological conditions. Peptide toxins targeting Kv1.3 have a significant therapeutic potential in the treatment of autoimmune diseases; thus, the discovery of new toxins is highly motivated. Based on the transcriptome analysis of the venom gland of V. mexicanus smithi a novel synthetic peptide, sVmKTx was generated, containing 36 amino acid residues. sVmKTx shows high sequence similarity to Vm24, a previously characterized peptide from the same species, but contains a Glu at position 32 as opposed to Lys32 in Vm24. Vm24 inhibits Kv1.3 with high affinity (Kd = 2.9 pM). However, it has limited selectivity (~1,500-fold) for Kv1.3 over hKv1.2, hKCa3.1, and mKv1.1. sVmKTx displays reduced Kv1.3 affinity (Kd = 770 pM) but increased selectivity for Kv1.3 over hKv1.2 (~9,000-fold) as compared to Vm24, other channels tested in the panel (hKCa3.1, hKv1.1, hKv1.4, hKv1.5, rKv2.1, hKv11.1, hKCa1.1, hNav1.5) were practically insensitive to the toxin at 2.5 ?M. Molecular dynamics simulations showed that introduction of a Glu instead of Lys at position 32 led to a decreased structural fluctuation of the N-terminal segment of sVmKTx, which may explain its increased selectivity for Kv1.3. sVmKTx at 100 nM concentration decreased the expression level of the Ca2+ -dependent T cell activation marker, CD40 ligand. The high affinity block of Kv1.3 and increased selectivity over the natural peptide makes sVmKTx a potential candidate for Kv1.3 blockade-mediated treatment of autoimmune diseases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Kv1.3
Toxin-channel interaction
T-cell activation
Patch-clamp
Ion channel selectivity
Scorpion toxin
Megjelenés:Biochemical Pharmacology. - 199 (2022), p. 1-14. -
További szerzők:del Carmen Nájera Meza, Rosby Bogár Ferenc Tajti Gábor (1988-) (gyógyszerész, biofizikus, sejtbiológus) Szántó Gábor Tibor (1980-) (vegyész) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Gurrola-Briones, Georgina Tóth Gábor K. Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:143071
OTKA
K119417
OTKA
K132906
OTKA
EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
PRONACE303045 from National Conseil of Science and Technology of Mexico
Egyéb
Ministry of Human Capacities, Hungary grant, TKP-2020
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM086399
Első szerző:Detre, Cynthia
Cím:Dual face of ceramide : non-apoptotic Cer-stimuli modulate antigen-specific T-cell activation through blocking plasma membrane ion channels / Detre C., Kiss E., Varga Zoltán, Ludányi Katalin, Pászty K., Enyedi Á., Panyi György, Rajnavölgyi Éva, Matkó János
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 193. -
További szerzők:Kiss E. Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Ludányi Katalin (1975-) (immunológus) Pászty Katalin Enyedi Ágnes Panyi György (1966-) (biofizikus) Rajnavölgyi Éva (1950-) (immunológus) Matkó János (1952-) (biológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 4 5 6 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.