CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM102977
035-os BibID:(WOS)A1986D459500030 (Scopus)0022540472
Első szerző:Farkas Ilona (biokémikus)
Cím:Hormonal regulation of phosphorylase phosphatase activity in rat liver / Ilona Farkas, Béla Tóth, György Bot, Pál Gergely
Dátum:1986
ISSN:0014-5793
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Letters. - 203 : 2 (1986), p. 253-256. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM028875
Első szerző:Gergely Pál (biokémikus)
Cím:Heparin inhibits the activity of protein phosphatase-1 / Pál Gergely, Ferenc Erdődi, György Bot
Dátum:1984
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Heparin inhibited the dephosphorylation of rabbit skeletal muscle or liver phosphorylase a by protein phosphatase-1. Other glycosaminoglycans (chondroitin sulfates) and their constituents were found to be without effect. The chromatography of a partially purified phosphatase preparation on heparin-Sepharose CL-6B resulted in a fraction that did not bind to the matrix and its activity was not inhibited by heparin or inhibitor-1. The phosphatase bound to heparin-Sepharose was eluted by 0.2 M NaCl and was inhibited by heparin or inhibitor-1.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Febs Letters. - 169 : 1 (1984), p. 45-48. -
További szerzők:Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028283
Első szerző:Gergely Pál (biokémikus)
Cím:Regulation of phosphoprotein phosphatase by phosphorylation of other proteins in skeletal muscle / Pál Gergely, Viktor Dombrádi, György Bot
Dátum:1978
ISSN:0014-5793
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphoprotein
phosphorylation
skeletal muscle
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Febs Letters. - 93 : 2 (1978), p. 239-241. -
További szerzők:Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028850
Első szerző:Tóth Attila (biológus)
Cím:Phosphorylation of MYPT1 by protein kinase C attenuates interaction with PP1 catalytic subunit and the 20 kDa light chain of myosin / Attila Tóth, Enikő Kiss, Pál Gergely, Michael P. Walsh, David J. Hartshorne, Ferenc Erdődi
Dátum:2000
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Abstract The effect of phosphorylation in the N-terminal region of myosin phosphatase target subunit 1 (MYPT1) on the interactions with protein phosphatase 1 catalytic subunit (PP1c) and with phosphorylated 20 kDa myosin light chain (P-MLC20) was studied. Protein kinase C (PKC) phosphorylated threonine-34 (1 mol/mol), the residue preceding the consensus PP1c-binding motif ((35)KVKF(38)) in MYPT1(1-38), but this did not affect binding of the peptide to PP1c. PKC incorporated 2 mol P(i) into MYPT1(1-296) suggesting a second site of phosphorylation within the ankyrin repeats (residues 40-296). This phosphorylation diminished the stimulatory effect of MYPT1(1-296) on the P-MLC20 phosphatase activity of PP1c. Binding of PP1c or P-MLC20 to phosphorylated MYPT1(1-296) was also attenuated. It is concluded that phosphorylation of MYPT1 by PKC may therefore result in altered dephosphorylation of myosin.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Febs Letters. - 484 : 2 (2000), p. 113-117. -
További szerzők:Kiss Enikő Walsh, Michael P. Hartshorne, David J. Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM028130
Első szerző:Ulloa, Luis
Cím:Dephosphorylation of distinct sites on microtubule-associated protein MAP1B by protein phosphatases 1, 2A and 2B / Luis Ulloa, Viktor Dombrádi, Javier Diaz-Nido, Kornélia Szűcs, Pál Gergely, Peter Friedrich, Jesús Avila
Dátum:1993
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Rat brain microtubule-associated protein MAP1B has been tested as a substrate for Ser/Thr protein phosphatases (PP). The dephosphorylation reactions were followed by specific antibodies recognizing phosphorylated and phosphorylatable epitopes. One set of phosphorylation sites on MAP1B are referred to as mode I sites, and their phosphorylation is presumably catalyzed by proline-directed protein kinases. These mode I sites are efficiently dephosphorylated by PP2B and 2A but not by PP1. Another set of phosphorylation sites on MAP1B are named mode II sites, and their phosphorylation is possibly due to casein kinase II. These mode II sites are dephosphorylated by PP2A and PP1, the PP2B being ineffective. The selectivity of phosphatases for different sites within the same protein indicates the complexity of the dephosphorylation reactions regulating the functionality of MAP1B in neurons.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylation
dephosphorylation
microtubule-associated protein
protein phosphatase 1 and 2A
calcineurin
PDPK
casein kinase II
Megjelenés:Febs Letters. - 330 : 1 (1993), p. 85-89. -
További szerzők:Diaz-Nido, Javier Friedrich Péter Avilés, Jesús M. Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Szűcs Kornélia (1945-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.